Химическая кинетика или кинетика химических реакций — раздел физической химии , изучающий закономерности протекания химических реакций во времени , зависимости этих закономерностей от внешних условий, а также механизмы химических превращений .

Предметом химической кинетики является изучение всех факторов, влияющих на скорость как суммарного процесса, так и всех промежуточных стадий.

Основные понятия

Гомогенная реакция — реакция , в которой реагирующие вещества находятся в одной фазе.

Гетерогенная реакция — реакция, происходящая на границах раздела фаз — между газообразным веществом и раствором , между раствором и твёрдым веществом, между твёрдым и газообразным веществами.

Реакция называется простой, если продукт образуется в результате непосредственного взаимодействия молекул (частиц) реагентов .

Реакция называется сложной, если конечный продукт получается в результате осуществления двух и более простых реакций (элементарных актов) с образованием промежуточных продуктов .

Скорость химической реакции

Важным понятием химической кинетики является скорость химической реакции . Эта величина определяет, как изменяется концентрация компонентов реакции с течением времени. Скорость химической реакции — величина всегда положительная, поэтому, если она определяется по исходному веществу (концентрация которого убывает в процессе реакции), то полученное значение умножается на −1.
Например, для реакции скорость можно выразить так:

${\displaystyle A+B\to C+D,}$

${\displaystyle v={\frac {\partial C}{\partial t}}=-{\frac {\partial A}{\partial t}}.}$

В 1865 году Н. Н. Бекетовым и в 1867 году К. М. Гульдбергом и П. Вааге был сформулирован закон действующих масс , согласно которому скорость химической реакции в каждый момент времени пропорциональна концентрациям реагентов, возведённым в некоторые степени . Кроме концентрации на скорость химической реакции оказывают влияние следующие факторы: природа реагирующих веществ, наличие катализатора , температура ( правило Вант-Гоффа ) и площадь поверхности раздела фаз .

Экспериментальные методы химической кинетики

Экспериментальные методы химической кинетики подразделяются на химические , физические , биохимические в зависимости от способа измерения количества вещества или его концентрации в ходе реакции.

К химическим относятся методы кинетики, основанные на традиционных способах количественного химического анализа — титриметрических , гравиметрических и др.

В современной экспериментальной кинетике к числу наиболее широко применяемых физических методов относятся различные спектральные методы. Эти методы основаны на измерениях, как правило спектров поглощения реагентов или продуктов в ультрафиолетовой , видимой и инфракрасной областях . Широко используют также спектры электронного парамагнитного резонанса (ЭПР) и ядерного магнитного резонанса (ЯМР) ^{[ страница не указана 1555 дней ]} .

Порядок химической реакции

Порядок реакции по данному веществу — показатель степени при концентрации этого вещества в кинетическом уравнении реакции .

Реакция нулевого порядка

Кинетическое уравнение имеет следующий вид:

${\displaystyle V_{0}=k_{0}}$

Скорость реакции нулевого порядка постоянна во времени и не зависит от концентраций реагирующих веществ. Нулевой порядок характерен, например, для гетерогенных реакций в том случае, если скорость диффузии реагентов к поверхности раздела фаз меньше скорости их химического превращения.

Реакция первого порядка

Кинетическое уравнение реакции первого порядка:

${\displaystyle V_{1}=k_{1}\cdot C=-{\frac {dC}{d\tau }}}$

Приведение уравнения к линейному виду даёт уравнение:

${\displaystyle C(\tau )=C_{0}\cdot e^{-k_{1}\tau }}$

Константа скорости реакции вычисляется как тангенс угла наклона прямой к оси времени:

${\displaystyle k_{1}=-\mathrm {tg} \alpha }$

Период полупревращения:

${\displaystyle \tau _{\frac {1}{2}}={\frac {\ln 2}{k_{1}}}}$

Реакция второго порядка

Для реакций второго порядка кинетическое уравнение имеет следующий вид:

${\displaystyle V=k_{2}{C_{A}}^{2}}$

или

${\displaystyle V=k_{2}C_{A}\cdot C_{B}}$

В первом случае скорость реакции определяется уравнением:

${\displaystyle V=k_{2}{C_{A}}^{2}=-{\frac {dC}{d\tau }}}$

Линейная форма уравнения:

${\displaystyle {\frac {1}{C}}=k_{2}\cdot \tau +{\frac {1}{C_{0}}}}$

Константа скорости реакции равна тангенсу угла наклона прямой к оси времени:

${\displaystyle k_{2}=-\mathrm {tg} \alpha }$ ${\displaystyle k_{2}={\frac {1}{\tau }}\left({\frac {1}{C}}-{\frac {1}{C_{0}}}\right)}$

Во втором случае выражение для константы скорости реакции будет выглядеть так:

${\displaystyle k_{2}={\frac {1}{\tau (C_{0,A}-C_{0,B})}}\ln {\frac {C_{0,B}\cdot C_{A}}{C_{0,A}\cdot C_{B}}}}$

Период полупревращения (для случая равных начальных концентраций!):

${\displaystyle \tau _{\frac {1}{2}}={\frac {1}{k_{2}}}\cdot {\frac {1}{C_{0}}}}$

Молекулярность реакции

Молекулярность элементарной реакции — число частиц, которые, согласно экспериментально установленному механизму реакции, участвуют в элементарном акте химического взаимодействия.

