Interested Article - Периферические мембранные белки

belle
  • 2021-04-04
  • 1

Схематическое изображение различных типов взаимодействия монотопических мембранных белков с клеточной мембраной :
1. взаимодействие посредством амфипатической α-спирали , параллельной плоскости мембраны (внутриплоскостная мембранная спираль)
2. взаимодействие посредством гидрофобной петли
3. взаимодействие посредством ковалентно связанного мембранного липида ("липидирование")
4. электростатическое или с мембранными липидами (например, через ион кальция — Ca 2+ ).

Перифери́ческие мембрáнные белки́ , или внéшние мембрáнные белки́ ( англ. Peripheral membrane proteins, extrinsic membrane proteins ), представляют собой мембранные белки , которые обычно непрочно и лишь временно прикрепляются к биологической мембране, с которой они связаны . Данные белки прикрепляются к интегральным мембранным белкам или проникают в периферические области липидного бислоя . Например, регуляторные белковые субъединицы многих ионных каналов и трансмембранных рецепторов можно определить как периферические мембранные белки. В отличие от интегральных мембранных белков, периферические мембранные белки обычно собираются в водорастворимый компонент, или фракцию, всех белков, выделенных в ходе процедуры очистки белков. Белки с GPI-якорями являются исключением из этого правила и могут иметь свойства очистки, аналогичные свойствам интегральных мембранных белков.

Обратимое прикрепление белков к биологическим мембранам регулирует клеточную сигнализацию и многие другие важные клеточные события посредством различных механизмов . Например, тесная связь между многими ферментами и биологическими мембранами может привести их в непосредственную близость к липидному субстрату (субстратам) . Связывание с мембраной может также способствовать перестройке, диссоциации/ассоциации или конформационным изменениям в структурных доменах многих белков, что приводит к увеличению/уменьшению их биологической активности . Кроме того, расположение многих белков локализовано либо на внутренней, либо на внешней поверхности или створках их резидентной мембраны . Это облегчает сборку мультибелковых комплексов , увеличивая вероятность любых соответствующих белок-белковых взаимодействий .

Связывание с липидным бислоем

PH-домен фосфолипазы C дельта 1. Средняя плоскость липидного бислоя — чёрные точки. Граница области углеводородного ядра — синие точки (внутриклеточная сторона). Слой фосфолипидов — жёлтые точки.

Периферические мембранные белки могут взаимодействовать с другими белками или непосредственно с липидным бислоем. В последнем случае их называют амфитропными белками . Некоторые белки, например G-белки и некоторые протеинкиназы , взаимодействуют с трансмембранными белками и липидным бислоем одновременно. Некоторые полипептидные гормоны , антимикробные пептиды и нейротоксины накапливаются на поверхности мембраны, прежде чем обнаруживают и взаимодействуют со своими рецепторами-мишенями на поверхности клетки, которые сами могут быть периферическими мембранными белками.

Фосфолипидный бислой, образующий поверхностную мембрану клетки, состоит из гидрофобного внутреннего ядра, расположенного между двумя гидрофильными областями, одной на внутренней и одной на внешней поверхности клеточной мембраны. Было показано, что внутренняя и внешняя поверхности, или межфазные области, модельных фосфолипидных бислоев имеют толщину около 8-10 Å (0,8-1 нм) , хотя она может быть больше в биологических мембранах, включающих большое количество ганглиозидов или липополисахаридов . Гидрофобная внутренняя область ядра типичных биологических мембран может иметь толщину около 27-32 Å (2,7-3,2 нм), как показано с помощью малоуглового рентгеновского рассеяния (SAXS) . Пограничная область между гидрофобным внутренним ядром и гидрофильными межфазными областями очень узкая, около 3 Å (0,3 нм). При движении наружу от гидрофобной области ядра к межфазной гидрофильной области эффективная концентрация воды быстро меняется в этом пограничном слое, от почти нуля до концентрации около 2 М . Фосфатные группы в фосфолипидных бислоях полностью гидратированы или насыщены водой и расположены примерно на 5 Å (0,5 нм) за границей гидрофобной области ядра .

Некоторые водорастворимые белки необратимо связываются с липидными бислоями и могут образовывать трансмембранные альфа-спиральные или бета-баррельные каналы. Такие превращения происходят в порообразующих токсинах, таких как колицин А , и другие. Они также могут происходить в BcL-2-подобном белке, в некоторых амфифильных антимикробных пептидах и в некоторых. Эти белки обычно называют периферическими, поскольку одно из их конформационных состояний — водорастворимое или слабо связанное с мембраной .

