Лектины (от лат. legere — собирать) — белки и гликопротеины , обладающие способностью высокоспецифично связывать остатки углеводов на поверхности клеток, в частности, вызывая их агглютинацию . Лектины нередко участвуют в клеточном распознавании, например, некоторые патогенные микроорганизмы используют лектины для прикрепления к клеткам поражённого организма. Первоначально лектины были выделены из семян растений, однако они найдены у большинства живых организмов. Лектины могут вызывать агглютинацию эритроцитов, а также обладают избирательной митогенной активностью в отношении различных субпопуляций клеток крови.

История

Хотя первоначально лектины были открыты более 100 лет назад у растений, в настоящее время известно, что они широко распространены в природе, в том числе у животных и человека.

Считается, что первое описание лектина было сделано ( англ. ; 1860–1923) в тезисах диссертации, представленной в 1888 году в Тартуском университете . Он выделил из семян клещевины ( Ricinus communis ) весьма токсичный гемагглютинин , который был назван рицином .

Первым лектином, получаемым в промышленных масштабах, стал конканавалин А , белок из растения канавалия мечевидная , который широко используется для очистки и характеристики сахаро-содержащих молекул и клеточных структур.

Биологические функции

Хотя у животных лектины нередко оказывают влияние на процессы в иммунной системе и, как рицин , могут иметь некоторые ферментативные функции, большинство лектинов ферментами не являются и не имеют никакого отношения к иммунитету . Они могут связывать как растворенные углеводы, так и функциональные группы углеводов в составе гликопротеинов или гликолипидов .

Функции у животных

Лектины и лектиноподобные компоненты выполняют множество разнообразных физиологических функций, в частности, в регуляции клеточной адгезии, синтеза гликопротеинов или уровня белка в крови. Например, они оказывают влияние на процессы активации лимфоцитов в процессе иммунного ответа, а также на эффекторные фазы — комплемент-зависимую и Т-клеточную цитотоксичность. Лектины оказывают митогенный эффект и вызывают бласт-трансформацию лейкоцитов (когда лейкоцит превращается в лейкобласт и начинает делиться). Некоторые лектины, находясь на поверхности клеток печени , связывают галактозу , удаляя её из крови. Другие лектины являются рецепторами ферментов, содержащих остатки маннозы. Одним из самых известных лектинов, связывающих маннозу, является компонент лектинового пути активации комплемента , который составляет часть системы врождённого иммунитета .

Функции у растений

Функции растительных лектинов до конца еще не изучены. Поскольку их много в семенах растений, предполагают, что они участвуют в прорастании семени. Как и у животных, одной из функций лектинов считается их связывание на поверхности клеток паразитов . Кроме углеводов лектины могут связывать некоторые другие вещества, например, аденин, ауксины, индолуксусную кислоту, которые считаются фитогормонами . Токсичность лектинов может быть причиной расстройства пищеварения в результате поедания растительной пищи, содержащей большое их количество, например, соевых бобов, в которых содержится соевый агглютинин. Он способен нарушить пищеварение в тонком кишечнике, связываясь на поверхности клеток кишечного эпителия. Тепловая обработка обычно понижает токсичность лектинов, но некоторые из них устойчивы к нагреванию. Лектины могут также вызывать повышенное выделение слизи в кишечнике, что сказывается на усваивании пищи (Ayyagari, Narasinga Rao, & Roy, 1989; Duranti, 2006; Francis, Makkar, & Becker, 2001).

Классификация

Лектины разделяют по происхождению: лектины растений и животных, и по структуре: среди лектинов животных выделяют лектины типа С , для которых характерно присутствие структурно гомологичного домена связывания углеводов.

Примечания

Ссылки

• links maintained by Thorkild C. Bøg-Hansen
• World’s largest lectin manufacturer.