Трипсин — фермент класса гидролаз , расщепляющий пептиды и белки ; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров ) активностью.

Трипсин синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника ( профермента ) трипсиногена . Трипсины ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего трипсина ( молекулярная масса около 24 кДа) состоит из 223 аминокислотных остатков , образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей . Изоэлектрическая точка трипсина лежит при pH 10,8, а оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8,0.

Трипсины относятся к группе сериновых протеаз и содержат в активном центре остатки серина и гистидина . Трипсины легко подвергаются самоперевариванию (аутолизу), что приводит к загрязнению препаратов трипсинов неактивными продуктами (промышленный препарат содержит до 50 % неактивных примесей). Препараты трипсина высокой чистоты получают хроматографическими методами.

Физические свойства

Трипсин представляет собой бесцветное кристаллическое вещество с температурой плавления около 150 °C.

Биологические свойства и функции

Основной функцией является пищеварение. Катализирует гидролиз белков и пептидов. Может находиться в неактивном состоянии в виде трипсиногена. Активируется, в том числе кишечным ферментом энтеропептидазой , путём отщепления гексапептида . Катализирует также гидролиз восков-сложных эфиров. Оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8. Активный центр имеет белковую природу и состоит в основном из серина и гистидина . Синтезируется в виде трипсиногена в поджелудочной железе и используется в кишечнике млекопитающих и рыб . Превращает остальные проферменты гидролаз в активные ферменты .

Применение

Трипсин используют для изготовления лекарств . Препараты трипсина обладают противовоспалительным и противоотёчным действием (при внутривенном и внутримышечном введении); способны избирательно расщеплять ткани, подвергшиеся некрозу . В медицине трипсин применяют для лечения ран, ожогов, тромбозов, часто в сочетании с другими ферментами и с антибиотиками . Используется при анализе первичной структуры белка , за счёт того, что он селективно гидролизует связи между остатками положительно заряженных аминокислот лизина и аргинина .

Родственные ферменты

«Ближайшие родственники» трипсина — трипсиноген , пепсин , . У высших животных обнаружены анионные аналоги трипсина, у многих животных и растений — нейтральные.

Изменение гидролитических свойств

Активность трипсина подавляется фосфорорганическими соединениями , некоторыми металлами, а также рядом высокомолекулярных белковых веществ — ингибиторов трипсина, содержащихся в тканях животных, растений и микроорганизмов. Ионы Ca ²⁺ , Mg ²⁺ , Ba ²⁺ , Sr ²⁺ , Mn ²⁺ повышают гидролитическую активность трипсина.

Литература

• Нортроп Д., Кунитц М., Херриотт Р. Кристаллические ферменты, пер. с англ., М., 1950.
• Мосолов В. В. . Протеолитические ферменты, М., 1971.
• В. И. Стручков, А. В. Григорян, В. К. Гостищев, С. В. Лохвицкий, Л. С. Тапинский Протеолитические ферменты в гнойной хирургии., М., 1970 г.
• К. Н. Веремеенко Протеолитические ферменты поджелудочной железы и их применение в клинике. Киев, 1967 г.
• Системная энзимотерапия. Опыт и перспективы / Под ред. В.И. Кулакова, В.А. Насоновой, В.С. Савельева. – СПб.: Интер-Медика. 2004. – 264 с.

Ссылки

• — Энциклопедия лекарств и товаров аптечного ассортимента.