Амфитропные белки связываются с гидрофобными якорными структурами.

Механизмы связывания с мембраной

Пчелиный яд фосфолипаза A2 (1poc). Средняя плоскость липидного бислоя — чёрные точки. Граница области углеводородного ядра — красные точки (внеклеточная сторона). Слой фосфолипидов — жёлтые точки.

Ассоциация белка с липидным бислоем может сопровождаться значительными изменениями в третичной структуре белка . Они могут включать сворачивание участков структуры белка, которые ранее были развёрнуты, перестройку сворачивания или рефолдинг мембраноассоциированной части белков. Также может происходить образование или диссоциация четвертичных структур белка или олигомерных комплексов, специфическое связывание ионов, лигандов или регуляторных липидов.

Типичные амфитропные белки должны тесно взаимодействовать с липидным бислоем для выполнения своих биологических функций. К ним относятся ферментативная переработка липидов и других гидрофобных веществ, заякоривание мембран, связывание и перенос небольших неполярных соединений между различными клеточными мембранами. Эти белки могут быть прикреплены к бислою в результате гидрофобных взаимодействий между бислоем и открытыми неполярными остатками на поверхности белка , путём специфических нековалентных связывающих взаимодействий с регуляторными липидами или путём их присоединения к ковалентно связанным липидным якорям .

Было показано, что сродство к связыванию с мембраной многих периферических белков зависит от специфического липидного состава мембраны, с которой они ассоциированы .

Неспецифическая гидрофобная ассоциация

Амфитропные белки связываются с липидным бислоем через различные гидрофобные якорные структуры. Например, амфифильные α-спирали, открытые неполярные петли, посттрансляционно ацилированные или липидированные аминокислотные остатки или ацильные цепи специфически связанных регуляторных липидов, таких как фосфатидилинозитолфосфаты . Было показано, что гидрофобные взаимодействия важны даже для многококатионных пептидов и белков, таких как полиоснóвный домен белка или , при наличии их естественных гидрофобных якорей .

Ковалентно связанные липидные якоря

Липидные якоря белков ковалентно прикреплены к различным ацильным цепям жирных кислот на цитоплазматической стороне клеточной мембраны посредством пальмитоилирования, миристоилирования или пренилирования. На экзоплазматической (внешней) стороне клеточной мембраны липидные якоря белков ковалентно прикреплены к липидам — гликозилфосфатидилинозитолу (GPI) и холестерину . Ассоциация белков с мембранами с помощью ацилированных остатков — обратимый процесс, поскольку ацильная цепь может быть погружена в гидрофобном кармане связывания белка после диссоциации с мембраной. Этот процесс происходит в бета-субъединицах G-белков . Возможно, из-за этой дополнительной потребности в структурной гибкости липидные якоря обычно связываются с высокогибкими сегментами третичной структуры белков, которые плохо поддаются кристаллографическому исследованию .

Специфическое белок-липидное взаимодействие

P40phox PX-домен NADPH-оксидазы . Средняя плоскость липидного бислоя — чёрные точки. Граница области углеводородного ядра — синие точки (внутриклеточная сторона). Слой фосфолипидов — жёлтые точки.

Некоторые цитозольные белки рекрутируются в различные клеточные мембраны посредством распознавания определённых типов липидов, содержащихся в данной мембране . Связывание белка с определённым липидом происходит через специфические мембранонацеливающие структурные домены, которые находятся внутри белка и имеют специфические карманы для связывания головных групп липидов, с которыми они связываются. Это типичное биохимическое взаимодействие белка с лигандом, которое стабилизируется за счёт образования межмолекулярных водородных связей , ван-дер-ваальсовых взаимодействий и гидрофобных взаимодействий между белком и липидным лигандом. Такие комплексы также стабилизируются за счёт образования ионных мостиков между аспартатными или глутаматными остатками белка и фосфатами липидов через промежуточные ионы кальция (Ca 2+ ). Такие ионные мостики могут возникать и быть стабильными, когда ионы (такие как Ca 2+ ) уже связаны с белком в растворе, до связывания липидов. Образование ионных мостиков наблюдается при белково-липидном взаимодействии между доменами типа C2 белка и аннексинами.

Электростатические взаимодействия сильно зависят от ионной силы раствора. Эти взаимодействия относительно слабы при физиологической ионной силе (0,14 М NaCl): ~ 3-4 ккал/моль для небольших катионных белков, таких как цитохром c , или .

