Интегрин альфа-9 (α9) — мембранный белок , гликопротеин из надсемейства интегринов , продукт гена ITGA9 , альфа-субъединица интегрина α9β1. Ген ITGA9 расположен на хромосоме 3 в локусе 3p22.2 .

Функции

Интегрин альфа-9/ бета-1 (α9β1) является рецептором для VCAM1 , и остеопонтина . Распознаёт аминокислотную последовательность A-E-I-D-G-I-E-L в цитотактине. Вместе с интегринами αvβ3, αvβ6, α8β1 and α2β1 является рецептором нейтрофилов , обеспечивающим их миграцию, опосредованную VCAM-1 и тенасцином-C эндотелиальных клеток во время воспалительной реакции.

Структура

Интегрин альфа-9 — крупный белок, состоит из 1006 аминокислот , молекулярная масса белковой части — 114,5 кДа . N-концевой участок (952 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент (33 аминокислоты). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP-повторов и от 1 до 11 участков N-гликозилирования . Цитозольный участок включает GFFKR -мотив.

В процессе ограниченного протеолиза внутримолекулярная связь гидролизуется и образуются тяжёлая и лёгкая цепи, связанные дисульфидной связью .

Тканевая специфичность

Интегрин α9β1 экспрессирован в эпителии воздушных путей, в базальном слое сквамозного эпителия, на гладкомышечных клетках, клетках скелетных мышц и гепатоцитах . Высокий уровень экспрессии в эмбриональных лёгких и в опухолевых клетках лёгких.

См. также

• Интегрины

Примечания

Библиография

• Yokasaki Y., Sheppard D. Mapping of the cryptic integrin-binding site in osteopontin suggests a new mechanism by which thrombin can regulate inflammation and tissue repair (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2000. — May ( vol. 10 , no. 4 ). — P. 155—159 . — .
• Evans J.P. Fertilin beta and other ADAMs as integrin ligands: insights into cell adhesion and fertilization. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2001. — Vol. 23 , no. 7 . — P. 628—639 . — doi : . — .
• Yamakawa K., Takahashi T., Horio Y., et al. Frequent homozygous deletions in lung cancer cell lines detected by a DNA marker located at 3p21.3-p22. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1993. — Vol. 8 , no. 2 . — P. 327—330 . — .
• Yokosaki Y., Monis H., Chen J., Sheppard D. Differential effects of the integrins alpha9beta1, alphavbeta3, and alphavbeta6 on cell proliferative responses to tenascin. Roles of the beta subunit extracellular and cytoplasmic domains. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1996. — Vol. 271 , no. 39 . — P. 24144—24150 . — doi : . — .
• Yokosaki Y., Matsuura N., Sasaki T., et al. The integrin alpha(9)beta(1) binds to a novel recognition sequence (SVVYGLR) in the thrombin-cleaved amino-terminal fragment of osteopontin. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 274 , no. 51 . — P. 36328—36334 . — doi : . — .
• Young B.A., Taooka Y., Liu S., et al. The cytoplasmic domain of the integrin alpha9 subunit requires the adaptor protein paxillin to inhibit cell spreading but promotes cell migration in a paxillin-independent manner. (англ.) // Molecular Biology of the Cell : journal. — 2002. — Vol. 12 , no. 10 . — P. 3214—3225 . — . — PMC .
• Eto K., Huet C., Tarui T., et al. Functional classification of ADAMs based on a conserved motif for binding to integrin alpha 9beta 1: implications for sperm-egg binding and other cell interactions. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277 , no. 20 . — P. 17804—17810 . — doi : . — .
• Strausberg R.L., Feingold E.A., Grouse L.H., et al. Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2003. — Vol. 99 , no. 26 . — P. 16899—16903 . — doi : . — . — PMC .
• Majumdar M., Tarui T., Shi B., et al. Plasmin-induced migration requires signaling through protease-activated receptor 1 and integrin alpha(9)beta(1). (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2004. — Vol. 279 , no. 36 . — P. 37528—37534 . — doi : . — .
• Chen C., Young B.A., Coleman C.S., et al. Spermidine/spermine N1-acetyltransferase specifically binds to the integrin alpha9 subunit cytoplasmic domain and enhances cell migration. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2004. — Vol. 167 , no. 1 . — P. 161—170 . — doi : . — . — PMC .
• Vlahakis N.E., Young B.A., Atakilit A., Sheppard D. The lymphangiogenic vascular endothelial growth factors VEGF-C and -D are ligands for the integrin alpha9beta1. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2005. — Vol. 280 , no. 6 . — P. 4544—4552 . — doi : . — . — PMC .
• Yokosaki Y., Tanaka K., Higashikawa F., et al. Distinct structural requirements for binding of the integrins alphavbeta6, alphavbeta3, alphavbeta5, alpha5beta1 and alpha9beta1 to osteopontin. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2005. — Vol. 24 , no. 6 . — P. 418—427 . — doi : . — .
• Gulubova M., Vlaykova T. Immunohistochemical assessment of fibronectin and tenascin and their integrin receptors alpha5beta1 and alpha9beta1 in gastric and colorectal cancers with lymph node and liver metastases. (англ.) // Acta Histochem. : journal. — 2006. — Vol. 108 , no. 1 . — P. 25—35 . — doi : . — .

Ссылки