Interested Article - Браззеин

Браззеин белок со сладким вкусом, выделяемый из плодов западно-африканского растения Pentadiplandra brazzeana . Впервые был выделен в Университете Висконсина-Мэдисона в 1994 году .

Браззеин встречается в межклеточном пространстве мякоти, окружающей семена плода. После пентадина, открытого в 1989 году, браззеин является вторым белком сладкого вкуса, найденным в плодах Pentadiplandra brazzeana .

Как и другие сладкие белки , обнаруженные в растениях, например монелин и тауматин , он значительно слаще привычных подсластителей (в 500—2000 раз слаще сахарозы ) . Фрукт имеет сладкий вкус для обезьян, шимпанзе и человека, но гориллы в силу мутации в рецепторах сладкого не воспринимают браззеин как сладкий, и поэтому плодами растения не питаются .

Традиционное использование

Кустарник Pentadiplandra brazzeana, из которого был выделен белок, произрастает в Габоне и Камеруне , где его плоды употреблялись приматами и местными жителями на протяжении долгого времени. Благодаря браззеину и пентадину ягоды растения имеют сильный сладкий вкус. Африканские аборигены называют плоды «oubli» (от фр. забывать), потому что считается, что их вкус может заставить грудных детей забыть о молоке их матери.

Строение белка

Мономерный белок, состоящий из 54 аминокислотных остатков , является самым маленьким из сладких белков с молекулярной массой 6,5 кДа . Аминокислотная последовательность браззеина, приведённая в базе данных белков Swiss-Prot , выглядит следующим образом: QDKCKKVYEN YPVSKCQLAN QCNYDCKLDK HARSGECFYD EKRNLQCICD YCEY

Структура браззеина была определена методом ядерного магнитного резонанса (ЯМР) при рН 5,2 и 22°С. Браззеин имеет четыре равномерно распределенные дисульфидные связи и не содержит сульфгидрильных групп.

Трёхмерный анализ браззеина показал одну альфа-спираль и три антипараллельных бета-складки. Его структура не похожа ни на один из двух других сладких на вкус белков, монеллина и тауматина .

Однако недавнее трёхмерное исследование показывает, что эти три белка обладают похожими «сладкими пальцами», которые, как полагают, вызывают сладкий вкус .

Было обнаружено, что остатки 29-33 и 39-43, остаток 36, а также С-конец вносят вклад в сладкий вкус белка. Заряд белка также играет важную роль в его взаимодействии с рецептором сладкого вкуса .

С учётом этих факторов был синтезирован улучшенный браззеин, называемый pGlu-1-brazzein, который, как сообщалось, в два раза более сладкий, чем природный аналог .

Сладкие свойства

В пересчете на массу браззеин в 500—2000 раз слаще сахарозы по сравнению с 10 % сахарозой и 2 % раствором сахарозы соответственно .

Его сладкий вкус больше напоминает сахарозу, чем тауматин, с длительным послевкусием и небольшой задержкой (более длительной, чем у аспартама) в равносладком растворе .

Браззеин стабилен в широком диапазоне рН от 2,5 до 8 и устойчив к воздействию температуры 98 °С в течение 2 часов .

Влияние на организм

Избыточное потребление свободного (добавленного) сахара связывают с развитием ряда хронических заболеваний: сердечно-сосудистых, ожирения, сахарного диабета 2 типа .

Всемирная организация здравоохранения рекомендует ограничивать потребление сахара в течение всей жизни. Суточная доля добавленного сахара в рационе не должна превышать 10% от общей калорийности: это примерно 50 грамм в день. Для благотворного эффекта на организм потребление сахара необходимо дополнительно снизить до 5% от суточной калорийности рациона .

Сладкие белки используются в пищевой индустрии как безопасная альтернатива сахару и синтетическим подсластителям . Они многократно (в несколько тысяч раз) слаще сахарозы , при этом отличаются низкой калорийностью (то есть, не провоцируют ожирение ) и не влияют на выработку инсулина . Кроме того, в отличие от сахара, сладкие белки не оказывают вредного воздействия на зубы и ротовую полость .

Подсластители на белковой основе используются для изготовления диетических продуктов, показанных при диабете и ожирении .

Браззеин удобен в промышленном применении, благодаря термостабильности , растворимости в воде и устойчивости к кислой среде (сохраняет устойчивость при различных уровнях pH) . Калорийность браззеина составляет около 4 ккал на грамм, но поскольку он в 2000 раз слаще сахара, для достижения нужного уровня сладости требуется крайне малое количество белка, и его калорийность можно считать нулевой .

Браззеин безопасен при сахарном диабете. При использовании в сочетании с другими подсластителями ( стевия , аспартам ), браззеин приближает их вкусовой профиль к сахарозе и избавляет от специфического послевкусия .

Использование в качестве подсластителя

Браззеин представляет собой альтернативу доступным низкокалорийным подсластителям. Как белок, он безопасен для диабетиков. Он также очень хорошо растворяется в воде (> 50 мг/мл) .

При смешивании с другими подсластителями, такими как аспартам и стевия , браззеин уменьшает побочное послевкусие и дополняет их вкус .

По вкусовым характеристикам он ближе к сахарозе, чем другие натуральные подсластители (кроме тауматина). В отличие от других белков, обладающих сладким вкусом, он выдерживает нагревание, что делает его более пригодным для промышленной обработки пищевых продуктов .