Пространственное положение в мембране

Ориентация и глубина проникновения многих амфитропных белков и пептидов в мембраны изучаются с помощью сайт-направленной спиновой маркировки , химического мечения, измерения сродства к связыванию с мембраной мутантов белков , флуоресцентной спектроскопии , жидкостной или твёрдотельной ЯМР-спектроскопии , спектроскопии ATR FTIR , рентгеновской или нейтронной дифракции , и вычислительных методов .

Были идентифицированы два различных способа мембранной ассоциации белков. Типичные водорастворимые белки не имеют открытых неполярных остатков или каких-либо других гидрофобных якорей. Поэтому они полностью остаются в водном растворе и не проникают в липидный бислой, что было бы энергетически затратно. Такие белки взаимодействуют с бислоями только электростатически, например, таким образом с мембранами взаимодействуют рибонуклеаза и полилизин. Однако типичные амфитропные белки имеют различные гидрофобные якоря, которые проникают в межфазную область и достигают углеводородной внутренней части мембраны. Такие белки «деформируют» липидный бислой, снижая температуру перехода жидкость-гель липида . Связывание обычно представляет собой сильно экзотермическую реакцию . Аналогично происходит ассоциация амфифильных α-спиралей с мембранами . Неструктурированные или развёрнутые пептиды с неполярными остатками или липидными якорями также могут проникать через межфазную область мембраны и достигать углеводородного ядра, особенно когда такие пептиды являются катионными и взаимодействуют с отрицательно заряженными мембранами .

Категории белков

Ферменты

Периферические ферменты участвуют в метаболизме различных компонентов мембраны, таких как липиды ( фосфолипазы и холестериноксидазы), олигосахариды клеточной стенки ( гликозилтрансферазы и трансгликозидазы) или белки (сигнальные пептидазы и тиоэстеразы пальмитоиловых белков). Липазы также могут расщеплять липиды, образующие мицеллы или неполярные капли в воде.

Класс Выполняемые функции Физиология Структура
Суперсемейство Альфа/бета гидролаз Катализируют гидролиз химических связей . Включает бактериальные, грибковые, желудочные и панкреатические липазы, тиоэстеразы пальмитилированных белков, кутиназы и холинэстеразы . Центральный бета-лист вставлен между двумя слоями альфа-спиралей .
Фосфолипаза A2 (секретируемая и цитозольная) Гидролиз связи sn-2 положения ацильного остатка жирной кислоты в фосфолипиде . Расщепление липидов, разрушение мембран и липидная сигнализация. Содержит каталитическую триаду аминокислот: аспартат , серин и гистидин .
Фосфолипаза C Гидролизует PIP2, фосфатидилинозитол , на два вторичных мессенджера (посредника) — инозитолтрифосфат и диацилглицерол . Липидная сигнализация. Сердцевинная структура (кор), состоящая из расщепленного цилиндра триозофосфат-изомеразы (ТИМ), который имеет активный участок, каталитические остатки и участок связывания Ca 2+ .
Окисляют и изомеризуют холестерин в холест-4-ен-3-он . Истощают содержание холестерина в клеточные мембранах, который используется в бактериальном патогенезе. Две петли остатка, которые действуют как крышка на активном сайте .
Каротиноидная оксигеназа Расщепляет каротиноиды . Каротиноиды используются в растениях и животных как гормоны (в том числе витамин А в организме человека), пигменты, вкусовые и цветочные ароматические вещества, а также защитные соединения. Состоит из множества ферментов ( ), соединённых между собой и образующих ветвистые структуры .
Липоксигеназы Железосодержащие ферменты, катализирующие диоксигенацию полиненасыщенных жирных кислот . У животных липоксигеназы участвуют в синтезе медиаторов воспаления, известных как лейкотриены . Сотни аминокислот , составляющих белок, организованы в два домена: N-концевой — бета лист и спиральный C-концевой .
Альфа токсины Расщепляют фосфолипиды в клеточной мембране, подобно фосфолипазе С . Являются факторами вирулентности Clostridium perfringens . Бактериальный патогенез. Растворимый мономер с олигомерными «предпоровыми» комплексами .
Сфингомиелиназа С Фосфодиэстераза , расщепляет фосфодиэфирные связи . Деградация липидов, таких как сфингомиелин . Домен сапозина и соединительные области с металлофосфатным каталитическим доменом .
Гликозилтрансферазы : MurG (эссенциальная бактериальная гликозилтрансфераза, или муреиновая гликозилтрансфераза) и трансгликозидазы. Катализируют перенос углеводных соединений от активированных донорных молекул к специфическим акцепторным молекулам, образуя гликозидные связи . Биосинтез дисахаридов , олигосахаридов и полисахаридов (гликоконъюгатов), MurG (эссенциальная бактериальная гликозилтрансфераза, или муреиновая гликозилтрансфераза) участвует в биосинтезе бактериального пептидогликана . Три петли, богатые глицином : одна в С-конце и две в N-конце .
Феррохелатаза Катализирует процесс превращения протопорфирина IX в гем . Протопорфирины участвуют в метаболизме порфиринов (гема, хлорофилла итд.) и используются для укрепления яичной скорлупы. Полипептид, сложенный из двух доменов, каждый из которых имеет четырёхцепочечный параллельный бета-лист, фланкированный альфа-спиралями .
Семейство белков, связанных с миотубулярином Липидфосфатаза, дефосфорилирующая фосфатидилинозитол-3-фосфат и фосфатидилинозитол-3,5-бисфосфат . Необходим для дифференцировки мышечных клеток. Содержит GRAM-домен, SET-взаимодействующий домен и PDZ-связывающий домен .
Окисление дигидрооротата (DHO) до оротата . в прокариотических и эукариотических клетках. Состоит из двух доменов: альфа/бета бочкообразного домена, содержащего активный сайт, и альфа-спирального домена, образующего туннель для открытия активного сайта .
Катализирует окисление α- гидроксикарбоновых кислот до соответствующих α- кетокислот . У зелёных растений фермент участвует в фотодыхании . У животных фермент участвует в синтезе оксалата . β8/α8 фолд, содержащий альфа-спирали, бета-спирали, петли и повороты .

