Interested Article - Киназа Aurora B

breeze
  • 2021-05-28
  • 1

Киназа Aurora B ( англ. Aurora B kinase ) — белок , прикрепляющий митотическое веретено деления к центромере .

Функция

Хромосомная сегрегация во время митоза , а также мейоза регулируется киназами и фосфатазами . Киназа Aurora ассоциирована с микротрубочками во время движения хромосом и их сегрегации. Киназа Aurora B локализуется в микротрубочках вблизи кинетохор , специально для специализированных микротрубочек, называемых K-волокнами, и киназы (МИМ 603072) локализующейся в центросомах (Лампсон и др., 2004 г.) .

В раковых клетках экспрессия этих ферментов вызывает неравномерное распределение генетической информации, создавая анеуплоидные клетки, являющиеся отличительной чертой рака .

Открытие

В 1998 году киназа Aurora B была обнаружена в организме человека с помощью скрининга полимеразной цепной реакции для киназ, которые сверхэкспрессируются при раке . В том же году киназа Aurora B была идентифицирована у крыс посредством скрининга, разработанным для поиска киназ, которые изменяли пролиферацию S. cerevisiae при сверхэкспрессии .

Экспрессия и внутриклеточная локализация

Киназа Aurora B (зелёный) локализуется зависимым от клеточного цикла образом. (ДНК показан синим)

Экспрессия и активность Aurora B регулируются в соответствии с клеточным циклом . Экспрессия Aurora B достигает максимума во время перехода G2-M, в то время как наибольшая активность белка Aurora B наблюдается во время митоза .

Aurora B является белком хромосомного пассажира. В частности, Aurora В локализуется в хромосомах в профазе , в центромерах в прометафазе и и центральном митотическом веретене деления в анафазе . Эта локализация была определена путём косвенной иммунофлюоресценции клеток млекопитающих, Caenorhabditis elegans и Drosophila melanogaster . Более детальный анализ локализации белка Aurora B был проведен в клетках млекопитающих, помечая Aurora B зеленым флуоресцентным белком . Этот анализ показал, что объединение Aurora B с центромерой является динамическим (Aurora B около центромер постоянно обмениваясь с пулом цитоплазматической Aurora B). Анализ помеченных Aurora B также предполагает, что они ассоциируют с микротрубочками веретена деления во время анафазы митоза , и эта ассоциация значительно ограничивает её подвижность. Наконец, часть помеченой Aurora B локализована в экваториальной коре клеток, их транспортировка туда осуществляется с помощью .

Регуляция Aurora B

Aurora B образует комплекс с тремя другими белками: сурвивином , бореалином и INCENP . Каждый из четырех компонентов комплекса требуется для надлежащей локализации и функционирования трех других . INCENP стимулирует активность киназы Aurora B. Сурвивин может делать то же самое .

Для локализации Aurora B в центромерах в прометафазе и метафазе у млекопитающих требуется фосфорилирование кинетохоро -специфических гистонов — вариант H3 белка центромеры А (CENP-A) . CENP-A связывается с центромерой и необходим для сборки кинетохор, фосфорилирования CENP-А вблизи серина 7 киназой , рекрутирующего Aurora B для центромеры . Aurora B, сама по себе, может также фосфорилировать CENP-A до того же остатка, когда будет рекрутирована (смотри ниже).

Кроме того, была вовлечена в регуляцию локализации Aurora B и ферментативной активности . Эта регулирующая роль может быть непосредственно связана с ролью топоизомеразы II в расклинивании сестринских хроматид до анафазы. В обедненных топоизомеразой II клетках Aurora B и INCENP не перемещаются на центральное веретено деления в конце митоза . Вместо этого они остаются тесно взаимосвязаны с центромерой без отрыва сестринских хроматид. Кроме того, клетки с дефицитом топоизомеразы II представляют значительное снижение активности киназы Aurora B. Ингибирование Aurora B из-за потери топоизомеразы II, кажется, зависит от активности BubR1 (см. ниже)

Aurora B, как было выявлено, связывается с белком связывающего конца 1 (EB1), белком, который регулирует динамику микротрубочек . Непрямая иммунофлуоресценция показала, что Aurora B и EB1 локализуются в анафазе в центральном веретене деления и в середине тела во время цитокинеза . Интересно, что избыточная экспрессия EB1 повышает активность киназы Aurora B, по крайней мере, отчасти потому, что EB1 блокирует дефосфорилирование/инактивация Aurora B с помощью белка фосфатазы 2 А.

