Сло́жные белки́
(
протеиды
,
холопротеины
) — двухкомпонентные
белки
, в которых помимо пептидных цепей (
простого белка
) содержится компонент неаминокислотной природы —
простетическая группа
. При
гидролизе
сложных белков, кроме
аминокислот
, освобождается небелковая часть или продукты её распада. 9.
В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы
:
Гликопротеиды
, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные
углеводные
остатки и их подкласс —
протеогликаны
, с
мукополисахаридными
простетическими группами. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности,
иммуноглобулины
— гликопротеиды. В протеогликанах углеводная часть составляет ~95 %, они являются основным компонентом
межклеточного матрикса
.
Липопротеиды
, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные
липиды
. Липопротеиды, образованные белками-
аполипопротеинами
связывающимися с ними липидами и выполняют функцию транспорта липидов.
Металлопротеины
, содержащие негемовые
координационно связанные
ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие
ферритин
и
трансферрин
) и ферменты (например, цинксодержащая
и различные
супероксиддисмутазы
, содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов)
Фосфопротеиды
, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании
сложноэфирной
связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина или треонина, фосфопротеинами являются, в частности,
казеин
молока
: