Аминотрансфера́зы ( трансаминазы ) — ферменты из трансфераз , катализирующие перенос аминогрупп от аминокислот на кетокислоты без образования свободного аммиака . Эти реакции трансаминирования осуществляют связь между белковым и углеводным обменом. Аминотрансферазы также называют трансаминазами, а реакцию — трансаминированием . Ферменты относятся к подклассу КФ 2.6.

Биохимические реакции аминотрансфераз

Для аминотрансфераз донором аминогрупп являются аминокислоты , а акцептором — кетокислоты :

AK1 + KK2 ↔ KK1 + AK2

В составе простетической группы аминотрансферазы содержат производные витамина B6 . Во время переноса аминогруппы простетическая группа переходит из пиридоксаль-5-фосфатной формы в пиридосамино-5-фосфатную форму.

Механизм реакции трансаминирования (переаминирования) открыт в 1937 году советскими учеными А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман .

Процесс протекает в две стадии.

1. Альдегидная группа пиридоксальфосфата (-СНО) взаимодействует с аминогруппой аминокислоты с образованием иминной связи в основании Шиффа : сначала α-аминогруппа аминокислоты-донора замещает ε-аминогруппу апофермента , а затем происходит перегруппировка через кетимин и в результате гидролиза образуется пиридосамино-5-фосфат и α-кетокислота.
2. Реакции повторяются в обратном порядке

Аминотрансферазы являются каталитически совершенными ферментами .

Аминотрансферазы содержатся практически во всех органах, но наиболее активно реакции трансаминирования идут в печени .

К этой группе ферментов относятся используетмые в клинической лабораторной диагностике ферменты аспартатаминотрансфераза (АСТ) и аланинаминотрансфераза (АЛТ). Эти фeрменты были открыты в 1954 году, а в 1955 описана их роль в организме и значение для клинической диагностики .

Примечания

Литература

• Комов В.П. Биохимия: Учеб. для вузов / В.П.Комов, В.Н.Шведова. - М.:Дрофа, 2004. - 640 с.: ил. - (Высшее образование: Современный учебник)