Роль в хромосомной биориентации

Исследования, проведенные в нескольких организмах, показывают, что у Aurora B регулирует хромосом , что гарантирует соответствующие соединения между микротрубочками веретена деления и кинетохорами .

Ингибирование функций Aurora B с помощью РНК-интерференции или микроинъекции блокирующих антител ухудшает выравнивание хромосом по экватору митотического веретена деления. Этот процесс выравнивания определяется как конгрессия хромосомы. Причина этого дефекта является предметом постоянного изучения. Ингибирование Aurora B может привести к увеличению количества вложений (сестринских хроматидных пар, в которых обе сестры кинетохора прикреплены к микротрубочкам, исходящим из того же полюса веретена) . Интересно, что экспрессия доминантно-негативной и каталитически неактивной формы Aurora В нарушает привязанность микротрубочек к кинетохорам и предотвращает объединение динеинного и (CENP-E) с кинетохорами .

Многочисленные кинетохорные цели киназы Aurora были определены в организмах, начиная от дрожжей до человека. В частности, CENP-A это цель Aurora B . Фосфорилирование CENP-А Aurora B достигает максимума в прометафазе. В самом деле, Aurora А нацелена на тот же сайт CENP-фосфорилирования, что и Aurora B и CENP-фосфорилирование с помощью Aurora A, как полагают, предшествуют аналогичному действию Aurora В. Таким образом, была предложена модель, в которой CENP-фосфорилирование с помощью Aurora A рекрутирует Aurora B для центромеры , которая поддерживает фосфорилирования CENP-А в петле положительной обратной связи . Как ни странно, мутация этого фосфорилирования в CENP-А приводит к дефектам в цитокинезе .

Aurora B также взаимодействует с митотическим центромерно-ассоциированным кинезином (MCAK). Как Aurora B, так и MCAK локализуются во внутренней центромере в прометафазе . Aurora B, как было выявлено, рекрутирует MCAK для центромеры и непосредственно фосфорилирует MCAK до различных остатков . Фосфорилирование MCAK Aurora B ограничивает способность MCAK к деполимеризации микротрубочек. Важно отметить, что ингибирование MCAK рядом подходов приводит к неправильному прикреплению к кинетохорам микротрубочек веретена деления .

Была выдвинута гипотеза, что напряженность, порожденная амфителической привязанностью (биориентация; привязанность сестринской кинетохоры к противоположным полюсам веретена) тянет сестринские кинетохоры друг от друга, таким образом, нарушая взаимодействие Aurora B в внутренней части центромеры с микротрубочками сайтов связывания волокнистой короны с внешним центромером. В частности, напряжение, генерирующее биориентацию, тянет MCAK вовне зоны локализации Aurora B . Таким образом, митоз протекает на фоне биориентации и диссоциации Aurora B с её субстратами.

Роль в конденсации и когезии хромосом

Aurora B отвечает за фосфорилирование гистона-Н3 в серине 10 в митозе . Эта модификация сохраняется от дрожжей (где известна как киназа Ipl1) до человека. Гистоны Н3, фосфорилированные Aurora B, предположительно, не несут ответственности за конденсацию хроматина . Хотя Aurora B обогащается в центромерах , она локализует диффузно весь хроматин.

В клетках дрозофилы истощение Aurora B нарушает структуру хромосом и уплотнения . В этих клетках комплекс конденсина не локализуется в хромосомах надлежащим образом. Аналогичным образом, в C. elegans активность конденсина зависит от Aurora B в метафазе . Однако в клеточных экстрактах Xenopus конденсин связывается и конденсация хромосом не зависит от Aurora B. Аналогично, после обработки клеток ингибитором фермента Aurora B (локализация Aurora B не влияет), комплекс конденсина локализуется нормально .

