Interested Article - Конканавалин A

nelly
  • 2020-04-27
  • 2

Конканавалин A ( КонА, ConA ) — белок растительного происхождения, лектин , получаемый из растения семейства бобовые канавалии мечевидной . Входит в группу легуминов . КонА специфически связывается с определёнными структурами сахаров, гликопротеинов и гликолипидов, как правило, содержащих внутренние и восстановленные концевые остатки α-D- маннозы и α-D- глюкозы .

КонА является растительным митогеном , который известен своей способностью стимулировать мышиные T-лимфоциты с образованием 4 функционально отличных популяций T-клеток, включая предшественники Т-супрессоров , а также подгруппу человеческих Т-супрессоры . Исторически КонА был первым лектином, который удалось выделять на коммерческой основе, поэтому белок широко используется в биологии и биохимии для характеристики гликопротеинов и других сахаро-содержащих клеточных компонентов . Он также применяется для очистки гликозилированных макромолекул в аффинной хроматографии и при изучении иммунной регуляции различных иммунных клеток .

Структура и свойства

Как и большинство лектинов КонА — гомотетрамер , каждая субъединица которого имеет молекулярную массу 26,5 кДа, состоит из 235 аминокислот с высоким уровнем гликозилирования и связана с ионами металлов, как правило, Mn 2+ и Ca 2+ . Молекула имеет деэдральную D 2 симметрию . Третичная структура белка была разрешена, включая взаимодействия с ионами металлов и аффинность к сахарам маннозы и глюкозы .

КонА специфически связывается с остатками α-D- маннозы и α-D- глюкозы (две гексозы, которые отличаются только по гидроксильной группе в положении C-2) в концевом положении в бета-гликанах. Тетрамер КонА имеет 4 связывающих участка ; молекулярная масса 104-112 кДа; изоэлектрическая точка pI 4.5-5.5.

КонА инициирует клеточное деление (митогенез), в основном T-лимфоцитов, за счёт стимуляции энергетического метаболизма клетки в течение секунд после экспонирования .

Биологическая активность

Конканавалин A взаимодействует с многочисленными рецепторами, содержащими остатки маннозы, включая родопсин , некоторые маркеры групп крови , инсулиновые рецептор , иммуноглобулины и раково-эмбриональный антиген (CEA), а также липопротеины .

КонА агглютинирует эритроциты , не зависимо от группы крови, а также раковые клетки . Было обнаружено, что КонА не агглютинирует трансформированные клетки или нормальные клетки, обработанные трипсином, при температуре 4 °C, что предполагает температуро-зависимый этап реакции агглютинации .

Было показано, что КонА способен агглютинировать мышечные клетки , B-лимфоциты (за счёт поверхностных иммуноглобулинов), фибробласты , тимоциты крысы, фетальные эпителиальные клетки кишечника человека (но не взрослого человека), и адипоциты .

КонА является лимфоцитарным митогеном . Подобно (ФГА, PHA), специфически стимулирующему T-лимфоциты , КонА стимулирует B-клетки. КонА связывает и перешивает компоненты Т-клеточного рецептора , поэтому его стимулирующая способность зависит от уровня экспрессии Т-клеточного рецептора на поверхности клетки .

КонА взаимодействует с поверхностными остатками маннозы на клеточной поверхности таких бактерий как E. coli , Bacillus subtilis или простейшего Dictyostelium discoideum .

КонА может активировать несколько матриксных металлопротеиназ (MMPs) .

КонА широко используется для твёрдофазной иммобилизации гликоэнзимов, особенно в случаях, когда иммобилизация за счёт привязки через ковалентные связи не подходит. КонА-покрытый матрикс позволяет иммобилизовать такие ферменты в больших количествах без потере их каталитической активности. Кроме этого, связывание фермента с помощью КонА является обратимым процессом и фермент может быть высвобожден с матрикса за счёт инкубирования с сахарами или понижением pH. Это взаимодействие также при необходимости может использоваться для последующей ковалентной пришивки .

