Interested Article - Протеолиз

Схема действия эндопептидаз и экзопептидаз

Протеолиз — процесс гидролиза белков , катализируемый ферментами пептидгидролазами, или протеазами .

Значение

Протеолиз играет большую роль в следующих процессах в организме:

расщепление до аминокислот белков пищи благодаря действию на них пищеварительных ферментов в желудке и тонкой кишке ;
расщепление собственных белков организма в процессе метаболизма ;
образование ферментов, гормонов и биологически активных пептидов из их неактивных предшественников;
в растениях протеолиз участвует в мобилизации запасных белков семян при прорастании .

Типы протеолиза

Действие протеолитических ферментов может быть разделено на две категории:

ограниченный протеолиз , при котором протеаза специфично расщепляет одну или несколько пептидных связей в белке-мишени, что обычно приводит к изменению функционального состояния последнего: ферменты, например, при этом становятся активными, а прогормоны превращаются в гормоны;
неограниченный, или тотальный протеолиз , при котором белки расщепляются до отдельных аминокислот.

Классификация протеаз

По месту атаки молекулы субстрата протеолитические ферменты делятся на эндопептидазы и экзопептидазы :

эндопептидазы, или протеиназы, расщепляют пептидные связи внутри пептидной цепи. Они узнают и связывают короткие пептидные последовательности субстратов и относительно специфично гидролизуют связи между определёнными аминокислотными остатками.
экзопептидазы гидролизуют пептиды с конца цепи: — с N-конца, карбоксипептидазы — с С-конца. Наконец, расщепляют только дипептиды .

Протеазы также классифицируются по типу их механизма катализа . (International Union of Biochemistry and Molecular Biology) выделяет несколько классов протеаз, включая :

Ограниченный протеолиз

Ограниченный протеолиз — процесс расщепления одной или нескольких пептидных связей в молекуле белка ферментом- протеазой . Ограниченный протеолиз является одной из регуляторных посттрансляционных модификаций . Ограниченный протеолиз может изменять такие свойства белка, как ферментативная активность, способность связываться с другими белками, внутриклеточная локализация.

Примеры ограниченного протеолиза

Ограниченный протеолиз может использоваться клеткой для разных целей:

для отщепления N- и С-концевых сигнальных последовательностей в процессе внутриклеточного транспорта белка ;
для удаления вспомогательной части полипептидной цепи пробелка, которая помогает формировать правильную третичную структуру (С-пептид в проинсулине);
для активации предшественников ферментов (пищеварительные ферменты, протеазы свёртывания крови );
для изменения локализации белка (некоторые цитоплазматические белки переходят в ядро после ограниченного протеолиза: SREBP, NF-κB , YB-1 );
для получения физиологически активных олигопептидов из белка-предшественника (расщепление проопиомеланокортина с образованием эндорфина , адренокортикотропного гормона , α- и γ-меланоцитстимулирующих гормонов и других физиологически активных пептидов);
разрезание перемычки между доменами белка, при этом домены обычно остаются в контакте друг другом (созревание дифтерийного токсина , формирование фактора пролиферации клеток HCF-1;
для разделения белковых глобул в полибелках (это характерно для вирусов) ;
для получения нескольких изоформ белка (ограниченный протеолиз белков Stat5 и Stat6 приводит к формированию их изоформ, лишённых доменов, активирующих транскрипцию).

Примечания

Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). (неопр.) . Дата обращения: 29 декабря 2012. Архивировано из 5 января 2013 года.
Пушкина Н. В. (1998). Посттрансляционные модификации белков, издательство РГУ, Ростов-на-Дону
↑ Степанов В. М. (1996). Молекулярная биология. Структура и функции белков, «Высшая школа», Москва.
Goulet, B. and Nepveu, A. Complete and limited proteolysis in cell cycle progression (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2004. — Vol. 3 . — P. 986—989 . — .
Sorokin, A.V., Selyutina, A.A., Skabkin, M.A., Guryanov, S.G., Nazimov, I.V., Richard, C., Th'ng, J., Yau, J., Sorensen, P.H., Ovchinnikov, L.P., and Evdokimova, V. Proteasome-mediated cleavage of the Y-box-binding protein 1 is linked to DNA-damage stress response (англ.) // Embo J : journal. — 2005. — Vol. 24 . — P. 3602—3612 . — doi : . — .
Bianchi, E. and Pessi, A. Inhibiting viral proteases: challenges and opportunities (англ.) // Biopolymers : journal. — 2002. — Vol. 66 . — P. 101—114 . — .

См. также

[1] Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). (неопр.) . Дата обращения: 29 декабря 2012. Архивировано из 5 января 2013 года.

[2] Пушкина Н. В. (1998). Посттрансляционные модификации белков, издательство РГУ, Ростов-на-Дону

[Степанов-3] Степанов В. М. (1996). Молекулярная биология. Структура и функции белков, «Высшая школа», Москва.

[4] Goulet, B. and Nepveu, A. Complete and limited proteolysis in cell cycle progression (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2004. — Vol. 3 . — P. 986—989 . — .

[5] Sorokin, A.V., Selyutina, A.A., Skabkin, M.A., Guryanov, S.G., Nazimov, I.V., Richard, C., Th'ng, J., Yau, J., Sorensen, P.H., Ovchinnikov, L.P., and Evdokimova, V. Proteasome-mediated cleavage of the Y-box-binding protein 1 is linked to DNA-damage stress response (англ.) // Embo J : journal. — 2005. — Vol. 24 . — P. 3602—3612 . — doi : . — .

[6] Bianchi, E. and Pessi, A. Inhibiting viral proteases: challenges and opportunities (англ.) // Biopolymers : journal. — 2002. — Vol. 66 . — P. 101—114 . — .

Ссылки на внешние ресурсы
Словари и энциклопедии
В библиографических каталогах	NKC :