Aurora B локализуется в парных плечах гомологичных хромосом в метафазе I мейоза C. elegans и нарушает динамику микротрубочек в митозе . Освобождение этой когезии, которая зависит от Aurora B, необходимо для прогрессирования к анафазе I и сегрегации гомологичных хромосом . В митотических позвоночных B-лимфоцитах для собственной центромерной локализации связывающих партнеров ряда Aurora B требуется когезин .

Роль в цитокинезе

Комплекс Aurora B необходим для цитокинеза у позвоночных, Caenorhabditis elegans , Drosophila melanogaster и делящихся дрожжей .

В различных типах клеток избыточная экспрессия каталитически неактивной Aurora B предотвращает цитокинез . Нарушения цитокинеза также могут возникнуть по причине нарушений локализации Aurora B из-за мутации её связывающих партнеров .

Aurora B нацелена на ряд белков, которые локализуются в , в том числе промежуточных филаментов типа III белков виментина , десмина и глиального фибриллярного кислого белка ( ) . В целом, фосфорилирование дестабилизирует промежуточные филаменты. Таким образом, было предположено, что фосфорилирование промежуточных филаментов у бороздки расщепления дестабилизирует нити в процессе подготовки к цитокинезу . В соответствии с этой гипотезой, мутация сайтов-мишеней Aurora B в белках промежуточных филаментов приводит к дефектам типа деформации нити и предотвращает заключительный этап цитокинеза.

Aurora B фосфорилирует также миозин II легкой регуляторной цепи в бороздке расщепления. Ингибирование активности Aurora B препятствует нормальному локализации миозина II для бороздки расщепления и разрушает организацию веретена деления в средней зоне .

Роль в сборке контрольной точки веретена деления

Сборка ингибирует прогрессирование митоза от анафазы к метафазе пока все пары сестринских хроматид обладают двойной ориентацией. Клетки, лишенные Aurora B, не блокируются в метафазе хромосомой, даже когда не хватает привязанности микротрубочек . Следовательно, дефицит Aurora B приводит к прогрессированию перехода через анафазу, несмотря на наличие смещенных хромосом.

Aurora B может быть вовлечена в локализацию MAD2 и BubR1, белков, которые распознают правильность вложения в хромосомы микротрубочек веретена деления. Потеря Aurora B снижает концентрацию Mad2 и BubR1 в кинетохорах . В частности, Aurora B, кажется, отвечает за поддержание локализации Mad2 и BubR1 в кинетохорах после их первоначального рекрутирования, который происходит независимо от Aurora B . Aurora B может быть прямо или косвенно вовлечена в гиперфосфорилирование BubR1 в митозе в клетках дикого типа .

Взаимодействия

Киназа B Aurora, как было выявлено, взаимодействует с:

Роль в раке

Аномально повышенные уровни киназы Aurora B вызывают неравное хромосомное разделение во время клеточного деления, приводящие к образованию клеток с аномальным числом хромосом , которые одновременно являются причиной и продвигающей структурой рака.

Ингибирование киназы Aurora B с помощью в раковых клетках приводит к образованию клеток с сильно аномальным числом хромосом (полиплоидных клеток). Парадоксально, ингибирование киназы Aurora B на самом деле порождает полиплоидные клетки, образованные для продолжения разделения. Однако, поскольку эти клетки имеют серьезные хромосомные аномалии, они в конечном счете прекращают деление или приводят к .

