Гем а — вид гема , координационный комплекс макроциклического лиганда порфирина и атома железа .

Связь с другими гемами

Гем а отличается от гема В тем, что его боковая метильная цепь в восьмой позиции окислена до альдегидной группы, а гидроксиметилфарнезильная группа присоединена к боковой винильной цепи в позиции три. Гем а похож по строению на гем О : оба содержат фарнезеновый радикал в позиции три, но у гем а О нет альдегидной группы, вместо неё он сохраняет метильную. Точная структура гема а , основанная на исследовании восстановленного гема с Fe(II) методом ядерного магнитного резонанса и инфракрасной спектроскопии , была опубликована в 1975 году .

История

Гем а был впервые изолирован немецким биохимиком Отто Варбургом в 1951 году. Им же было доказано, что он является активным компонентом встроенного в мембрану металлопротеина цитохром c-оксидазы .

Стереохимия

До последнего времени вопрос о полной химической структуре гема а был не разрешён, до конца оставалось неясным геометрическое положения атома углерода в 3-й позиции кольца I. Недавно было опубликовано исследование, установившее его принадлежность к хиральной S-конфигурации .

Как и гем b , гем а обычно связан с через координационные связи между гемом железа и боковыми цепочками аминокислот. Он содержится в гемоглобине , миоглобине , а также в важном ферменте дыхательной цепи — цитохром с-оксидазе .

Гем а в цитохром-оксидазе с(ЦСО) крепится двумя боковыми гистидиновыми цепочками (показаны розовым)

Примером металлопротеина , содержащего гем а , является цитохром с-оксидаза . Этот очень сложный белок содержит гем а на двух сайтах, выполняющих различные функции. Железо гема а в шестикоординированно, поскольку связано с шестью другими атомами, а в оно соединено только с пятью атомами, что делает шестую связь доступной для связывания с молекулярным кислородом . Кроме того, фермент несёт на себе три иона меди и несколько ионов калия и натрия. Полагают, что оба гема А в ЦСО с лёгкостью обмениваются электронами между собой, а также с ионами меди и близко расположенным цитохромом с .

Согласно современным представлением две формильные группы и изопреноидная боковая цепь играют важную роль в сохранении энергии восстановления кислорода цитохром с-оксидазой . ЦСО, по-видимому, ответственна за сохранение этой энергии и перекачку протонов во внутримитохондриальное пространство .

См. также

• Гемопротеин
• Цитохром с-оксидаза (IV комплекс цепи клеточного дыхания )

Источники