Interested Article - Морфеин

breeze
  • 2021-03-30
  • 1

Белки, которые функционируют как морфеины, проиллюстрированы с использованием аналогии с игральными костями, где один кубик может трансформироваться в две разные формы, кубическую и тетраэдрическую. Изображенные сборки применяют правило, согласно которому грань игральной кости с одной точкой должна соприкасаться с гранью кубика с четырьмя точками. Чтобы удовлетворить правилу для каждой кости в сборке, кубическая игральная кость может образовывать только тетрамер, а тетраэдрическая игральная кость может собираться только в пентамер. Это аналогично двум различным конформациям (морфеиновым формам) белковой субъединицы, каждая из которых диктует сборку с различным олигомером. Перед сборкой все кубики в одной сборке должны иметь одинаковую форму. Так, например, тетрамер должен разделиться, а составляющие его кубики должны изменить форму на пирамиду, прежде чем они смогут участвовать в сборке в пентамер.

Морфеины - это белки , которые могут образовывать два или более различных гомо- олигомера (формы морфеина), но должны распадаться и изменять форму для преобразования между формами. Альтернативная форма может собираться в другой олигомер. Форма субъединицы определяет, какой олигомер образуется. Каждый олигомер имеет конечное число субъединиц ( стехиометрия ). Морфеины могут взаимодействовать между формами в физиологических условиях и могут существовать в виде равновесия различных олигомеров. Эти олигомеры физиологически релевантны и не являются неправильно свернутым белком; это отличает морфеины от прионов и амилоида. Различные олигомеры обладают различной функциональностью. Взаимопревращение морфеиновых форм может быть структурной основой аллостерической регуляции . Мутация , которая изменяет нормальное равновесие форм морфеина, может служить основой для конформационного заболевания. Особенности морфеинов могут быть использованы для открытия лекарств. Изображение кубика (рис.1) представляет собой равновесие морфеина, содержащее две различные мономерные формы, которые диктуют сборку тетрамера или пентамера. Единственным белком, который, как установлено, функционирует как морфеин, является порфобилиногенсинтаза, хотя в литературе есть предположения, что другие белки могут функционировать как морфеины (для получения дополнительной информации см. "Таблицу предполагаемых морфеинов" ниже).

Конформационные различия между субъединицами разных олигомеров и связанные функциональные различия морфеина служат отправной точкой для открытия лекарств. Функция белка зависит от олигомерной формы; следовательно, функцию белка можно регулировать, сдвигая равновесие форм. Низкомолекулярное соединение может сдвигать равновесие, блокируя или способствуя образованию одного из олигомеров. Равновесие можно сдвинуть с помощью небольшой молекулы, которая имеет преимущественное сродство связывания только с одной из альтернативных форм морфеина. Задокументирован ингибитор порфобилиногенсинтазы с таким механизмом действия.

Значение для аллостерической регуляции

Морфеиновая модель аллостерической регуляции имеет сходства и отличия от других моделей. Согласованная модель (модель Monod, Wyman and Changeux (MWC)) аллостерической регуляции требует, чтобы все субъединицы находились в одной и той же конформации или состоянии внутри олигомера, такого как модель морфеина. Однако ни эта модель, ни последовательная модель (модель Кошланда, Немети и Филмера) не учитывают, что белок может диссоциировать, чтобы взаимно преобразовываться между олигомерами.

Значение для обучения взаимосвязям "структура-функция" белка

Обычно считается, что аминокислотная последовательность будет иметь только одну физиологически релевантную (нативную) четвертичную структуру; морфеины бросают вызов этой концепции. Модель морфеина не требует серьезных изменений в основной белковой укладке. Конформационные различия, которые сопровождают превращение между олигомерами, могут быть подобны белковым движениям, необходимым для функционирования некоторых белков. Модель морфеина подчеркивает важность конформационной гибкости для функциональности белков и предлагает возможное объяснение белков, демонстрирующих не- "Михаэлис-Ментен" кинетику , гистерезис и / или специфическую активность, зависящую от концентрации белка.

Значение для понимания структурной основы болезни

Термин «конформационное заболевание» обычно включает мутации, которые приводят к неправильной укладке белков, которые агрегируют такие болезни, как болезни Альцгеймера и Крейтцфельдта – Якоба. Однако в свете открытия морфеинов это определение может быть расширено, чтобы включить мутации, которые сдвигают равновесие альтернативных олигомерных форм белка. Примером такого конформационного заболевания является порфирия ALAD, которая возникает в результате мутации порфобилиногенсинтазы, которая вызывает сдвиг в ее морфеиновом равновесии.

Таблица белков, опубликованное поведение которых согласуется с поведением морфеина

Морфеины - это белки , которые могут образовывать два или более различных гомо- олигомера (формы морфеина), но должны распадаться и изменять форму для преобразования между формами. Альтернативная форма может собираться в другой олигомер. Форма субъединицы определяет, какой олигомер образуется. Каждый олигомер имеет конечное число субъединиц ( стехиометрия ). Морфеины могут взаимодействовать между формами в физиологических условиях и могут существовать в виде равновесия различных олигомеров. Эти олигомеры физиологически релевантны и не являются неправильно свернутым белком; это отличает морфеины от прионов и амилоида. Различные олигомеры обладают различной функциональностью. Взаимопревращение морфеиновых форм может быть структурной основой аллостерической регуляции . Мутация , которая изменяет нормальное равновесие форм морфеина, может служить основой для конформационного заболевания (Conformational Disease). Особенности морфеинов могут быть использованы для открытия лекарств. Изображение кубика (рис.1) представляет собой равновесие морфеина, содержащее две различные мономерные формы, которые диктуют сборку тетрамера или пентамера. Единственным белком, который, как установлено, функционирует как морфеин, является порфобилиногенсинтаза, хотя в литературе есть предположения, что другие белки могут функционировать как морфеины (для получения дополнительной информации см. "Таблицу предполагаемых морфеинов" ниже).