Примечания

  1. ↑ - Ensembl , May 2017
  2. ↑ - Ensembl , May 2017
  3. Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. .
  6. ↑ Bischoff J. R. , Anderson L. , Zhu Y. , Mossie K. , Ng L. , Souza B. , Schryver B. , Flanagan P. , Clairvoyant F. , Ginther C. , Chan C. S. , Novotny M. , Slamon D. J. , Plowman G. D. (англ.) // The EMBO journal. — 1998. — Vol. 17, no. 11 . — P. 3052—3065. — doi : . — . [ ]
  7. ↑ Terada Y. , Tatsuka M. , Suzuki F. , Yasuda Y. , Fujita S. , Otsu M. (англ.) // The EMBO journal. — 1998. — Vol. 17, no. 3 . — P. 667—676. — doi : . — . [ ]
  8. Adams R. R. , Carmena M. , Earnshaw W. C. (англ.) // Trends in cell biology. — 2001. — Vol. 11, no. 2 . — P. 49—54. — . [ ]
  9. Murata-Hori M. , Tatsuka M. , Wang Y. L. (англ.) // Molecular biology of the cell. — 2002. — Vol. 13, no. 4 . — P. 1099—1108. — doi : . — . [ ]
  10. Honda R. , Körner R. , Nigg E. A. (англ.) // Molecular biology of the cell. — 2003. — Vol. 14, no. 8 . — P. 3325—3341. — doi : . — . [ ]
  11. Chen J. , Jin S. , Tahir S. K. , Zhang H. , Liu X. , Sarthy A. V. , McGonigal T. P. , Liu Z. , Rosenberg S. H. , Ng S. C. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2003. — Vol. 278, no. 1 . — P. 486—490. — doi : . — . [ ]
  12. ↑ Zeitlin S. G. , Shelby R. D. , Sullivan K. F. (англ.) // The Journal of cell biology. — 2001. — Vol. 155, no. 7 . — P. 1147—1157. — doi : . — . [ ]
  13. Kunitoku N. , Sasayama T. , Marumoto T. , Zhang D. , Honda S. , Kobayashi O. , Hatakeyama K. , Ushio Y. , Saya H. , Hirota T. (англ.) // Developmental cell. — 2003. — Vol. 5, no. 6 . — P. 853—864. — . [ ]
  14. Coelho P. A. , Queiroz-Machado J. , Carmo A. M. , Moutinho-Pereira S. , Maiato H. , Sunkel C. E. (англ.) // Public Library of Science Biology. — 2008. — Vol. 6, no. 8 . — P. e207. — doi : . — . [ ]
  15. Sun L. , Gao J. , Dong X. , Liu M. , Li D. , Shi X. , Dong J. T. , Lu X. , Liu C. , Zhou J. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2008. — Vol. 105, no. 20 . — P. 7153—7158. — doi : . — . [ ]
  16. Adams R. R. , Maiato H. , Earnshaw W. C. , Carmena M. (англ.) // The Journal of cell biology. — 2001. — Vol. 153, no. 4 . — P. 865—880. — . [ ]
  17. Kallio M. J. , McCleland M. L. , Stukenberg P. T. , Gorbsky G. J. (англ.) // Current biology : CB. — 2002. — Vol. 12, no. 11 . — P. 900—905. — . [ ]
  18. ↑ Hauf S. , Cole R. W. , LaTerra S. , Zimmer C. , Schnapp G. , Walter R. , Heckel A. , van Meel J. , Rieder C. L. , Peters J. M. (англ.) // The Journal of cell biology. — 2003. — Vol. 161, no. 2 . — P. 281—294. — doi : . — . [ ]
  19. Wordeman L. , Wagenbach M. , Maney T. (англ.) // Cell biology international. — 1999. — Vol. 23, no. 4 . — P. 275—286. — doi : . — . [ ]