Мембранно-нацеленные домены («липидные зажимы»)

Домен C1 (1ptr). Средняя плоскость липидного бислоя — чёрные точки. Граница области углеводородного ядра — синие точки (цитоплазматическая сторона). Слой фосфолипидов — жёлтые точки.

Мембранно-нацеленные домены специфически связываются с головными группами своих липидных лигандов, встроенных в мембрану. Эти липидные лиганды присутствуют в разных концентрациях в различных типах биологических мембран (например, фосфатидилинозитол-3-фосфат можно обнаружить в основном в мембранах ранних эндосом , фосфатидилинозитол-3,5-бисфосфат — в поздних эндосомах, а фосфатидилинозитол-4-фосфат — в мембране комплекса Гольджи ) . Таким образом, каждый домен нацелен на определённую мембрану.

  • Домены C1 связывают эфиры форбола .
  • Домены C2 связывают фосфатидилсерин , фосфатидилхолин , фосфатидилинозитол-3,4-бисфосфат или фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат.
  • (PH-домены), домены PX и домены Tubby связывают разные фосфоинозитиды.
  • Домены FYVE более специфичны для фосфатидилинозитол-3-фосфата.
  • Домены ENTH связывают фосфатидилинозитол-3,4-бисфосфат или фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат.
  • связывает фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат.
  • Белки семейства ERM (ezrin/radixin/moesin) связывают фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат.
  • Другие фосфоинозитид-связывающие белки включают фосфотирозин-связывающий домен и некоторые PDZ-домены. Они связывают фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат.
  • Дискоидиновые домены факторов свёртывания крови
  • Домены ENTH, VHS и ANTH.

Структурные домены

Структурные домены опосредуют прикрепление других белков к мембранам. Их связывание с мембранами может быть опосредовано ионами кальция (Ca 2+ ), которые образуют мостики между кислыми остатками белка и фосфатными группами липидов, как в аннексинах или GLA-доменах.

Класс Выполняемые функции Физиология Структура
Кальций-зависимое связывание внутриклеточной мембраны с фосфолипидами . Функции включают транспортировку везикул, слияние мембран и формирование ионных каналов. Сердцевина (кор) аннексинов включает в себя 310 аминокислот, который состоит из четырёх аннексиновых повторов, каждый из которых состоит из 5 альфа-спиралей .
Синапсин I Покрывает синаптические везикулы и связывается с несколькими цитоскелетными элементами . Функции регуляции высвобождения нейромедиаторов.
Синуклеин Неизвестная клеточная функция . Предполагается, что он играет роль в регулировании стабильности и/или вращение плазматической мембраны. Связан как с болезнью Паркинсона , так и с болезнью Альцгеймера . Имеет структуру, схожую с тубулин/актин-связывающими белками.
GLA-домены белков системы свёртывания крови Гамма-карбоксиглутаматные (GLA)-домены отвечают за высокоаффинное связывание ионов кальция . Участвуют в функционировании факторов свёртывания в каскаде свёртывания крови .
Спектрин и Обнаружен в нескольких цитоскелетных и микрофиламентных белках . Поддержание целостности плазматической мембраны и структуры цитоскелета.

