β-сэндвич домены состоят из 80-350 аминокислот и обычно встречаются в белках . Они характеризуются двумя противопоставленными антипараллельными β-листами . Количество нитей, обнаруживаемых в таких доменах, может отличаться от одного белка к другому. β-сэндвич-домены встречаются во множестве типов различных укладок.

Укладка иммуноглобулинового типа, обнаруженная в антителах (Ig-складка), состоит из сэндвич-структуры двух групп антипараллельных β-цепей (7 и 9 шт.), расположенных в двух β-листах с мотивом «греческий ключ» . Мотив «греческий ключ» также встречается в транстиретине человека .

, являющийся развитием мотива «греческий ключ», обнаруживается в углеводсвязывающих белках, таких как конканавалин А и различных лектинах , в коллаген- связывающем домене Staphylococcus aureus Adhesin и в модулях, связывающих фибронектин, как в тенасцине (третий повтор фибронектина типа III). Лектиновый домен L-типа представляет собой разновидность мотива «желейный рулет». Домен C2 в его типичной версии (PKC-C2) представляет собой β-сэндвич, состоящий из 8 β-цепей.

См. также

• Вторичная структура
• Мотив (молекулярная биология)
• Альфа-спираль
• Бета-лист
• Бета-цилиндр

Примечания

Для улучшения этой статьи желательно : Исправить статью согласно стилистическим правилам Википедии . Проставить сноски , внести более точные указания на источники. После исправления проблемы исключите её из списка. Удалите шаблон, если устранены все недостатки.