Метанмонооксигеназа (ММО) — лабильная ферментная система, осуществляющая окисление метана у метанотрофных бактерий . В настоящее время выявлены две ферментные системы — растворимая (sММО) и мембрансвязанная (pММО). Помимо метана ММО также способна катализировать окисление алканов , алкенов, эфиров, ациклических, ароматических и гетероциклических соединений .

Суммарная реакция, катализируемая ММО, следующая:

CH ₄ + O ₂ + NAD(P)H + H ⁺ → CH ₃ OH + H ₂ O + NAD(P) ⁺

Растворимая sММО является трехкомпонентной системой и состоит из (А), (С) и компонента B. Белок А (250 кДа) является центром каталитической активности и содержит два кислородсвязывающих диироновых (2 Fe) кластера. Белок С — редуктаза (38,5 кДа) — мономерный полипептид, содержащий ФАД и . Последний переносит электроны с НАДФН на гидроксилазы. Компонент B (15 кДа) — мономерный полипептид, не содержащий ионов металла или кофакторов и являющийся регуляторным белком.

Менее изучен мембрансвязанный метанмонооксигеназный комплекс. Мембрансвязанная pММО из — трехкомпонентная ферментная система, состоящая из растворимого СО-связывающего цитохрома с (13 кДа), Сu-содержащего белка (47 кДа) и белка массой 9,4 кДа. Эффективными донорами электронов для фермента в бесклеточных экстрактах являются метанол (в присутствии метанолдегидрогеназы) или аскорбат , который непосредственно восстанавливает СО-связывающий цитохром с, существенно важный для функционирования pММО. НАДН являлся эффективным донором для рММО.

См. также

• Гидроксилазный домен sMMO ( ).
• Гальченко В. Ф. .