Аминокисло́ты , также аминокарбо́новые кисло́ты , АМК — органические соединения , в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 21 используется в генетическом коде). Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот , в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

История

Большинство из около 500 известных аминокислот было открыто после 1953 года, в том числе во время поиска новых антибиотиков в среде микроорганизмов, грибов, семян, растений, фруктов и жидкостях животных. Примерно 240 из них встречаются в природе в свободном виде, а остальные — только как промежуточные элементы обмена веществ .

Открытие аминокислот в составе белков

Жирным шрифтом выделены незаменимые аминокислоты .

Аминокислота	Аббревиатура	Год	Источник	Впервые выделен
Глицин	Gly, G	1820	Желатин	А. Браконно
Лейцин	Leu, L	1820	Мышечные волокна	А. Браконно
Тирозин	Tyr, Y	1848	Казеин	Ю. фон Либих
Серин	Ser, S	1865	Шёлк
Глутаминовая кислота	Glu, E	1866	Растительные белки
Глутамин	Gln, Q	1877	Пшеничная мука	Э. Шулце
Аспарагиновая кислота	Asp, D	1868	Конглутин, легумин (ростки спаржи )
Аспарагин	Asn, N	1806	Сок спаржи	Л.-Н. Воклен и П. Ж. Робике
Фенилаланин	Phe, F	1881	Ростки люпина	Э. Шульце , Й. Барбьери
Аланин	Ala, A	1888	Фиброин шёлка	А. Штреккер , Т. Вейль
Лизин	Lys, K	1889	Казеин	Э. Дрексель
Аргинин	Arg, R	1895	Вещество рога	С. Гедин
Гистидин	His, H	1896	Стурин, гистоны	А. Коссель , С. Гедин
Цистеин	Cys, C	1899	Вещество рога	К. Мёрнер
Валин	Val, V	1901	Казеин	Э. Фишер
Пролин	Pro, P	1901	Казеин	Э. Фишер
Гидроксипролин	Hyp, hP	1902	Желатин	Э. Фишер
Триптофан	Trp, W	1902	Казеин	Ф. Хопкинс , Д. Кол
Изолейцин	Ile, I	1904	Фибрин	Ф. Эрлих
Метионин	Met, M	1922	Казеин	Д. Мёллер
Треонин	Thr, T	1925	Белки овса	С. Шрайвер и другие
Гидроксилизин	Hyl, hK	1925	Белки рыб	С. Шрайвер и другие

Физические свойства

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований . Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях , имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной .

Общие химические свойства

Все аминокислоты — амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы — C O O H , так и основные свойства, обусловленные аминогруппой — N H ₂ . Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами :

N H ₂ — C H ₂ — C O O H + H Cl → H Cl · N H ₂ — C H ₂ — C O O H ( Хлороводородная соль глицина )

N H ₂ — C H ₂ — C O O H + Na O H → H ₂ O + N H ₂ — C H ₂ — C O O Na (натриевая соль глицина )

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов , то есть находятся в состоянии внутренних солей.

N H ₂ — C H ₂ C O O H N ⁺ H ₃ — C H ₂ C O O ^-

При определенных условиях могут быть заряжены все три ионогенные группы (нипример у гистидина), тогда они образуют двойные соли . Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов .

Этерификация :

N H ₂ — C H ₂ — C O O H + C H ₃ O H → H ₂ O + N H ₂ — C H ₂ — C O O C H ₃ (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации , приводящей к образованию полиамидов , в том числе пептидов , белков , нейлона , капрона .

Реакция образования пептидов :

H O O C — C H ₂ — N H — H + H O O C — C H ₂ — N H ₂ → H O O C — C H ₂ — N H — C O — C H ₂ — N H ₂ + H ₂ O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH , при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов .

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH ₃ ⁺ , а карбоксигруппа — в виде -COO ⁻ . Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе .

Получение

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

C H ₃ C O O H + Cl ₂ + (катализатор) → C H ₂ Cl C O O H + H Cl ; C H ₂ Cl C O O H + 2 N H ₃ → N H ₂ — C H ₂ C O O H + N H ₄ Cl

Оптическая изомерия

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина , содержат асимметрический атом углерода ( треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и только они включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах .

