Основно́й бело́к миели́на (также осно́вный белок миелина , англ. myelin basic protein ) — представляет собой основной (порядка 50 %) белковый компонент миелина . При электрофоретическом анализе в ПААГ с SDS экстрактов миелиновой оболочки человека определяется до 10 полос. Основной белок миелина находится в комплексе с липидами и имеет молекулярную массу около 30 кДа.

Строение

Для основного белка миелина человека существует полиморфизм последовательностей аминокислот в 46 и 47 положении. В данном положении находятся остатки глицина , часто в сочетании с остатками серина . Было показано, что у больных с рассеянным склерозом отмечалась замена серина на глицин в 44—49 положениях. Рядом авторов была показана высокая степень гомологии — порядка 80—90 % аминокислотной последовательности основного белка миелина у различных видов животных. Так, аминокислотные последовательности основного белка миелина человека и быка отличаются лишь по остаткам аминокислот в нескольких положениях, в то время как основной белок миелина крысы отличается от основного белка миелина человека и быка положением 40 аминокислотных остатков в середине полипептидной цепи (от 118 до 157 остатка).

Основной белок миелина содержит значительный процент (приблизительно 25 %) основных аминокислот ( аргинин , лизин и гистидин ), равномерно распределенных по всей полипептидной цепи, что обусловливает очень высокую изоэлектрическую точку (рI = 12—13). Такие особенности приводят к взаимодействию всей молекулы основного белка миелина с карбоксильными группами мембранных липидов. Основной белок миелина является мембранным белком и имеет значительное сродство к липидам, в комплексе с которыми и выделяется. Основной белок миелина является поликатионом и формирует особенно стабильные комплексы с анионными липидами. Несмотря на то, что степень связывания основного белка миелина значительно выше с кислыми липидами, она достаточно выражена и в отношении цвиттер-ионов, особенно в отношении сфингомиелина . Основной белок миелина также взаимодействует с при рН 7,2, когда этот липид находится преимущественно в цвиттер-форме. Необычна способность основного белка миелина образовывать нерастворимые комплексы с додецилсульфатом натрия при значениях рН выше и ниже изоэлектрической точки. При формировании комплексов основного белка миелина с основной массой анионных фосфолипидов , в равной степени играют роль как гидрофобные , так и электростатические взаимодействия . Наиболее выраженное влияние на стабилизацию липидов основной белок миелина показывает при встраивании в липидные хвосты. Методом рентгеноструктурного анализа было показано, что при формировании миелина происходит погружение большей части молекул основного белка миелина в слой головок липидов.

После введения основного белка миелина в ЦНС развиваются симптомы, схожие с симптомами рассеянного склероза . Появление этих симптомов получило название экспериментального аллергического .