Переносчики небольших гидрофобных молекул

Эти периферические белки выполняют функцию переносчиков неполярных соединений между различными типами клеточных мембран или между мембранами и цитозольными белковыми комплексами. К транспортируемым веществам относятся фосфатидилинозитол , токоферолы , ганглиозиды , гликолипиды , производные стеролов, ретинол , жирные кислоты , вода , макромолекулы , эритроциты , фосфолипиды и нуклеотиды .

  • Белки-переносчики гликолипидов
  • Липокалины , включая ретинол-связывающие белки и белки, связывающие жирные кислоты
  • Полиизопреноид-связывающий белок, например, белковый домен YceI
  • Белки-активаторы ганглиозида GM2
  • Домен CRAL-TRIO (белки-переносчики α-токоферола и фосфатидилинозитола sec14p)
  • Белки-переносчики стеринов
  • Белки переноса фосфатидилинозитола и домены STAR
  • Оксистерол-связывающий белок.

Переносчики электронов

Эти белки участвуют в цепях переноса электронов . К ним относятся цитохром c , купредоксины , высокопотенциальный железо-серный белок , , некоторые флавопротеины и другие.

Полипептидные гормоны, токсины и антимикробные пептиды

Многие гормоны , токсины, ингибиторы или антимикробные пептиды специфически взаимодействуют с трансмембранными белковыми комплексами. Они также могут накапливаться на поверхности липидного бислоя до связывания своих белков-мишеней. Такие полипептидные лиганды часто положительно заряжены и электростатически взаимодействуют с анионными мембранами.

Некоторые водорастворимые белки и пептиды также могут образовывать трансмембранные каналы. Обычно они подвергаются олигомеризации , значительным конформационным изменениям и необратимо связываются с мембранами. 3D-структура одного из таких трансмембранных каналов, α-гемолизина, уже определена. В других случаях экспериментальная структура представляет собой водорастворимую конформацию, взаимодействующую с липидным бислоем периферически, хотя некоторые каналообразующие пептиды достаточно гидрофобны и поэтому изучались методом ЯМР-спектроскопии в органических растворителях или в присутствии мицелл .

Класс Белки Физиология
Токсины и яды Хорошо известные типы биологических токсинов включают нейротоксины , цитотоксины , гемотоксины и некротоксины. Биологические токсины выполняют две основные функции: хищническую (токсины змей, скорпионов и улиток конусов ) и защитную (токсины медоносных пчёл и муравьёв) .
Токсины морских анемон
  • Ингибирующий натриевые каналы токсин морской анемоны
  • Нейротоксин III
Ингибирование натриевых и калиевых каналов и образование мембранных пор — основные воздействия, оказываемые более 40 известных пептидных токсинов морских анемон. Морские анемоны — плотоядные животные и используют токсины для охоты и защиты; токсин анемоны по токсичности схож с наиболее токсичными фосфорорганическими боевыми отравляющими веществами .
Микробные токсины являются основными факторами вирулентности различных патогенных бактерий. Некоторые токсины образуют поры, которые лизируют клеточные мембраны. Другие токсины ингибируют синтез белка или активируют пути вторичного мессенджера, вызывая резкие изменения в путях передачи сигналов, критически важных для поддержания различных клеточных функций. Некоторые бактериальные токсины могут воздействовать непосредственно на иммунную систему , выступая в роли суперантигенов и вызывая массовую пролиферацию Т-клеток , что приводит к перенапряжению иммунной системы. Ботулотоксин — это сильнейший нейротоксин, который не позволяет нейросекреторным везикулам стыковаться с плазматической мембраной нервного синапса, подавляя высвобождение нейротрансмиттеров .
Токсины грибов
  • Циклические липопептидные антибиотики
    Сурфактин и даптомицин
  • Пептаиболы
Эти пептиды характеризуются наличием необычной аминокислоты, α-аминоизомасляной кислоты, и проявляют антибиотические и противогрибковые свойства благодаря своей мембранной каналообразующей активности .
Антимикробные пептиды
  • Пептид HP
  • и
  • и
Способы действия антимикробных пептидов, убивающих бактерии, разнообразны и включают в себя разрушение мембран, вмешательство в метаболизм и воздействие на цитоплазматические компоненты. В отличие от многих обычных антибиотиков , эти пептиды, по-видимому, являются бактериоцидными, а не бактериостатическими.
Дефензины
  • Дефензины насекомых
  • Растительные дефензины, включая циклотиды и тионины
Дефензины представляют собой разновидность антимикробного пептида; и являются важным компонентом практически всех врождённых защитных механизмов хозяина против микробной инвазии. Дефензины проникают в мембраны микробных клеток посредством электрического притяжения и образуют поры в мембране, обеспечивающие эффлюкс (отток), что в конечном итоге приводит к лизису микроорганизмов .
Нейрональные пептиды Данные белки вызывают возбуждение нейронов , вызывают поведенческие реакции, являются мощными вазодилататорами и отвечают за сокращение многих типов гладких мышц .
Регуляторы апоптоза Члены семейства Bcl-2 регулируют проницаемость внешней мембраны митохондрий. Bcl-2 сам по себе подавляет апоптоз различных типов клеток, включая лимфоциты и нейрональные клетки.