Мономолекулярные реакции — реакции, в которых происходит химическое превращение одной молекулы ( изомеризация , диссоциация и т. д.):

${\displaystyle {\mathsf {H_{2}S\rightarrow H_{2}+S}}}$

Бимолекулярные реакции — реакции, элементарный акт которых осуществляется при столкновении двух частиц (одинаковых или различных):

${\displaystyle {\mathsf {CH_{3}Br+KOH\rightarrow CH_{3}OH+KBr}}}$

Тримолекулярные реакции — реакции, элементарный акт которых осуществляется при столкновении трёх частиц:

${\displaystyle {\mathsf {NO+NO+O_{2}\rightarrow 2NO_{2}}}}$

Для элементарных реакций, проводимых при близких концентрациях исходных веществ, величины молекулярности и порядка реакции совпадают. Чётко определённой взаимосвязи между понятиями молекулярности и порядка реакции нет, так как порядок реакции характеризует кинетическое уравнение реакции, а молекулярность — механизм реакции.

Одновременное столкновение более трёх молекул практически невозможно. Большие стехиометрические коэффициенты в уравнении реакции (сумма коэффициентов более 3) указывают на сложный механизм реакции.

Катализ

Эта статья или раздел нуждается в переработке. Пожалуйста, улучшите статью в соответствии с правилами написания статей .

Катализ — процесс, заключающийся в изменении скорости химических реакций в присутствии веществ, называемых катализаторами. Каталитические реакции — реакции, протекающие в присутствии катализаторов .

Положительным называют катализ, при котором скорость реакции возрастает, отрицательным ( ингибированием ) — при котором она убывает. Примером положительного катализа может служить процесс окисления аммиака на платине при получении азотной кислоты . Примером отрицательного — снижение скорости коррозии при введении в жидкость, в которой эксплуатируется металл , нитрит натрия , хромат и дихромат калия .

Многие важнейшие химические производства, такие, как получение серной кислоты , аммиака , азотной кислоты , синтетического каучука , ряда полимеров и др., проводятся в присутствии катализаторов.

Катализ в биохимии

Эта статья или раздел нуждается в переработке. Пожалуйста, улучшите статью в соответствии с правилами написания статей .

Ферментативный катализ неразрывно связан с жизнедеятельностью организмов растительного и животного мира . Многие жизненно важные химические реакции, протекающие в клетке (что-то около десяти тысяч), управляются особыми органическими катализаторами, именуемыми ферментами или энзимами . Термину «особый» не следует уделять пристального внимания, так как уже известно, из чего построены эти ферменты. Природа избрала для этого один-единственный строительный материал — аминокислоты и соединила их в полипептидные цепи различной длины и в разной последовательности.

Это так называемая первичная структура фермента, где R — боковые остатки, или важнейшие функциональные группы белков , возможно, выступающие в качестве активных центров ферментов. На эти боковые группы и ложится основная нагрузка при работе фермента, пептидная же цепь играет роль опорного скелета. Согласно структурной модели Полинга — Кори, она свернута в спираль, которая в обычном состоянии стабилизирована водородными связями между кислотными и основными центрами:

Для некоторых ферментов установлены полный аминокислотный состав и последовательность расположения их в цепи, а также сложная пространственная структура. Но это всё же очень часто не может помочь нам ответить на два главных вопроса:

1. почему ферменты так избирательны и ускоряют химические превращения молекул только вполне определённой структуры (которая нам тоже известна)?
2. каким образом фермент снижает энергетический барьер , то есть выбирает энергетически более выгодный путь, благодаря чему реакции могут протекать при обычной температуре?

Строгая избирательность и высокая скорость — два основных признака ферментативного катализа, отличающие его от лабораторного и производственного катализа. Ни один из созданных руками человека катализаторов (за исключением, пожалуй, 2-оксипиридина) не может сравниться с ферментами по силе и избирательности воздействия на органические молекулы.

Активность фермента, как и любого другого катализатора, тоже зависит от температуры: с повышением температуры возрастает и скорость ферментативной реакции. При этом обращает на себя внимание резкое снижение энергии активации Е по сравнению с некаталитической реакцией. Правда, это происходит не всегда. Известно много случаев, когда скорость возрастает благодаря увеличению не зависящего от температуры предэкспоненциального множителя в уравнении Аррениуса .

Типы ферментативных реакций

• Тип «пинг-понг» — фермент сначала взаимодействует с субстратом А, отбирая у него какие либо химические группы и превращая в соответствующий продукт. Затем к ферменту присоединяется субстрат В, получающий эти химические группы. Примером являются реакции переноса аминогрупп от аминокислот на кетокислоты : трансаминирование .
• Тип последовательных реакций — к ферменту последовательно присоединяются субстраты А и В, образуя «тройной комплекс», после чего осуществляется катализ. Продукты реакции также последовательно отщепляются от фермента.
• Тип случайных взаимодействий — субстраты А и В присоединяются к ферменту в любом порядке, неупорядоченно, и после катализа так же отщепляются.

Равновесие

Константа химического равновесия

Примечания

Ссылки

• Лекции А. А. Кубасова, к. хим. н,, доцента кафедры физической химии Химического факультета МГУ.
• Кнорре Д. Г. , Эмануэль Н. М. 4-е издание, М.: Высшая школа, 1984. — 463 с.
• М.: Горячая линия-Телеком, 2009.
• Г. С. Яблонский, В. И. Быков, А. Н. Горбань, , Новосибирск: Наука (Сиб. отделение), 1983.- 255 c.