Альфа-лактальбумин ( англ. Lactalbumin, alpha- LALBA ) — это важный белок сыворотки коровьего молока, а также молока других млекопитающих , кодируемый в геноме человека геном LALBA .

У приматов экспрессия гена альфа-лактальбумина повышается в ответ на гормон пролактин и приводит к повышению синтеза лактозы . α-лактальбумин входит в состав гетеродимера регуляторной субъединицы , а (beta4Gal-T1) является каталитической субъединицей. Эти белки активируют синтетазу лактозы, которая переносит остаток галактозы к молекуле глюкозы , образуя при этом дисахарид лактозу . В мономерной форме альфа-лактальбумин прочно связывает ионы цинка и кальция, что обуславливает бактерицидную и противоопухолевую функцию данного белка. Одна из форм фолдинга альфа-лактальбумина, называемая HAMLET, вызывает апоптоз в опухолевых и недифференцированных клетках .

Молекулярная масса альфа-лактальбумина составляет 14,178 кДа , изоэлектрическая точка имеет значение от 4,2 до 4,5. Отличается от тем, что не имеет в структуре свободных и может служить начальной точкой для ковалентной агрегации, поэтому чистый α-лактальбумин не образует гель в неденатурированном состоянии в некислой среде.

Эволюция

Сравнение последовательности генов α-лактальбумина указывает на значительное сходство с лизоцимами , особенно с Ca ²⁺ -связывающим лизоцимом-c . Предположительно, ген альфа-лактальбумина образовался в результате дупликации гена лизоцима-с . Данный ген появился у общего предка млекопитающих и птиц примерно 300 миллионов лет назад .

Примечания

Литература

• Heine W.E., Klein P.D., Reeds P.J. The importance of alpha-lactalbumin in infant nutrition. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1991. — Vol. 121 , no. 3 . — P. 277—283 . — .
• Permyakov E.A., Berliner L.J. alpha-Lactalbumin: structure and function. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2000. — Vol. 473 , no. 3 . — P. 269—274 . — doi : . — .
• Hall L., Emery D.C., Davies M.S., et al. Organization and sequence of the human alpha-lactalbumin gene. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1987. — Vol. 242 , no. 3 . — P. 735—742 . — .
• Davies M.S., West L.F., Davis M.B., et al. The gene for human alpha-lactalbumin is assigned to chromosome 12q13. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1987. — Vol. 51 , no. Pt 3 . — P. 183—188 . — doi : . — .
• Findlay J.B., Brew K. The complete amino-acid sequence of human -lactalbumin. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1972. — Vol. 27 , no. 1 . — P. 65—86 . — doi : . — .
• Hall L., Craig R.K., Edbrooke M.R., Campbell P.N. Comparison of the nucleotide sequence of cloned human and guinea-pig pre-alpha-lactalbumin cDNA with that of chick pre-lysozyme cDNA suggests evolution from a common ancestral gene. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1982. — Vol. 10 , no. 11 . — P. 3503—3515 . — doi : . — .
• Håkansson A., Zhivotovsky B., Orrenius S., et al. Apoptosis induced by a human milk protein. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1995. — Vol. 92 , no. 17 . — P. 8064—8068 . — doi : . — .
• Stacey A., Schnieke A., Kerr M., et al. Lactation is disrupted by alpha-lactalbumin deficiency and can be restored by human alpha-lactalbumin gene replacement in mice. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1995. — Vol. 92 , no. 7 . — P. 2835—2839 . — doi : . — .
• Fujiwara Y., Miwa M., Takahashi R., et al. Position-independent and high-level expression of human alpha-lactalbumin in the milk of transgenic rats carrying a 210-kb YAC DNA. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1997. — Vol. 47 , no. 2 . — P. 157—163 . — doi : . — .
• Lindner R.A., Kapur A., Carver J.A. The interaction of the molecular chaperone, alpha-crystallin, with molten globule states of bovine alpha-lactalbumin. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1997. — Vol. 272 , no. 44 . — P. 27722—27729 . — doi : . — .
• Giuffrida M.G., Cavaletto M., Giunta C., et al. The unusual amino acid triplet Asn-Ile-Cys is a glycosylation consensus site in human alpha-lactalbumin. (англ.) // J. Protein Chem. : journal. — 1998. — Vol. 16 , no. 8 . — P. 747—753 . — doi : . — .
• Chandra N., Brew K., Acharya K.R. Structural evidence for the presence of a secondary calcium binding site in human alpha-lactalbumin. (англ.) // Biochemistry : journal. — 1998. — Vol. 37 , no. 14 . — P. 4767—4772 . — doi : . — .
• Håkansson A., Andréasson J., Zhivotovsky B., et al. Multimeric alpha-lactalbumin from human milk induces apoptosis through a direct effect on cell nuclei. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1999. — Vol. 246 , no. 2 . — P. 451—460 . — doi : . — .
• Svensson M., Sabharwal H., Håkansson A., et al. Molecular characterization of alpha-lactalbumin folding variants that induce apoptosis in tumor cells. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1999. — Vol. 274 , no. 10 . — P. 6388—6396 . — doi : . — .
• Harata K., Abe Y., Muraki M. Crystallographic evaluation of internal motion of human alpha-lactalbumin refined by full-matrix least-squares method. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1999. — Vol. 287 , no. 2 . — P. 347—358 . — doi : . — .
• Last A.M., Schulman B.A., Robinson C.V., Redfield C. Probing subtle differences in the hydrogen exchange behavior of variants of the human alpha-lactalbumin molten globule using mass spectrometry. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2001. — Vol. 311 , no. 4 . — P. 909—919 . — doi : . — .
• Bai P., Peng Z. Cooperative folding of the isolated alpha-helical domain of hen egg-white lysozyme. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2001. — Vol. 314 , no. 2 . — P. 321—329 . — doi : . — .
• Andrews P. Purification of lactose synthetase a protein from human milk and demonstration of its interaction with alpha-lactalbumin. (англ.) : journal. — Vol. 9 , no. 5 . — P. 297—300 . — .