Примечания

  1. (англ.) . www.britannica.com . Дата обращения: 4 июля 2022.
  2. Д.Нельсон, М.Кокс. Основы биохимии Ленинджера. — Москва: БИНОМ. Лаборатория знаний, 2011. — Т. 1. — С. 530-531. — 694 с. — ISBN 978-5-94774-365-4 .
  3. Structure and interactions of at membrane surfaces // . — Chichester : John Wiley & Sons, 2005. — P. 403–22. — ISBN 3-527-31151-3 .
  4. Ghosh M, Tucker DE, Burchett SA, Leslie CC (November 2006). "Properties of the Group IV phospholipase A2 family". Progress in Lipid Research . 45 (6): 487—510. doi : . PMID .
  5. ↑ Johnson JE, Cornell RB (2002). . Molecular Membrane Biology . 16 (3): 217—235. doi : . PMID .
  6. Thuduppathy GR, Craig JW, Kholodenko V, Schon A, Hill RB (June 2006). . Journal of Molecular Biology . 359 (4): 1045—1058. doi : . PMC . PMID .
  7. Takida S, Wedegaertner PB (June 2004). . FEBS Letters . 567 (2—3): 209—213. doi : . PMID . S2CID .
  8. The energetics of peptide-lipid interactions: modification by interfacial dipoles and cholesterol // Current Topics in Membranes. — Academic Press, 2003. — Vol. 52. — P. 205–253. — ISBN 978-0-12-643871-0 .
  9. Mitra K, Ubarretxena-Belandia I, Taguchi T, Warren G, Engelman DM (March 2004). . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 101 (12): 4083—4088. Bibcode : . doi : . PMC . PMID .
  10. Marsh D (July 2001). . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 98 (14): 7777—7782. Bibcode : . doi : . PMC . PMID .
  11. Marsh D (December 2002). "Membrane water-penetration profiles from spin labels". European Biophysics Journal . 31 (7): 559—562. doi : . PMID . S2CID .
  12. Nagle JF, Tristram-Nagle S (November 2000). . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Reviews on Biomembranes . 1469 (3): 159—195. doi : . PMC . PMID .
  13. Goñi FM (2002). "Non-permanent proteins in membranes: when proteins come as visitors (Review)". Molecular Membrane Biology . 19 (4): 237—245. doi : . PMID . S2CID .
  14. Goforth RL, Chi AK, Greathouse DV, Providence LL, Koeppe RE, Andersen OS (May 2003). . The Journal of General Physiology . 121 (5): 477—493. doi : . PMC . PMID .
  15. McIntosh TJ, Simon SA (2006). "Roles of bilayer material properties in function and distribution of membrane proteins". Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure . 35 (1): 177—198. doi : . PMID .
  16. ↑ Hanakam F, Gerisch G, Lotz S, Alt T, Seelig A (August 1996). "Binding of hisactophilin I and II to lipid membranes is controlled by a pH-dependent myristoyl-histidine switch". Biochemistry . 35 (34): 11036—11044. doi : . PMID .
  17. Lipidated peptides as tools for understanding the membrane interactions of lipid-modified proteins // Current Topics in Membranes. — Academic Press, 2003. — Vol. 52. — P. 371–395. — ISBN 978-0-12-643871-0 .
  18. Lipid modifications of proteins // Biochemistry of Lipids, Lipoproteins and Membranes. — 4th. — Elsevier Science, 2002. — P. 37–54. — ISBN 978-0-444-51139-3 .
  19. ↑ Cho W, Stahelin RV (June 2005). "Membrane-protein interactions in cell signaling and membrane trafficking". Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure . 34 : 119—151. doi : . PMID .
  20. Ben-Tal N, Honig B, Miller C, McLaughlin S (October 1997). . Biophysical Journal . 73 (4): 1717—1727. Bibcode : . doi : . PMC . PMID .
  21. Protein-lipid interactions with peripheral membrane proteins // Protein-lipid interactions. — Elsevier, 1993. — P. 127–162. — ISBN 0-444-81575-9 .