  20. ↑ Andrews P. D. , Ovechkina Y. , Morrice N. , Wagenbach M. , Duncan K. , Wordeman L. , Swedlow J. R. (англ.) // Developmental cell. — 2004. — Vol. 6, no. 2 . — P. 253—268. — . [ ]
  21. Kline-Smith S. L. , Khodjakov A. , Hergert P. , Walczak C. E. (англ.) // Molecular biology of the cell. — 2004. — Vol. 15, no. 3 . — P. 1146—1159. — doi : . — . [ ]
  22. Hsu J. Y. , Sun Z. W. , Li X. , Reuben M. , Tatchell K. , Bishop D. K. , Grushcow J. M. , Brame C. J. , Caldwell J. A. , Hunt D. F. , Lin R. , Smith M. M. , Allis C. D. (англ.) // Cell. — 2000. — Vol. 102, no. 3 . — P. 279—291. — . [ ]
  23. Giet R. , Glover D. M. (англ.) // The Journal of cell biology. — 2001. — Vol. 152, no. 4 . — P. 669—682. — . [ ]
  24. Crosio C. , Fimia G. M. , Loury R. , Kimura M. , Okano Y. , Zhou H. , Sen S. , Allis C. D. , Sassone-Corsi P. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 2002. — Vol. 22, no. 3 . — P. 874—885. — . [ ]
  25. MacCallum D. E. , Losada A. , Kobayashi R. , Hirano T. (англ.) // Molecular biology of the cell. — 2002. — Vol. 13, no. 1 . — P. 25—39. — doi : . — . [ ]
  26. Kaitna S. , Pasierbek P. , Jantsch M. , Loidl J. , Glotzer M. (англ.) // Current biology : CB. — 2002. — Vol. 12, no. 10 . — P. 798—812. — . [ ]
  27. Rogers E. , Bishop J. D. , Waddle J. A. , Schumacher J. M. , Lin R. (англ.) // The Journal of cell biology. — 2002. — Vol. 157, no. 2 . — P. 219—229. — doi : . — . [ ]
  28. Sonoda E. , Matsusaka T. , Morrison C. , Vagnarelli P. , Hoshi O. , Ushiki T. , Nojima K. , Fukagawa T. , Waizenegger I. C. , Peters J. M. , Earnshaw W. C. , Takeda S. (англ.) // Developmental cell. — 2001. — Vol. 1, no. 6 . — P. 759—770. — . [ ]
  29. Mackay A. M. , Ainsztein A. M. , Eckley D. M. , Earnshaw W. C. (англ.) // The Journal of cell biology. — 1998. — Vol. 140, no. 5 . — P. 991—1002. — . [ ]
  30. Goto H. , Yasui Y. , Kawajiri A. , Nigg E. A. , Terada Y. , Tatsuka M. , Nagata K. , Inagaki M. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2003. — Vol. 278, no. 10 . — P. 8526—8530. — doi : . — . [ ]
  31. ↑ Kawajiri A. , Yasui Y. , Goto H. , Tatsuka M. , Takahashi M. , Nagata K. , Inagaki M. (англ.) // Molecular biology of the cell. — 2003. — Vol. 14, no. 4 . — P. 1489—1500. — doi : . — . [ ]
  32. Murata-Hori M. , Fumoto K. , Fukuta Y. , Iwasaki T. , Kikuchi A. , Tatsuka M. , Hosoya H. (англ.) // Journal of biochemistry. — 2000. — Vol. 128, no. 6 . — P. 903—907. — . [ ]
  33. Lens S. M. , Wolthuis R. M. , Klompmaker R. , Kauw J. , Agami R. , Brummelkamp T. , Kops G. , Medema R. H. (англ.) // The EMBO journal. — 2003. — Vol. 22, no. 12 . — P. 2934—2947. — doi : . — . [ ]