Примечания

См. также

• Миелин
• Рассеянный склероз

Литература

• Boylan K.B., Ayres T.M., Popko B., et al. Repetitive DNA (TGGA)n 5' to the human myelin basic protein gene: a new form of oligonucleotide repetitive sequence showing length polymorphism. (англ.) // Genomics : journal. — Academic Press , 1990. — Vol. 6 , no. 1 . — P. 16—22 . — doi : . — .
• Kishimoto A., Nishiyama K., Nakanishi H., et al. Studies on the phosphorylation of myelin basic protein by protein kinase C and adenosine 3':5'-monophosphate-dependent protein kinase. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1985. — Vol. 260 , no. 23 . — P. 12492—12499 . — .
• Saxe D.F., Takahashi N., Hood L., Simon M.I. Localization of the human myelin basic protein gene (MBP) to region 18q22----qter by in situ hybridization. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1985. — Vol. 39 , no. 4 . — P. 246—249 . — doi : . — .
• Kamholz J., de Ferra F., Puckett C., Lazzarini R. Identification of three forms of human myelin basic protein by cDNA cloning. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1986. — Vol. 83 , no. 13 . — P. 4962—4966 . — doi : . — .
• Scoble H.A., Whitaker J.N., Biemann K. Analysis of the primary sequence of human myelin basic protein peptides 1-44 and 90-170 by fast atom bombardment mass spectrometry. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1986. — Vol. 47 , no. 2 . — P. 614—616 . — .
• Roth H.J., Kronquist K., Pretorius P.J., et al. Isolation and characterization of a cDNA coding for a novel human 17.3K myelin basic protein (MBP) variant. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1986. — Vol. 16 , no. 1 . — P. 227—238 . — doi : . — .
• Popko B., Puckett C., Lai E., et al. Myelin deficient mice: expression of myelin basic protein and generation of mice with varying levels of myelin. (англ.) // Cell : journal. — Cell Press , 1987. — Vol. 48 , no. 4 . — P. 713—721 . — doi : . — .
• Kamholz J., Spielman R., Gogolin K., et al. The human myelin-basic-protein gene: chromosomal localization and RFLP analysis. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1987. — Vol. 40 , no. 4 . — P. 365—373 . — .
• Roth H.J., Kronquist K.E., Kerlero de Rosbo N., et al. Evidence for the expression of four myelin basic protein variants in the developing human spinal cord through cDNA cloning. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1987. — Vol. 17 , no. 4 . — P. 321—328 . — doi : . — .
• Shoji S., Ohnishi J., Funakoshi T., et al. Phosphorylation sites of bovine brain myelin basic protein phosphorylated with Ca2+-calmodulin-dependent protein kinase from rat brain. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1988. — Vol. 102 , no. 5 . — P. 1113—1120 . — .
• Wood D.D., Moscarello M.A. The isolation, characterization, and lipid-aggregating properties of a citrulline containing myelin basic protein. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1989. — Vol. 264 , no. 9 . — P. 5121—5127 . — .
• Edwards A.M., Ross N.W., Ulmer J.B., Braun P.E. Interaction of myelin basic protein and proteolipid protein. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1989. — Vol. 22 , no. 1 . — P. 97—102 . — doi : . — .
• Streicher R., Stoffel W. The organization of the human myelin basic protein gene. Comparison with the mouse gene. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1989. — Vol. 370 , no. 5 . — P. 503—510 . — .
• Lennon V.A., Wilks A.V., Carnegie P.R. Immunologic properties of the main encephalitogenic peptide from the basic protein of human myelin. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1971. — Vol. 105 , no. 5 . — P. 1223—1230 . — .
• Carnegie P.R. Amino acid sequence of the encephalitogenic basic protein from human myelin. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1972. — Vol. 123 , no. 1 . — P. 57—67 . — .
• Baldwin G.S., Carnegie P.R. Specific enzymic methylation of an arginine in the experimental allergic encephalomyelitis protein from human myelin. (англ.) // Science : journal. — 1971. — Vol. 171 , no. 971 . — P. 579—581 . — doi : . — .
• Baldwin G.S., Carnegie P.R. Isolation and partial characterization of methylated arginines from the encephalitogenic basic protein of myelin. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1972. — Vol. 123 , no. 1 . — P. 69—74 . — .
• Wood D.D., Vella G.J., Moscarello M.A. Interaction between human myelin basic protein and lipophilin. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1985. — Vol. 9 , no. 10 . — P. 1523—1531 . — doi : . — .
• Gibson B.W., Gilliom R.D., Whitaker J.N., Biemann K. Amino acid sequence of human myelin basic protein peptide 45-89 as determined by mass spectrometry. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1984. — Vol. 259 , no. 8 . — P. 5028—5031 . — .
• Pribyl T.M., Campagnoni C.W., Kampf K., et al. The human myelin basic protein gene is included within a 179-kilobase transcription unit: expression in the immune and central nervous systems. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1993. — Vol. 90 , no. 22 . — P. 10695—10699 . — doi : . — .