Interested Article - Маннозный рецептор
- 2020-01-11
- 2
Маннозный рецептор, C тип 2 | |
---|---|
Обозначения | |
Символы | ; CD280, CLEC13E, ENDO180, KIAA0709 |
HGNC | |
OMIM | |
RefSeq | |
UniProt | |
Другие данные | |
Локус | 17-я хр. , |
? |
Маннозный рецептор — лектин типа С , расположен на поверхности макрофагов и дендритных клеток , а также некоторых клеток кожи, таких как фибробласты кожи и кератиноциты . Входит в семейство эндоцитарных рецепторов вместе с , и DEC-205 (CD205) .
Маннозный рецептор распознаёт концевые остатки маннозы , N-Ацетилглюкозамина и фукозы на гликановых цепочках белков , расположенных на поверхности некоторых микроорганизмов, и играет роль во врождённом и приобретённом иммунитете. Кроме этого, маннозный рецептор участвует в выведении гликопротеинов из кровотока, включая сульфатированные гликопептидные гормоны и гликопротеины, высвобождающиеся в результате патологических процессов. Маннозный рецептор постоянно рециркулирует между плазматической мембраной и эндосомами в клатрин -зависимой манере. Существует 2 типа маннозного рецептора, продукты генов MRC1 (CD206) и MRC2 (CD280).
Структура
Маннозный рецептор относится к трансмембранным белкам 1-го типа с внеклеточным N-концом и внутриклеточным C-концом. Он синтезируется в виде неактивного предшественника и активируется в результате протеолиза в аппарате Гольджи. Внеклеточная часть белка состоит из 8 последовательных углевод-распознающих доменов C типа (CRD), фибронектинового домена II типа и цистеин-обогащённого домена. Цитоплазматический домен не имеет сигнальных последовательностей и сам по себе не способен к передаче сигнала.
N-терминальный цистеин-обогащённый домен гомологичен B-цепи рицина и связывается с сульфатированными сахаридами, причём с особенно высокой афинностью связывается с N-ацетилгалактозамином и галактозой , сульфатированными по положениям 3 и 4 пиранозного кольца. Другими лигандами этого домена являются хондроитинсульфаты A и B, сульфатированные сиалил-ЛьюисX и сиалил-ЛьюисA. Маннозный рецептор является единственным членом семейства, в котором цистеин-обогащённый домен функционально активен.
Гликозилирование
Маннозный рецептор сильно гликозилирован , его участки N-гликозилирования обнаруживают высокую степень консерватизма у человека и мыши, что указывает на важную роль гликозилированных участков. Сиаловая кислота в гликанах рецептора играет важную роль в связывании сульфатированных и маннозилированных гликопротеинов. Сиалирование маннозного рецептора регулирует его мультимеризацию, что влияет на связывание сульфатированных гликопротеинов.
Функции
Типы
У человека существует два гена, кодирующие два типа маннозного рецептора:
Ген | Белок | Синонимы |
---|---|---|
MRC1 | Маннозный рецептор макрофагов 1 |
Маннозный рецептор типа C, 1,
белок семейства с лектиновым C типа доменом 13D ( CLEC13D ), CD206, MMR |
MRC2 | Маннозный рецептор макрофагов 2 |
Маннозный рецептор типа C, 2,
Белок, связанный с рецептором активатора плазминогена урокиназного типа, CD280 |
См. также
Примечания
- Szolnoky G., Bata-Csörgö Z., Kenderessy A.S., Kiss M., Pivarcsi A., Novák Z., Nagy Newman K., Michel G., Ruzicka T., Maródi L., Dobozy A., Kemény L. A mannose-binding receptor is expressed on human keratinocytes and mediates killing of Candida albicans (англ.) // vol. 117 , no. 2 ). — P. 205—213 . — doi : . — . : journal. — 2001. — August (
- Sheikh H., Yarwood H., Ashworth A., Isacke C.M. Endo180, an endocytic recycling glycoprotein related to the macrophage mannose receptor is expressed on fibroblasts, endothelial cells and macrophages and functions as a lectin receptor (англ.) // vol. 113 ( Pt 6) ). — P. 1021—1032 . — . : journal. — , 2000. — March (
- East L., Isacke C.M. The mannose receptor family (англ.) // Vol. 1572 , no. 2—3 . — P. 364—386 . — doi : . — . : journal. — 2002. —
- Schlesinger P.H., Doebber T.W., Mandell B.F., White R., DeSchryver C., Rodman J.S., Miller M.J., Stahl P. Plasma clearance of glycoproteins with terminal mannose and N-acetylglucosamine by liver non-parenchymal cells. Studies with beta-glucuronidase, N-acetyl-β-D-glucosaminidase, ribonuclease B and agalacto-orosomucoid (англ.) // Vol. 176 , no. 1 . — P. 103—109 . — . — PMC . : journal. — 1978. —
- ↑ Lee S.J., Evers S., Roeder D., Parlow A.F., Risteli J., Risteli L., Lee Y.C., Feizi T., Langen H., Nussenzweig M.C. Mannose receptor-mediated regulation of serum glycoprotein homeostasis (англ.) // Science : journal. — 2002. — Vol. 295 , no. 5561 . — P. 1898—1901 . — doi : . — .
- ↑ Gazi U., Martinez-Pomares L. Influence of the mannose receptor in host immune responses (англ.) // Immunobiology : journal. — 2009. — Vol. 214 , no. 7 . — P. 554—561 . — doi : . — .
- Stahl P. D., Ezekowitz R. A. B. The mannose receptor is a pattern recognition receptor involved in host defense //Current opinion in immunology. – 1998. – Т. 10. – №. 1. – С. 50-55.
- ↑ Martinez-Pomares L. The mannose receptor (англ.) // Vol. 92 , no. 6 . — P. 1177—1186 . — doi : . — . : journal. — 2012. —
- Fiete D.J., Beranek M.C., Baenziger J.U. A cysteine-rich domain of the "mannose" receptor mediates GalNAc-4-SO4 binding (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1998. — March ( vol. 95 , no. 5 ). — P. 2089—2093 . — . — PMC .
- Su Y., Bakker T., Harris J., Tsang C., Brown G.D., Wormald M.R., Gordon S., Dwek R.A., Rudd P.M., Martinez-Pomares L. Glycosylation influences the lectin activities of the macrophage mannose receptor (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 2005. — Vol. 280 , no. 38 . — P. 32811—32820 . — doi : . — .
Литература
- Azad, AK.; Rajaram, MV.; Schlesinger, LS. Exploitation of the Macrophage Mannose Receptor (CD206) in Infectious Disease Diagnostics and Therapeutics. (англ.) // J Cytol Mol Biol : journal. — 2014. — January ( vol. 1 , no. 1 ). — doi : . — .
- Martinez-Pomares, L. The mannose receptor. (англ.) // vol. 92 , no. 6 ). — P. 1177—1186 . — doi : . — . : journal. — 2012. — December (
- Vautier, S.; MacCallum, DM.; Brown, GD. C-type lectin receptors and cytokines in fungal immunity. (англ.) // Cytokine : journal. — 2012. — April ( vol. 58 , no. 1 ). — P. 89—99 . — doi : . — .
- 2020-01-11
- 2