См. также

Примечания

  1. ↑ PDB ; Hardman K. D., Ainsworth C. F. Structure of concanavalin A at 2.4-A resolution (неопр.) // Biochemistry. — 1972. — December ( т. 11 , № 26 ). — С. 4910—4919 . — doi : . — .
  2. Goldstein, Irwin J.; Poretz, Ronald D. // The Lectins Properties, Functions and Applications in Biology and Medicine (англ.) / Liener, Irvin E.; Sharon, Nathan; Goldstein, Irwin J.. — Elsevier , 2012. — P. 33—247. — ISBN 978-0-323-14444-5 .
  3. ↑ Sumner J. B., Gralën N., Eriksson-Quensel I. B. The Molecular Weights of Urease, Canavalin, Concanavalin a and Concanavalin B (англ.) // Science : journal. — 1938. — April ( vol. 87 , no. 2261 ). — P. 395—396 . — doi : . — Bibcode : . — .
  4. ↑ Dwyer J. M., Johnson C. The use of concanavalin A to study the immunoregulation of human T cells (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1981. — November ( vol. 46 , no. 2 ). — P. 237—249 . — . — PMC .
  5. Schiefer H. G., Krauss H., Brunner H., Gerhardt U. Ultrastructural visualization of surface carbohydrate structures on mycoplasma membranes by concanavalin A (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1975. — December ( vol. 124 , no. 3 ). — P. 1598—1600 . — . — PMC .
  6. 3 марта 2012 года. [ уточнить дату ]
  7. Min W., Dunn A. J., Jones D. H. Non-glycosylated recombinant pro-concanavalin A is active without polypeptide cleavage (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1992. — April ( vol. 11 , no. 4 ). — P. 1303—1307 . — doi : . — . — PMC .
  8. Loris R., Hamelryck T., Bouckaert J., Wyns L. Legume lectin structure (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1998. — March ( vol. 1383 , no. 1 ). — P. 9—36 . — doi : . — .
  9. Krauss S., Buttgereit F., Brand M. D. Effects of the mitogen concanavalin A on pathways of thymocyte energy metabolism (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1999. — June ( vol. 1412 , no. 2 ). — P. 129—138 . — doi : . — .
  10. Cuatrecasas P., Tell G. P. Insulin-like activity of concanavalin A and wheat germ agglutinin--direct interactions with insulin receptors (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1973. — February ( vol. 70 , no. 2 ). — P. 485—489 . — doi : . — Bibcode : . — . — JSTOR . — PMC .
  11. Harmony J. A., Cordes E. H. (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 1975. — November ( vol. 250 , no. 22 ). — P. 8614—8617 . — .
  12. Betton G. R. Agglutination reactions of spontaneous canine tumour cells, induced by concanavalin A, demonstrated by an isotopic assay (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1976. — November ( vol. 18 , no. 5 ). — P. 687—696 . — doi : . — .
  13. Kakizoe T., Komatsu H., Niijima T., Kawachi T., Sugimura T. Increased agglutinability of bladder cells by concanavalin A after administration of carcinogens (англ.) // (англ.) ( : journal. — (англ.) ( , 1980. — June ( vol. 40 , no. 6 ). — P. 2006—2009 . — .
  14. Becker F. F., Shurgin A. Concanavalin A agglutination of cells from primary hepatocellular carcinomas and hepatic nodules induced by N-2-fluorenylacetamide (англ.) // (англ.) ( : journal. — (англ.) ( , 1975. — October ( vol. 35 , no. 10 ). — P. 2879—2883 . — .
  15. Inbar M., Ben-Bassat H., Sachs L. A specific metabolic activity on the surface membrane in malignant cell-transformation (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1971. — November ( vol. 68 , no. 11 ). — P. 2748—2751 . — doi : . — Bibcode : . — . — JSTOR . — PMC .