В лабораторных исследованиях сообщается о создании белка с использованием пептидного синтеза , а рекомбинантные белки были успешно получены с помощью E. coli .

Техасские компании Prodigene и Nectar Worldwide были в числе лицензиатов на использование патентов Wisconsin Alumni Research Foundation на браззеин и добавили его методами генной инженерии в кукурузу. Такой браззеин может быть коммерчески извлечен из кукурузы посредством обычного помола. Примерно одна тонна кукурузы дает 1-2 килограмма браззеина. Его также можно вносить в растения, такие как пшеница, для производства предварительно подслащенных зерен, например для зерновых.

См. также

Примечания

  1. PDB ; Caldwell J.E., Abildgaard F., Dzakula Z., Ming D., Hellekant G., Markley J.L. Solution structure of the thermostable sweet-tasting protein brazzein (англ.) // Nat. Struct. Biol. : journal. — 1998. — June ( vol. 5 , no. 6 ). — P. 427—431 . — doi : . — .
  2. Ming D., Hellekant G. Brazzein, a new high-potency thermostable sweet protein from Pentadiplandra brazzeana B (англ.) // (англ.) : journal. — 1994. — November ( vol. 355 , no. 1 ). — P. 106—108 . — doi : . — .
  3. van der Wel H., Larson G., Hladik A., Hladik C.M., Hellekant G., Glaser D. (англ.) // : journal. — 1989. — Vol. 14 , no. 1 . — P. 75—79 . — doi : .
  4. Faus I., Sisniega H. // Biopolymers: Polyamides and Complex Proteinaceous Materials II (англ.) / Hofrichter M., Steinbüchel A.. — 8th. — Weinheim: Wiley-VCH , 2004. — P. 203—209. — ISBN 978-3-527-30223-9 .
  5. Guevara E.E., Veilleux C.C., Saltonstall K., Caccone A., Mundy N.I., Bradley B.J. Potential arms race in the coevolution of primates and angiosperms: brazzein sweet proteins and gorilla taste receptors (англ.) // American Journal of Physical Anthropology : journal. — 2016. — July ( vol. 161 , no. 1 ). — P. 181—185 . — doi : . — .
  6. (англ.) // New Scientist : magazine. — 2016. — 23 July.
  7. Izawa H., Ota M., Kohmura M., Ariyoshi Y. (англ.) // Biopolymers : journal. — 1996. — July ( vol. 39 , no. 1 ). — P. 95—101 . — doi : . — .
  8. Tancredi T., Pastore A., Salvadori S., Esposito V., Temussi P.A. Interaction of sweet proteins with their receptor. A conformational study of peptides corresponding to loops of brazzein, monellin and thaumatin (англ.) // (англ.) : journal. — 2004. — June ( vol. 271 , no. 11 ). — P. 2231—2240 . — doi : . — .
  9. Assadi-Porter F.M., Aceti D.J., Markley J.L. Sweetness determinant sites of brazzein, a small, heat-stable, sweet-tasting protein (англ.) // (англ.) : journal. — Elsevier , 2000. — April ( vol. 376 , no. 2 ). — P. 259—265 . — doi : . — .
  10. Pfeiffer J.F., Boulton R.B., Noble A.C. Modelling the sweetness response using time-intensity data (англ.) // (англ.) : journal. — 2000. — Vol. 11 , no. 1 . — P. 129—138 . — doi : .
  11. Birch, Gordon Gerard. Ingredients Handbook - Sweeteners (Ingredients Handbook Series) (афр.) . — Leatherhead Food Research Association, 2000. — ISBN 978-0-905748-90-0 .
  12. F B Hu. (англ.) // Obesity reviews : journal. — 2013. — 14 August. — P. 606-19 . — ISSN . 21 июня 2023 года.
  13. Guidelines Review Committee, Nutrition and Food Safety, SEARO Regional Office for the South East Asia (RGO), WHO South-East Asia. (англ.) . World Health Organization . World Health Organization (4 марта 2015). Дата обращения: 21 июня 2023. 21 июня 2023 года.
  14. I. Faus. (англ.) // Applied Microbiology and Biotechnology. — 2000-02-01. — Vol. 53 , iss. 2 . — P. 145–151 . — ISSN . — doi : .
  15. Fawibe O.O. Ogunyale O.G. Ajiboye A.A. Agboola D.A. (англ.) // Journal of Advanced Laboratory Research in Biology : journal. — 2014. — 1 October ( vol. 5 , no. 4 ). — P. 169-187 . — ISSN . 26 апреля 2023 года.
  16. Fawibe O.O. Ogunyale O.G. Ajiboye A.A. Agboola D.A. (англ.) // Journal of Advanced Laboratory Research in Biology : journal. — 2014. — 1 October ( vol. 5 , no. 4 ). — P. 169-187 . — ISSN . 26 апреля 2023 года.
  17. Hellekant G., Danilova V. Brazzein a Small, Sweet Protein: Discovery and Physiological Overview (англ.) // : journal. — 2005. — Vol. 30 , no. Supplement 1 . — P. i88—i89 . — doi : . — .
  18. Assadi-Porter F.M., Aceti D.J., Cheng H., Markley J.L. Efficient production of recombinant brazzein, a small, heat-stable, sweet-tasting protein of plant origin (англ.) // (англ.) : journal. — Elsevier , 2000. — April ( vol. 376 , no. 2 ). — P. 252—258 . — doi : . — .
Источник —

Same as Браззеин