  22. Malmberg NJ, Falke JJ (2005). . Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure . 34 (1): 71—90. doi : . PMC . PMID .
  23. Spencer AG, Thuresson E, Otto JC, Song I, Smith T, DeWitt DL, et al. (November 1999). . The Journal of Biological Chemistry . 274 (46): 32936—32942. doi : . PMID .
  24. Lathrop B, Gadd M, Biltonen RL, Rule GS (March 2001). "Changes in Ca2+ affinity upon activation of Agkistrodon piscivorus piscivorus phospholipase A2". Biochemistry . 40 (11): 3264—3272. doi : . PMID .
  25. Kutateladze T, Overduin M (March 2001). "Structural mechanism of endosome docking by the FYVE domain". Science . 291 (5509): 1793—1796. Bibcode : . doi : . PMID .
  26. Tatulian SA, Qin S, Pande AH, He X (September 2005). . Journal of Molecular Biology . 351 (5): 939—947. doi : . PMID .
  27. ↑ Hristova K, Wimley WC, Mishra VK, Anantharamiah GM, Segrest JP, White SH (July 1999). "An amphipathic alpha-helix at a membrane interface: a structural study using a novel X-ray diffraction method". Journal of Molecular Biology . 290 (1): 99—117. doi : . PMID .
  28. Murray D, Honig B (January 2002). . Molecular Cell . 9 (1): 145—154. doi : . PMID .
  29. Efremov RG, Nolde DE, Konshina AG, Syrtcev NP, Arseniev AS (September 2004). "Peptides and proteins in membranes: what can we learn via computer simulations?". Current Medicinal Chemistry . 11 (18): 2421—2442. doi : . PMID .
  30. Lomize AL, Pogozheva ID, Lomize MA, Mosberg HI (June 2006). . Protein Science . 15 (6): 1318—1333. doi : . PMC . PMID .
  31. . Orientations of Proteins in Membranes . University of Michigan. Дата обращения: 8 февраля 2007.
  32. Papahadjopoulos D, Moscarello M, Eylar EH, Isac T (September 1975). "Effects of proteins on thermotropic phase transitions of phospholipid membranes". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes . 401 (3): 317—335. doi : . PMID .
  33. Seelig J (November 2004). . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes . 1666 (1—2): 40—50. doi : . PMID .
  34. Darkes MJ, Davies SM, Bradshaw JP (1997). "Interaction of tachykinins with phospholipid membranes: A neutron diffraction study". Physica B . 241 : 1144—1147. Bibcode : . doi : .
  35. Ellena JF, Moulthrop J, Wu J, Rauch M, Jaysinghne S, Castle JD, Cafiso DS (November 2004). . Biophysical Journal . 87 (5): 3221—3233. Bibcode : . doi : . PMC . PMID .
  36. Marcotte I, Dufourc EJ, Ouellet M, Auger M (July 2003). . Biophysical Journal . 85 (1): 328—339. Bibcode : . doi : . PMC . PMID .
  37. Zhang W, Crocker E, McLaughlin S, Smith SO (June 2003). . The Journal of Biological Chemistry . 278 (24): 21459—21466. doi : . PMID .
  38. . Дата обращения: 25 января 2007. Архивировано из 29 сентября 2007 года.
  39. Bauer, Tabea L.; Buchholz, Patrick C. F.; Pleiss, Jürgen (March 2020). . The FEBS Journal (англ.) . 287 (5): 1035—1053. doi : . ISSN .
  40. . Дата обращения: 25 января 2007. Архивировано из 29 сентября 2007 года.
  41. Casale, Jarett; Kacimi, Salah Eddine O.; Varacallo, Matthew (2023), , StatPearls , Treasure Island (FL): StatPearls Publishing, PMID , Дата обращения: 29 ноября 2023
  42. . Дата обращения: 25 января 2007. Архивировано из 29 сентября 2007 года.
  43. , Wikipedia (англ.) , 2023-08-16 , Дата обращения: 29 ноября 2023
  44. . Дата обращения: 25 января 2007. Архивировано из 29 сентября 2007 года.
  45. Yue, Q. Kimberley; Kass, Ignatius J.; Sampson, Nicole S.; Vrielink, Alice (1999-04-01). . Biochemistry (англ.) . 38 (14): 4277—4286. doi : . ISSN .