D-аминокислоты в живых организмах

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год , что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация аспартата также отмечена при старении коллагена ; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счёт образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты .

С развитием следового аминокислотного анализа были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий ( 1966 ), а затем — и в тканях высших организмов . Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих .

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации . Например, D- метионин и D- аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз ( , и ). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков .

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин , субтилин и эпидермин .

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида .

Протеиногенные аминокислоты

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом . Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными , или стандартными , в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты , возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O) . Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты .

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым . Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина , изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит , но для треонина , изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы , тРНК , а для гомосерина — нет.

Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот :

Классификация

Аминокислота	3-буквы	1-буква	Генетический код	Мнемоническое правило	Полярность	Класс по радикалу	Mr	V w (Å 3 )	pI	Гидрофобность	Частота в белках (%)
Глицин	Gly	G	GGU, GGC, GGA, GGG	G lycine	Неполярные	Алифатические	75,067	48	6,06	−0,4	7,03
Аланин	Ala	A	GCU, GCC, GCA, GCG	A lanine	Неполярные	Алифатические	89,094	67	6,01	1,8	8,76
Валин	Val	V	GUU, GUC, GUA, GUG	V aline	Неполярные	Алифатические	117,148	105	6,00	4,2	6,73
Изолейцин	Ile	I	AUU, AUC, AUA	I soleucine	Неполярные	Алифатические	131,175	124	6,05	4,5	5,49
Лейцин	Leu	L	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG	L eucine	Неполярные	Алифатические	131,175	124	6,01	3,8	9,68
Пролин	Pro	P	CCU, CCC, CCA, CCG	P roline	Неполярные	Гетероциклические	115.132	90	6,30	−1,6	5,02
Серин	Ser	S	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC	S erine	Полярные	Оксимоноаминокарбоновые	105,093	73	5,68	−0,8	7,14
Треонин	Thr	T	ACU, ACC, ACA, ACG	T hreonine	Полярные	Оксимоноаминокарбоновые	119,119	93	5,60	−0,7	5,53
Цистеин	Cys	C	UGU, UGC	C ysteine	Полярные	Серосодержащие	121,154	86	5,05	2,5	1,38
Метионин	Met	M	AUG	M ethionine	Неполярные	Серосодержащие	149,208	124	5,74	1,9	2,32
Аспарагиновая кислота	Asp	D	GAU, GAC	aspar D ic acid	Полярные	заряженные отрицательно	133,104	91	2,85	−3,5	5,49
Аспарагин	Asn	N	AAU, AAC	asparagi N e	Полярные	Амиды	132,119	96	5,41	−3,5	3,93
Глутаминовая кислота	Glu	E	GAA, GAG	glu E tamic acid	Полярные	заряженные отрицательно	147,131	109	3,15	−3,5	6,32
Глутамин	Gln	Q	CAA, CAG	Q -tamine	Полярные	Амиды	146,146	114	5,65	−3,5	3,9
Лизин	Lys	K	AAA, AAG	before L	Полярные	заряженные положительно	146,189	135	9,60	−3,9	5,19
Аргинин	Arg	R	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	a R ginine	Полярные	заряженные положительно	174.203	148	10,76	−4,5	5,78
Гистидин	His	H	CAU, CAC	H istidine	Полярные заряженные положительно	Гетероциклические	155,156	118	7,60	−3,2	2,26
Фенилаланин	Phe	F	UUU, UUC	F enylalanine	Неполярные	Ароматические	165,192	135	5,49	2,8	3,87
Тирозин	Tyr	Y	UAU, UAC	t Y rosine	Полярные	Ароматические	181,191	141	5,64	−1,3	2,91
Триптофан	Trp	W	UGG	t W o rings	Неполярные	Ароматические, Гетероциклические	204,228	163	5,89	−0,9	6,73

По радикалу

• Неполярные: глицин , аланин , валин , изолейцин , лейцин , пролин
• Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин , треонин , цистеин , метионин , аспарагин , глутамин
• Ароматические: фенилаланин , триптофан , тирозин
• Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат , глутамат
• Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин , аргинин , гистидин