  16. Sela B. A., Lis H., Sharon N., Sachs L. Quantitation of N-acetyl-D-galactosamine-like sites on the surface membrane of normal and transformed mammalian cells (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1971. — December ( vol. 249 , no. 2 ). — P. 564—568 . — doi : . — .
  17. Gartner T. K., Podleski T. R. Evidence that a membrane bound lectin mediates fusion of L6 myoblasts (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1975. — December ( vol. 67 , no. 3 ). — P. 972—978 . — doi : . — .
  18. de Petris S. Concanavalin A receptors, immunoglobulins, and theta antigen of the lymphocyte surface. Interactions with concanavalin A and with Cytoplasmic structures (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1975. — April ( vol. 65 , no. 1 ). — P. 123—146 . — doi : . — . — PMC .
  19. Noonan K. D., Burger M. M. The relationship of concanavalin A binding to lectin-initiated cell agglutination (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1973. — October ( vol. 59 , no. 1 ). — P. 134—142 . — doi : . — . — PMC .
  20. Capo C., Garrouste F., Benoliel A. M., Bongrand P., Ryter A., Bell G. I. (англ.) // (англ.) ( : journal. — (англ.) ( , 1982. — August ( vol. 56 ). — P. 21—48 . — .
  21. Weiser M. M. Concanavalin A agglutination of intestinal cells from the human fetus (англ.) // Science : journal. — 1972. — August ( vol. 177 , no. 4048 ). — P. 525—526 . — doi : . — Bibcode : . — .
  22. Cuatrecasas P. Interaction of wheat germ agglutinin and concanavalin A with isolated fat cells (англ.) // Biochemistry : journal. — 1973. — March ( vol. 12 , no. 7 ). — P. 1312—1323 . — doi : . — .
  23. Weiss A., Shields R., Newton M., Manger B., Imboden J. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1987. — April ( vol. 138 , no. 7 ). — P. 2169—2176 . — .
  24. Kanellopoulos J. M., De Petris S., Leca G., Crumpton M. J. The mitogenic lectin from Phaseolus vulgaris does not recognize the T3 antigen of human T lymphocytes (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1985. — May ( vol. 15 , no. 5 ). — P. 479—486 . — doi : . — .
  25. Ofek I., Mirelman D., Sharon N. Adherence of Escherichia coli to human mucosal cells mediated by mannose receptors (англ.) // Nature : journal. — 1977. — February ( vol. 265 , no. 5595 ). — P. 623—625 . — doi : . — Bibcode : . — .
  26. Doyle R. J., Birdsell D. C. Interaction of concanavalin A with the cell wall of Bacillus subtilis (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1972. — February ( vol. 109 , no. 2 ). — P. 652—658 . — . — PMC .
  27. West C. M., McMahon D. Identification of concanavalin A receptors and galactose-binding proteins in purified plasma membranes of Dictyostelium discoideum (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1977. — July ( vol. 74 , no. 1 ). — P. 264—273 . — doi : . — . — PMC .
  28. Yu M., Sato H., Seiki M., Thompson E. W. Complex regulation of membrane-type matrix metalloproteinase expression and matrix metalloproteinase-2 activation by concanavalin A in MDA-MB-231 human breast cancer cells (англ.) // (англ.) ( : journal. — (англ.) ( , 1995. — August ( vol. 55 , no. 15 ). — P. 3272—3277 . — .
  29. Saleemuddin M., Husain Q. Concanavalin A: a useful ligand for glycoenzyme immobilization--a review (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1991. — April ( vol. 13 , no. 4 ). — P. 290—295 . — doi : . — .

Ссылки

  • . Иммунология. Дата обращения: 10 января 2020.
  • (англ.)
  • (англ.)
Источник —

nelly
  • 2020-04-27
  • 2
  • Tags:

Same as Конканавалин A

The title for the last searches