Полипролиновая спираль — это тип вторичной структуры белка, который встречается в последовательностях аминокислот , содержащих повторяющиеся остатки пролина . Левозакрученная спираль полипролина II ( PPII , поли-Про II ) образуется, когда все последовательные аминокислотные остатки принимают двугранные углы (φ, ψ) основной цепи примерно (-75°, 150°) и имеют транс- изомеры своих пептидных связей . Эта конформация PPII также характерна для белков и полипептидов с другими аминокислотами, кроме пролина. Аналогичным образом, более компактная правозакрученная спираль полипролина I ( PPI , поли-Про I ) образуется, когда все последовательные остатки принимают двугранные углы (φ, ψ) основной цепи примерно (-75°, 160°) и имеют цис- изомеры своих пептидных связей . Из двадцати обычных встречающихся в природе аминокислот только пролин , вероятно, принимает цис- изомер пептидной связи , особенно пептидную связь X- Про ; стерические и электронные факторы в значительной степени благоприятствуют транс- изомеру в большинстве других пептидных связей. Однако пептидные связи, которые заменяют пролин другой N- замещенной аминокислотой (такой как саркозин ), также могут принимать цис- изомер.

Спираль полипролина II

Спираль PPII определяется двугранными углами (φ, ψ) основной цепи примерно (-75°, 150°) и транс- изомерами пептидных связей. Угол поворота Ω на остаток любой полипептидной спирали с транс- изомерами определяется уравнением

${\displaystyle 3\cos \Omega =1-4\cos ^{2}\left({\frac {\varphi +\psi }{2}}\right)}$

Подстановка двугранных углов поли-Про II (φ, ψ) в это уравнение дает почти точно Ω = −120°, то есть Спираль PPII является левозакрученной спиралью (поскольку Ω отрицательна) с тремя остатками на оборот (360°/120° = 3). Сдвиг цепи на остаток составляет приблизительно 3,1 Å . Эта структура в некоторой степени похожа на структуру волокнистого белка коллагена , который состоит в основном из пролина, гидроксипролина и глицина . Спирали PPII специфически связываются ; это связывание важно для многих белок-белковых взаимодействий и даже для взаимодействий между доменами одного белка.

Спираль PPII является относительно открытой и не имеет внутренних водородных связей , в отличие от более распространённых спиральных вторичных структур, α-спирали и её родственников 3 ₁₀ -спирали и π-спирали , а также β-спирали . Атомы азота и кислорода амида расположены слишком далеко друг от друга (примерно 3,8 Å) и неправильно ориентированы для образования водородных связей. Более того, оба эти атома являются акцепторами водородной связи в пролине; нет донора Н-связи из-за циклической боковой цепи.

Двугранные углы основной цепи, как у PPII (-75°, 150°), часто наблюдаются в белках, даже для аминокислот, отличных от пролина . График Рамачандрана сильно заселен в области PPII, по сравнению с областью бета-листа около (-135°, 135°). Например, двугранные углы основной цепи PPII часто наблюдаются в поворотах, чаще всего в первом остатке типа II. «Зеркальное отображение» двугранных углов основной цепи PPII (75°, −150°) наблюдается редко, за исключением полимеров ахиральной аминокислоты глицина . Аналог спирали поли-Про II в полиглицине называется спиралью поли-Гли II . Некоторые белки, такие как антифризный белок , состоят из пучков богатых глицином спиралей полиглицина II . Этот выдающийся белок, трехмерная структура которого известна имеет уникальные спектры ЯМР и стабилизируется за счет димеризации и 28 Cα-H··O=C водородных связей . Спираль PPII не характерна для трансмембранных белков , и эта вторичная структура не пересекает липидные мембраны в естественных условиях. В 2018 году группа исследователей из Германии сконструировала и экспериментально наблюдала первую трансмембранную спираль PPII, образованную специально разработанными .

Спираль полипролина I

Спираль поли-Про I намного плотнее спирали PPII из-за цис- изомеров её пептидных связей . Она также встречается реже, чем конформация PPII, потому что цис- изомер имеет более высокую энергию активации, чем транс . Её типичные двугранные углы (-75°, 160°) близки, но не идентичны углам спирали PPII. Однако спираль PPI является правозакрученной спиралью и более плотно намотана, с примерно 3,3 остатками на виток (а не 3). Сдвиг на остаток в спирали PPI также намного меньше, примерно 1,9 Å . Опять же, в спирали поли-Про I нет внутренней водородной связи как из-за отсутствия донорного атома водородной связи, так и из-за того, что амидные атомы азота и кислорода слишком удалены (снова примерно на 3,8 Å ) и неправильно ориентированы.

Структурные свойства

Традиционно PPII считался относительно жесткой и использовался в качестве «молекулярной линейки» в структурной биологии, например, для калибровки измерений эффективности FRET. Однако последующие экспериментальные и теоретические исследования поставили под сомнение эту картину полипролинового пептида как «жесткого стержня» . Дальнейшие исследования с использованием терагерцовой спектроскопии и расчетов теории функционала плотности показали, что полипролин на самом деле намного менее жесткий, чем первоначально предполагалось . Взаимопревращения спиральных форм полипролина PPII и PPI происходят медленно из-за высокой энергии активации цис-транс- изомеризации X-Pro (E _a ≈ 20 ккал/моль); однако, это взаимопревращение может быть катализировано специфическими изомеразами, известными как или PPIases. Взаимопревращение между спиралями PPII и PPI включает изомеризацию цис-транс- пептидной связи по всей пептидной цепи. Исследования, основанные на показали наличие определённого набора промежуточных соединений в этом процессе .

См. также

• α-спираль
• 3 ₁₀ спираль
• β-спираль

Примечания