  34. Ditchfield C. , Johnson V. L. , Tighe A. , Ellston R. , Haworth C. , Johnson T. , Mortlock A. , Keen N. , Taylor S. S. (англ.) // The Journal of cell biology. — 2003. — Vol. 161, no. 2 . — P. 267—280. — doi : . — . [ ]
  35. Ryser S., Dizin E., Jefford C.E., Delaval B., Gagos S., Christodoulidou A., Krause K.H., Birnbaum D., Irminger-Finger I. Distinct roles of BARD1 isoforms in mitosis: full-length BARD1 mediates Aurora B degradation, cancer-associated BARD1beta scaffolds Aurora B and BRCA2 (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2009. — February ( vol. 69 , no. 3 ). — P. 1125—1134 . — doi : . — .
  36. Wheatley S.P., Carvalho A., Vagnarelli P., Earnshaw W.C. INCENP is required for proper targeting of Survivin to the centromeres and the anaphase spindle during mitosis (англ.) // Curr. Biol. : journal. — 2001. — June ( vol. 11 , no. 11 ). — P. 886—890 . — doi : . — .
  37. Chen J., Jin S., Tahir S.K., Zhang H., Liu X., Sarthy A.V., McGonigal T.P., Liu Z., Rosenberg S.H., Ng S.C. Survivin enhances Aurora-B kinase activity and localizes Aurora-B in human cells (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — January ( vol. 278 , no. 1 ). — P. 486—490 . — doi : . — .
  38. Sampath S.C., Ohi R., Leismann O., Salic A., Pozniakovski A., Funabiki H. The chromosomal passenger complex is required for chromatin-induced microtubule stabilization and spindle assembly (англ.) // Cell : journal. — Cell Press , 2004. — July ( vol. 118 , no. 2 ). — P. 187—202 . — doi : . — .
  39. Gassmann R., Carvalho A., Henzing A.J., Ruchaud S., Hudson D.F., Honda R., Nigg E.A., Gerloff D.L., Earnshaw W.C. Borealin: a novel chromosomal passenger required for stability of the bipolar mitotic spindle (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2004. — July ( vol. 166 , no. 2 ). — P. 179—191 . — doi : . — . — PMC .
  40. Delaval B., Ferrand A., Conte N., Larroque C., Hernandez-Verdun D., Prigent C., Birnbaum D. Aurora B -TACC1 protein complex in cytokinesis (англ.) // (англ.) ( . — 2004. — June ( vol. 23 , no. 26 ). — P. 4516—4522 . — doi : . — .
  41. Gürtler U., Tontsch-Grunt U., Jarvis M., Zahn S.K., Boehmelt G., Quant J., Adolf G.R., Solca F. Effect of BI 811283, a novel inhibitor of Aurora B kinase, on tumor senescence and apoptosis (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2010. — Vol. 28 , no. 15 Suppl e13632 .
  42. Sorrentino R., Libertini S., Pallante P.L., Troncone G., Palombini L., Bavetsias V., Spalletti-Cernia D., Laccetti P., Linardopoulos S., Chieffi P., Fusco A., Portella G. Aurora B overexpression associates with the thyroid carcinoma undifferentiated phenotype and is required for thyroid carcinoma cell proliferation (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2005. — Vol. 90 , no. 2 . — P. 928—935 . — doi : . — .

