Оксианионная дыра
— это карман в
активном центре
фермента,
который стабилизирует отрицательный заряд
переходного состояния
кислороде
или
алкоксиде
. Карман обычно состоит из амидов основной цепи или положительно заряженных остатков. Стабилизация переходного состояния снижает
энергию активации,
необходимую для реакции, и, таким образом, способствует катализу
. Например,
протеазы,
такие как содержат оксианионную дыру для стабилизации аниона, образующегося во время
протеолиза,
и защищают отрицательно заряженный кислород
субстрата
от молекул
воды
. Кроме того, оксианионная дыра может позволить вставлять или позиционировать субстрат, который будет страдать от
стерических помех,
если он не сможет занять соответствующее отверстие (например,
BPG
в
гемоглобине
). Ферменты, катализирующие многоступенчатые реакции, могут иметь несколько оксианионных дыр, которые стабилизируют различные переходные состояния в реакции
.
Jeremy M. Berg.
. — 5th ed. — New York: W.H. Freeman, 2002. — 1 volume (various pagings) с. —
ISBN 0-7167-3051-0
, 978-0-7167-3051-4, 0-7167-4954-8, 978-0-7167-4954-7, 0-7167-4684-0, 978-0-7167-4684-3, 0-7167-4955-6, 978-0-7167-4955-4.
27 октября 2007 года.
Simón, Luis (March 19, 2010). "Enzyme Catalysis by Hydrogen Bonds: The Balance between Transition State Binding and Substrate Binding in Oxyanion Holes".
The Journal of Organic Chemistry
.
75
(6): 1831—1840.
doi
: .
ISSN
.
PMID
.
Ménard, Robert (1992). "Oxyanion Hole Interactions in Serine and Cysteine Proteases".
Biological Chemistry Hoppe-Seyler
.
373
(2): 393—400.
doi
: .
PMID
.
Kursula, Petri (December 1, 2002). "The Catalytic Cycle of Biosynthetic Thiolase: A Conformational Journey of an Acetyl Group through Four Binding Modes and Two Oxyanion Holes‡".
Biochemistry
.
41
(52): 15543—15556.
doi
: .
ISSN
.
PMID
.