Альфа-спираль (α-спираль) — элемент вторичной структуры белков , имеющий форму правозакрученной винтовой линии , в котором каждая аминогруппа (-NH) в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой (-C=O) аминокислоты , находящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь ${\displaystyle i+4\rightarrow i}$ ). Этот элемент вторичной структуры иногда также называют классической альфа-спиралью Полинга — — по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году .

Параметры идеальной α-спирали:

• число аминокислотных остатков на виток спирали — 3,6—3,7;
• диаметр спирали — 1,5 нм ;
• шаг спирали — 0,54 нм;
• на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм.

Такие параметры вычислены исходя из предположения, что конформация всех аминокислотных остатков (углы φ и ψ), входящих в состав α-спирали, одинакова. Однако в реальных белках конформации отдельных аминокислотных остатков немного различаются, что может приводить к небольшому искривлению оси спирали, к разному количеству аминокислотных остатков в витках спирали и т. п.

Примечания

См. также

• Вторичная структура
• Мотив (молекулярная биология)
• β-листы , — другой распространенный вариант вторичной структуры.
• β-цилиндр
• β-сэндвич
• Прионы

Литература

Это заготовка статьи по биохимии . Помогите Википедии, дополнив её.