Литература

  • Nigg E.A. Mitotic kinases as regulators of cell division and its checkpoints (англ.) // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. : journal. — 2001. — Vol. 2 , no. 1 . — P. 21—32 . — doi : . — .
  • Shindo M., Nakano H., Kuroyanagi H. et al. cDNA cloning, expression, subcellular localization, and chromosomal assignment of mammalian aurora homologues, aurora-related kinase (ARK) 1 and 2 (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1998. — Vol. 244 , no. 1 . — P. 285—292 . — doi : . — .
  • Tatsuka M., Katayama H., Ota T. et al. Multinuclearity and increased ploidy caused by overexpression of the aurora- and Ipl1-like midbody-associated protein mitotic kinase in human cancer cells (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1998. — Vol. 58 , no. 21 . — P. 4811—4816 . — .
  • Kimura M., Matsuda Y., Yoshioka T. et al. Identification and characterization of STK12/Aik2: a human gene related to aurora of Drosophila and yeast IPL1 (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1999. — Vol. 82 , no. 3—4 . — P. 147—152 . — doi : . — .
  • Katayama H., Ota T., Morita K. et al. Human AIM-1: cDNA cloning and reduced expression during endomitosis in megakaryocyte-lineage cells (англ.) // (англ.) ( : journal. — Elsevier , 1999. — Vol. 224 , no. 1—2 . — P. 1—7 . — doi : . — .
  • Prigent C., Gill R., Trower M., Sanseau P. In silico cloning of a new protein kinase, Aik2, related to Drosophila Aurora using the new tool: EST Blast (англ.) // In Silico Biol. (Gedrukt) : journal. — 2001. — Vol. 1 , no. 2 . — P. 123—128 . — .
  • Wheatley S.P., Carvalho A., Vagnarelli P., Earnshaw W.C. INCENP is required for proper targeting of Survivin to the centromeres and the anaphase spindle during mitosis (англ.) // Curr. Biol. : journal. — 2001. — Vol. 11 , no. 11 . — P. 886—890 . — doi : . — .
  • Zeitlin S.G., Shelby R.D., Sullivan K.F. CENP-A is phosphorylated by Aurora B kinase and plays an unexpected role in completion of cytokinesis (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2002. — Vol. 155 , no. 7 . — P. 1147—1157 . — doi : . — . — PMC .
  • Crosio C., Fimia G.M., Loury R. et al. Mitotic Phosphorylation of Histone H3: Spatio-Temporal Regulation by Mammalian Aurora Kinases (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2002. — Vol. 22 , no. 3 . — P. 874—885 . — doi : . — . — PMC .
  • Goto H., Yasui Y., Nigg E.A., Inagaki M. Aurora-B phosphorylates Histone H3 at serine28 with regard to the mitotic chromosome condensation (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2002. — Vol. 7 , no. 1 . — P. 11—7 . — doi : . — .
  • Gigoux V., L'Hoste S., Raynaud F. et al. Identification of Aurora kinases as RasGAP Src homology 3 domain-binding proteins (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277 , no. 26 . — P. 23742—23746 . — doi : . — .
  • Sugiyama K., Sugiura K., Hara T. et al. Aurora-B associated protein phosphatases as negative regulators of kinase activation (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2002. — Vol. 21 , no. 20 . — P. 3103—3111 . — doi : . — .
  • Chen J., Jin S., Tahir S.K. et al. Survivin enhances Aurora-B kinase activity and localizes Aurora-B in human cells (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — Vol. 278 , no. 1 . — P. 486—490 . — doi : . — .
  • Morrison C., Henzing A.J., Jensen O.N. et al. Proteomic analysis of human metaphase chromosomes reveals topoisomerase II alpha as an Aurora B substrate (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2002. — Vol. 30 , no. 23 . — P. 5318—5327 . — doi : . — . — PMC .
  • Strausberg R.L., Feingold E.A., Grouse L.H. et al. Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2003. — Vol. 99 , no. 26 . — P. 16899—16903 . — doi : . — . — PMC .
  • Kawajiri A., Yasui Y., Goto H. et al. Functional Significance of the Specific Sites Phosphorylated in Desmin at Cleavage Furrow: Aurora-B May Phosphorylate and Regulate Type III Intermediate Filaments during Cytokinesis Coordinatedly with Rho-kinase (англ.) // Molecular Biology of the Cell : journal. — 2003. — Vol. 14 , no. 4 . — P. 1489—1500 . — doi : . — . — PMC .
  • Minoshima Y., Kawashima T., Hirose K. et al. Phosphorylation by aurora B converts MgcRacGAP to a RhoGAP during cytokinesis (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2003. — Vol. 4 , no. 4 . — P. 549—560 . — doi : . — .
  • Honda R., Körner R., Nigg E.A. Exploring the Functional Interactions between Aurora B, INCENP, and Survivin in Mitosis (англ.) // Molecular Biology of the Cell : journal. — 2004. — Vol. 14 , no. 8 . — P. 3325—3341 . — doi : . — . — PMC .
  • Tien A.C., Lin M.H., Su L.J. et al. Identification of the substrates and interaction proteins of aurora kinases from a protein-protein interaction model (англ.) // Mol. Cell Proteomics : journal. — 2004. — Vol. 3 , no. 1 . — P. 93—104 . — doi : . — .

Ссылки

Источник —

breeze
  • 2021-05-28
  • 1
  • Tags:

Same as Киназа Aurora B

The title for the last searches