Рибонуклеазы (РНКазы, англ. Ribonuclease, RNase) — ферменты - нуклеазы , катализирующие деградацию РНК . Рибонуклеазы классифицируют на эндорибонуклеазы и экзорибонуклеазы. К рибонуклеазам относят некоторые подклассы КФ 2.7 и КФ 3.1.

Функции

Рибонуклеазы различных классов обнаружены во всех живых организмах. Это указывает на тот факт, что расщепление РНК является древним и очень важным процессом. Рибонуклеазы играют важную роль в созревании молекул РНК всех типов, и особенно мРНК и некодирующих РНК . Система деградации РНК также является первым этапом защиты против РНК-содержащих вирусов, а также более тонких клеточных систем иммунитета, например, РНК-интерференции .

Некоторые эндорибонуклеазы распознают и разрезают определённые последовательности нуклеотидов одноцепочечных РНК, подобные свойства имеют рестриктазы — нуклеазы , разрезающие двухцепочечные ДНК.

Рибонуклеазы играют ключевую роль во многих биологических процессах, например, при ангиогенезе , а также обуславливают невозможность самоопыления у некоторых цветковых растений.

Классификация

Основные типы эндорибонуклеаз

• РНКаза A ( КФ ) — широко используется в биохимических лабораториях. Например, рибонуклеаза А из поджелудочной железы быка ( PDB ) является одним из наиболее широко используемых в лабораторной практике ферментов. Специфична к одноцепочечным РНК, разрезает 3’-конец неспаренных цитидиловых и уридиловых нуклеотидов, оставляя 3'-фосфорилированный продукт в виде 2',3'-циклического монофосфата.
• РНКаза H ( КФ ) — расщепляет РНК, находящуюся в виде гетеродуплекса РНК/ДНК. При действии рибонуклеазы Н образуется одноцепочечная ДНК. Рибонуклеаза H является неспецифической эндонуклеазой и катализирует расщепление РНК по механизму гидролиза в присутствии связанного двухвалентного иона металла. В результате активности рибонуклеазы Н образуется 5'-фосфорилированный продукт.
• разрезает 3'-конец одноцепочечных РНК, по всем нуклеотид-нуклеотидным связям, оставляя на 5'-конце гидроксильную группу и фосфат на 3'-конце, через переходное состояние в виде 2',3'-циклического монофосфата.
• РНКаза III ( КФ ) — рибонуклеаза, вырезающая 16S и 23S рибосомные РНК из продукта транскрипции полицистронного оперона рибосомных РНК у прокариот. РНКаза III расщепляет двухцепочечные РНК, разрезает пре- микроРНК по специфическим сайтам, образуя более короткие микроРНК, и таким образом принимает участие в регуляции периода жизни мРНК.
• РНКаза L — интерферон-индуцируемая нуклеаза , после индукции расщепляет все РНК в клетке.
• ( КФ ) — представляет собой рибозим — молекулу РНК с каталитическими свойствами, принимает участие в метаболизме транспортных РНК .
• специфична к одноцепочечной РНК, разрезает 3'-конец неспаренных адениловых и уридиловых нуклеотидов.
• RNase T1 ( КФ ) — специфична к одноцепочечной РНК, разрезает 3'-конец неспаренных гуаниловых нуклеотидов.
• ( КФ ) — специфична к одноцепочечной РНК, разрезает 3'-конец по всем азотистым основаниям, но преимущественно по адениловым.
• ( КФ ) — специфична к одноцепочечным РНК, разрезает по 3'-концу неспаренных адениловых оснований.
• ( КФ ) — сиквенс-неспецифична к двухцепочечным РНК, разрезает любые спаренные нуклеотиды.
• ( КФ )

Основные типы экзорибонуклеаз

• ( КФ ) имеет как экзонуклеазную, так и нуклеотидтрансферазную активность.
• ( КФ ) имеет как экзонуклеазную, так и нуклеотидтрансферазную активность.
• расщепляет одноцепочечную РНК в направлении 3'-5'.
• является близким гомологом РНКазы II, однако, в отличие от РНКазы II, расщепляет РНК со вторичными структурами без участия вспомогательных факторов.
• ( КФ ) расщепляет пре-тРНК в направлении 3'-5'.
• РНКаза T — основной фермент созревания стабильных РНК в направлении 3'-5'.
• ( КФ ) расщепляет короткие олигонуклеотиды до мононуклеотидов.
• ( КФ ) расщепляет одноцепочечные РНК в направлении от 5' к 3'-концу, обнаружена только у эукариот.
• ( КФ ) — близкий гомолог экзорибонуклеазы I.

Ссылки

Примечания

Литература

• D’Alessio G and Riordan JF, eds. (1997) Ribonucleases: Structures and Functions , Academic Press.
• Gerdes K, Christensen SK and Lobner-Olesen A (2005). «Prokaryotic toxin-antitoxin stress response loci». Nat. Rev. Microbiol. (3): 371—382.