По функциональным группам

• Алифатические
  • Моноаминомонокарбоновые: глицин , аланин , валин , изолейцин , лейцин
  • Оксимоноаминокарбоновые: серин , треонин
  • Моноаминодикарбоновые: аспартат , глутамат , за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
  • Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин , глутамин
  • Диаминомонокарбоновые: лизин , аргинин , несут в растворе положительный заряд
  • Серосодержащие: цистеин , метионин
• Ароматические : фенилаланин , тирозин , триптофан ,
• Гетероциклические : триптофан , гистидин , пролин
• : пролин

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

• Класс I: валин , изолейцин , лейцин , цистеин , метионин , глутамат , глутамин , аргинин , тирозин , триптофан
• Класс II: глицин , аланин , пролин , серин , треонин , аспартат , аспарагин , гистидин , фенилаланин

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза . Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата , глутамата , серина , пирувата и пентоз . Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

• Семейство аспартата: аспартат , аспарагин , треонин , изолейцин , метионин , лизин .
• Семейство глутамата: глутамат , глутамин , аргинин , пролин .
• Семейство пирувата: аланин , валин , лейцин .
• Семейство серина: серин , цистеин , глицин .
• Семейство пентоз: гистидин , фенилаланин , тирозин , триптофан .

Фенилаланин , тирозин , триптофан иногда выделяют в семейство шикимата .

По способности организма синтезировать из предшественников

• Незаменимые

  Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин , изолейцин , лейцин , треонин , метионин , лизин , фенилаланин , триптофан .

• Заменимые

  Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин , аланин , пролин , серин , цистеин , аспартат , аспарагин , глутамат , глутамин , тирозин .

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

• Глюкогенные — при распаде дают метаболиты , не повышающие уровень кетоновых тел , способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза : пируват , α-кетоглутарат , сукцинил-KoA, фумарат , оксалоацетат
• Кетогенные — распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды
• Глюко-кетогенные — при распаде образуются метаболиты обоих типов

Аминокислоты:

• Глюкогенные: глицин , аланин, валин , пролин , серин , треонин , цистеин , метионин , аспартат , аспарагин , глутамат , глутамин , аргинин , гистидин .
• Кетогенные: лейцин , лизин .
• Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин , фенилаланин, тирозин , триптофан .

«Миллеровские» аминокислоты

«Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года . Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин , аланин, валин , изолейцин , лейцин , пролин , серин , треонин , аспартат , глутамат

Родственные соединения

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также называют аминокислотами: ^{[ источник не указан 847 дней ]}

• Таурин

Применение

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации , приводящей к образованию полиамидов , в том числе пептидов , белков , нейлона , капрона , энанта .

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма . Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок , например, натриевая соль глутаминовой кислоты .

Примечания

Литература

• / Липкин В. М. , Родионов И. Л. // Большая российская энциклопедия : [в 35 т.] / гл. ред. Ю. С. Осипов . — М. : Большая российская энциклопедия, 2004—2017.
• Збарский И. Б. , Симакова Р. А., Будковская Н. Г. // Большая медицинская энциклопедия : в 30 т. / гл. ред. Б. В. Петровский . — 3-е изд. — М. : Советская энциклопедия , 1974. — Т. 1 : А — Антибиоз. — 576 с. : ил.
• Эксперименты Миллера-Юри и обсуждения:
  • Miller S. L. Production of amino acids under possible primitive earth conditions. Science, v. 117, May 15, 1953
  • Miller S. L. and H. C. Urey. Organic compound synthesis on the primitive earth. Science, v. 130, July 31, 1959
  • Miller Stanley L. and Leslie E. Orgel. The origins of life on the earth. Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1974.
• Общая биология. Учебник для 9 — 10 классов средней школы. Под ред. Ю. И. Полянского. Изд. 17-е, перераб. — М.: Просвещение, 1987. — 288с.
• Аминокислоты, пептиды, белки. Под ред. Ю. В. Митина
• // Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона : в 86 т. (82 т. и 4 доп.). — СПб. , 1890—1907.

Ссылки