  46. . Дата обращения: 25 января 2007. Архивировано из 29 сентября 2007 года.
  47. , Wikipedia (англ.) , 2023-11-29 , Дата обращения: 29 ноября 2023
  48. . Дата обращения: 25 января 2007. Архивировано из 29 сентября 2007 года.
  49. Prigge, S. T.; Boyington, J. C.; Faig, M.; Doctor, K. S.; Gaffney, B. J.; Amzel, L. M. (1997-11-01). . Biochimie . 79 (11): 629—636. doi : . ISSN .
  51. . www.sciencedirect.com . Дата обращения: 29 ноября 2023.
  52. . Дата обращения: 25 января 2007. Архивировано из 29 сентября 2007 года.
  53. Xiong, Zi-Jian; Huang, Jingjing; Poda, Gennady; Pomès, Régis; Privé, Gilbert G. (2016-07-31). . Journal of Molecular Biology . 428 (15): 3026—3042. doi : . ISSN .
  54. . Дата обращения: 25 января 2007. Архивировано из 29 сентября 2007 года.
  55. Ünligil, Uluğ M; Rini, James M (2000-10-01). . Current Opinion in Structural Biology . 10 (5): 510—517. doi : . ISSN .
  56. . Дата обращения: 25 января 2007. Архивировано из 29 сентября 2007 года.
  57. Al-Karadaghi, Salam; Hansson, Mats; Nikonov, Stanislav; Jönsson, Bodil; Hederstedt, Lars (November 1997). . Structure . 5 (11): 1501—1510. doi : . ISSN .
  58. . Дата обращения: 25 января 2007. Архивировано из 26 сентября 2007 года.
  59. (англ.) . ScienceDirect . Дата обращения: 29 ноября 2023.
  60. . Дата обращения: 25 января 2007. Архивировано из 26 сентября 2007 года.
  61. Liu, Shenping; Neidhardt, Edie A; Grossman, Trudy H; Ocain, Tim; Clardy, Jon (January 2000). . Structure . 8 (1): 25—33. doi : . ISSN .
  62. . Дата обращения: 25 января 2007. Архивировано из 29 сентября 2007 года.
  63. (англ.) . proteopedia.org . Дата обращения: 28 ноября 2023.
  64. . Дата обращения: 25 января 2007. Архивировано из 29 сентября 2007 года.
  65. Gerke V, Creutz CE, Moss SE (June 2005). "Annexins: linking Ca2+ signalling to membrane dynamics". Nat. Rev. Mol. Cell Biol . 6 (6): 449—61. doi : . PMID . S2CID .
  66. . Дата обращения: 25 января 2007. Архивировано из 26 сентября 2007 года.
  67. . Дата обращения: 25 января 2007. Архивировано из 26 сентября 2007 года.
  68. . Дата обращения: 25 января 2007. Архивировано из 29 сентября 2007 года.
  69. . Дата обращения: 25 января 2007. Архивировано из 26 сентября 2007 года.
  70. Rao CS, Lin X, Pike HM, Molotkovsky JG, Brown RE (November 2004). . Biochemistry . 43 (43): 13805—15. doi : . PMC . PMID .
  71. Airenne TT, Kidron H, Nymalm Y, Nylund M, West G, Mattjus P, Salminen TA (January 2006). "Structural evidence for adaptive ligand binding of glycolipid transfer protein". Journal of Molecular Biology . 355 (2): 224—36. doi : . PMID .
  72. . — Basel : Birkhũser Verlag, 2000. — ISBN 3-7643-6020-8 .
  73. . The ASA Newsletter (1999). 15 июня 2013 года.
  74. Schmitt CK, Meysick KC, O'Brien AD (1999). . Emerging Infectious Diseases . 5 (2): 224—234. doi : . PMC . PMID .
  75. Chugh JK, Wallace BA (August 2001). "Peptaibols: models for ion channels". Biochemical Society Transactions . 29 (Pt 4): 565—570. doi : . PMID .
  76. Oppenheim JJ, Biragyn A, Kwak LW, Yang D (November 2003). . Annals of the Rheumatic Diseases . 62 (Suppl 2): ii17—ii21. doi : . PMC . PMID .
  77. . Дата обращения: 25 января 2007. Архивировано из 26 сентября 2007 года.

Внешние ссылки

  • in
  • Геномно-ориентированная база данных бактериальных липопротеинов
  • 20 июля 2011 года.
Источник —

belle
  • 2021-04-04
  • 1
  • Tags:

Same as Периферические мембранные белки

The title for the last searches