Глутамин-2-оксоглутаратаминотрансфераза или глутаматсинтаза ( GOGAT , ГОГАТ ) — фермент , катализирующий реакцию образования глутаминовой кислоты из глутамина и α-кетоглутарата . Вместе с глутаминсинтетазой (GS) играет центральную роль в ассимиляции азота фотосинтезирующими эукариотами и прокариотами, хотя встречается и у хемотрофных бактерий. Особо значима во многих морских экосистемах, где первичная продукция определяется доступностью неорганических соединений азота .

В качестве источника неорганического азота морские водоросли используют ионы нитрата и аммония . Оба соединения включаются в состав аминокислот в результате последовательной работы глутаминсинтетазы и глутаматсинтазы. Изоэнзимы GOGAT катализируют перенос амидного азота с глутамина на α-кетоглутарат (2-оксоглутарат), используя в качестве восстановителей NADH / NADPH или ферредоксин . У фотосинтезирующих эукариот изоэнзимы GS и GOGAT работают в цитоплазме и строме хлоропласта .

Классификация

В зависимости от используемого ферментом восстановителя выделяют три группы глутаматсинтаз:

• ( КФ от 8 июля 2019 на Wayback Machine )
• ( КФ от 3 декабря 2019 на Wayback Machine )
• ( КФ от 8 июля 2019 на Wayback Machine )

NADH-зависимая глутаматсинтаза обнаружена в ядерном геноме сосудистых растений , грибов и диатомей . NADPH-зависимая глутаматсинтаза распространена у нефотосинтезирующих бактерий и архей. Ферредоксин-зависимая глутаматсинтаза описана исключительно у цианобактерий и фотосинтезирующих эукариот, причём у последних она активна в хлоропласте, хотя у красных водорослей фермент закодирован в геноме пластид, а у сосудистых растений — в ядерном.

Примечания

Источники

• Zadykowicz E., Robertson D. L. Phylogenetic Relationships Among Glutamate Synthase (GOGAT) Enzymes. — Worcester, MA: Clark University.
• T. Keiser, M. J. Bibb, M. J. Buttner, K. F. Chater, D. A. Hopwood. Practical Streptomyces Genetics. — Norwich, England: John Innes Foundation, 2000. — P. 613.