Глутаматдегидрогена́за , также L-глутамат: NAD-оксидоредуктаза ( англ. Glutamate dehydrogenase , сокр. GLDH , GDH ) — фермент ( КФ ), из семейства оксидоредуктаз аминокислот (класс оксидоредуктазы ), катализирующий обратимую реакцию превращения L-глутаминовой кислоты в α-кетоглутаровую . Фермент присутствует как в прокариотических организмах, так и в эукариотических митохондриях.

На стадии α-кетоглутаровой кислоты в цикле трикарбоновых кислот может иметь место выход этой кетокислоты из круга и превращение её в L-глутаминовую кислоту посредством аминирования за счёт свободного аммиака или обратимой реакции переаминирования.

Установлено, что небелковым компонентом является или НАД или же НАДФ .

Она является регуляторным ферментом аминокислотного обмена. Аллостерические ингибиторы – АТФ, ГТФ, НАД(Ф)Н. Высокие концентрации АДФ активируют фермент. Таким образом, низкий энергетический уровень в клетке стимулирует разрушение аминокислот и образование α-кетоглутарата, поступающего в ЦТК как энергетический субстрат. Глутаматдегидрогеназа может индуцироваться стероидными гормонами (кортизолом) и ингибироваться эстрогенами и тироксином .

Дегидрогеназе L-глутаминовой кислоты принадлежит большая роль в обмене не только белков , где глутаминовая кислота благодаря реакции переаминирования занимает ключевое значение, но также в обмене углеводов и жиров посредством образования или удаления путём аминирования α-кетоглутаровой кислоты. Она является единственной дегидрогеназой , катализирующей окислительное дезаминирование натуральных аминокислот L-конфигурации, действующей через пиридиновые нуклеотиды и обладающей активностью, достаточной для того, чтобы играть значительную биологическую роль.

Перекристализованный фермент наиболее устойчив в области pH 6,0-9,0 и может сохраняться в течение длительного времени в замороженном состоянии или в виде суспензии в растворе сульфата натрия .

Содержание в различных тканях

Глутаматдегидрогеназа очень активна в митохондриях клеток практически всех органов, кроме мышц . Фермент содержится прежде всего в печени , почках , нейронах и глиальных клетках и сердечной мышце . Малые количества фермента имеются также в скелетной мускулатуре , лейкоцитах . Присутствие дегидрогеназ L-глутаминовой кислоты установлено в дрожжах , микробах и высших растениях . .

История открытия

Этот фермент открыл в 1920 году Тунберг в мышцах лягушки.

В статье не хватает ссылок на источники (см. рекомендации по поиску ). Информация должна быть проверяема , иначе она может быть удалена. Вы можете статью, добавив ссылки на авторитетные источники в виде сносок . ( 13 мая 2011 )

1. ↑ зав. каф. биологической химии, проф. В. В. Лелевич; доц. И. О. Леднева; доц. Н. Э. Петушок; канд. мед. наук, доц. М. Н. Курбат; доц. В. В. Воробьев. Биологическая химия : учебное пособие для студентов учреждений высшего образования по медицинским специальностям. — Гродно, 2015. — 380 с. — ISBN 978-985-558-606-8 .
2. Prem Prakash, Narayan S. Punekar, and Prasenjit Bhaumik. Structural basis for the catalytic mechanism and -ketoglutarate cooperativity of glutamate dehydrogenaseJ. Biol. Chem. (2018) 293(17) 6241–6258