Гемэритри́н (от др.-греч. αἷμα — кровь и др.-греч. ερυθρός — красный) — олигомерный железосодержащий белок класса металлопротеинов , обнаруженный в крови некоторых беспозвоночных животных . Способный обратимо связываться с кислородом , обеспечивая его перенос в ткани . Гемэритрин используется для транспорта кислорода в крови плеченогих , сипункулид , приапулид , некоторых кольчатых червей ( полихет ). Кроме того, гемэритрин обнаружен у метанотрофной бактерии Methylococcus capsulatus . Миогемэритрин — аналог миоглобина позвоночных, обнаруживается в мышцах некоторых морских беспозвоночных.

Строение

Активный центр гемэритрина содержит два катиона Fe, соединённых между собой гидроксильной группой . Ионы железа также координированы атомами азота имидазольных циклов гистидиновых остатков и карбоксильными группами глутаминовой и аспаргиновой кислот . В неоксигенированной форме один из ионов железа имеет координационное число 5, а другой – 6. В оксигенированной форме оба иона приобретают координационное число 6. В неоксигенированной форме катионы Fe имеют степень окисления +2, в оксигенированной +3 .

Насыщенный кислородом гемэритрин придаёт крови фиолетовый оттенок, ненасыщенный — светло-розовый. Может содержаться как в плазме , так и в специализированных клетках , получивших название .

Молекула гемэритрина, как правило, является октамером , то есть состоит из восьми субъединиц, представленных полипептидными цепями α- и β-типов. У некоторых видов гемэритрин может быть представлен в виде димера, тримера или тетрамера. И α, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат только α-спирали .

Гемэритрин связывает кислород прочнее, чем гемоглобин или миоглобин. Поэтому он часто встречается у животных, способных подолгу находиться в анаэробных условиях. Кроме того, гемэритрин, в отличие от гемоглобина , практически не связывается с монооксидом углерода (CO), что предохраняет организмы, использующие гемэритрин, от отравления угарным газом . Однако, надо заметить, что гемэритрину в меньшей степени свойственна кооперативность при связывании кислорода .

Примечания

Литература

• Алякринская И. О. Гемоглобины и гемоцианины беспозвоночных. — Москва: Наука, 1979. — 155 с.
• Яценко А. В. (рус.) .
• Топунов А. Ф., Петрова Н. Э. (рус.) // Успехи биологической химии. — Москва: Институт биохимии им. А. Н. Баха РАН, 2001. — Т. 41 . — С. 199—228 . 24 октября 2009 года.
• Космачевская О. В., Топунов А. Ф. (рус.) // Химия и жизнь. — 2007. — № 10 . — С. 28—33 .
• Житенева Л. Д., Макаров Э. В., Рудницкая О. В. . — Ростов-на-Дону: Азовский научно-исследовательский институт рыбного хозяйства (АзНИИРХ), 2001. — 104 с.

Ссылки

• от 1 февраля 2008 на Wayback Machine — строение деокси-формы гемэритрина сипункулиды Themiste dyscrita на PDB
• от 1 февраля 2008 на Wayback Machine — строение оксигенированной формы гемэритрина Themiste dyscrita на PDB
• от 1 февраля 2008 на Wayback Machine — строение азидо-мет-миогемэритрина Themiste zostericola на PDB
• от 30 апреля 2021 на Wayback Machine — от 28 марта 2013 на Wayback Machine