Белок Исследуемый вид Шифр КФ Номер CAS Альтернативные олигомеры Эффект
Ацетил-КоА карбоксилаза-1 Gallus domesticus Шифр КФ неактивный димер, активный димер, больше Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, множественные / совместные функции белков.
α-ацетилгалактозаминидаза Bos taurus Шифр КФ неактивный мономер, активный тетрамер Связывание / обмен субстрата влияет на мультимеризацию, специфическую активность, зависящую от концентрации белка, разные сборки имеют разные активности, конформационно различные олигомерные формы.
Bacillus subtilis Шифр КФ мономер, димер, тример, тетрамер Мутации сдвигают равновесие олигомеров, олигомер-зависимые кинетические параметры, зависимую от концентрации белка молекулярную массу
Penicillium roqueforti Шифр КФ мономер высшего порядка Специфическая активность, зависящая от концентрации белка
L-аспарагиназа Leptosphaeria michotii Шифр КФ димер, тетрамер, неактивный октамер Связывание / оборот субстрата влияет на мультимеризацию
Escherichia coli Шифр КФ & Шифр КФ мономер, димер, тетрамер Множественные / совместные белковые функции, Конформационно отличные олигомерные формы
Homo sapiens димер, тетрамер Связывание / оборот субстрата влияет на мультимеризацию.
Биотин - (ацетил-КоА-карбоксилаза) лигаза голофермент-синтетаза Escherichia coli Шифр КФ мономер, димер Множественные / совместные белковые функции, У разных сборок разные виды активности
Escherichia coli Шифр КФ димер, тример, гексамер Конформационно отличные олигомерные формы
Escherichia coli Шифр КФ мономер, димер, тример, тетрамер, пентамер, гексамер, додекамер Связывание / оборот субстрата влияет на мультимеризацию, характерное равновесие олигомеров, на специфическую активность, зависящую от концентрации белка, на pH-зависимое олигомерное равновесие
Nostoc ellipsosporum мономер и димер со сменой доменов Характеризуется равновесием олигомеров, конформационно различных олигомерных форм
Sus scrofa domestica Шифр КФ димер, тетрамер Хроматографически разделяемые олигомеры, Субстрат может предпочтительно стабилизировать одну форму
Homo sapiens Шифр КФ несколько форм в диапазоне от димера до 16-мера Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, Мутации сдвигают равновесие олигомеров, Различные сборки обладают разной активностью, вызывающие болезни-мутации в сайтах, удаленных от активного сайта.
Шифр КФ мономеры, димеры, олигомеры высшего порядка Олигомер-зависимые кинетические параметры.
Sus scrofa domestica Шифр КФ мономер, две различные формы димера, тетрамер Множественные / совместные белковые функции, Различные сборки имеют разные активности, pH-зависимое олигомерное равновесие, конформационно различные олигомерные формы.
Bos taurus Шифр КФ димеры, тетрамеры Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, Характеризованное равновесие олигомеров, Олигомер-зависимые кинетические параметры
Геранилгеранилпирофосфатсинтаза / Homo sapiens Шифр КФ гексамер, октамер Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию
Pseudomonas aeruginosa Шифр КФ тример, 2 тетрамера и гексамер Специфическая активность, зависящая от концентрации белка, кинетический гистерезис
Bos taurus Шифр КФ активные и неактивные гексамеры высшего порядка Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, характеризует равновесие олигомеров
Mycobacterium tuberculosis, Escherichia coli, Bacillus subtilis, Aquifex pyrophilus Шифр КФ мономер, 2 димера, тетрамер Множественные / совместные белковые функции, Характеризованное равновесие олигомеров, Конформационно различные олигомерные формы
Oryctolagus cuniculas, Sus scrofa domestica Шифр КФ мономер, димер, тетрамер Характеризуемое равновесие олигомеров, У разных форм разные виды активности
Escherichia coli Шифр КФ мономер и 2 тетрамера Характеризованное равновесие олигомеров, Конформационно отличные олигомерные формы, Эффекторные функции, предотвращающие движение домена
ВИЧ-интеграза Human immunodeficiency virus-1 Шифр КФ мономер, димер, тетрамер, высшего порядка. Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, Множественные / белковые функции совместных действий, Различные сборки имеют разную активность
HPr-киназа / фосфатаза Bacillus subtilis, Lactobacillus casei, Mycoplasma pneumoniae, Staphylococcus xylosus Шифр КФ / Шифр КФ мономеры, димеры, тримеры, гексамеры Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, множественные / совместные белковые функции, разные сборки имеют разную активность, pH-зависимое олигомерное равновесие
Bacillus stearothermophilus Шифр КФ 2 димера, тетрамер Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, Характеризованное равновесие олигомеров, Специфическую активность, зависящую от концентрации белка, Мутации сдвигают равновесие олигомеров, Олигомер-зависимые кинетические параметры, Конформационно отличные олигомерные формы
Lon протеаза Escherichia coli, Mycobacterium smegmatis Шифр КФ мономер, димер, тример, тетрамер Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, связывание / оборот субстрата влияет на мультимеризацию, специфическая активность, зависящая от концентрации белка, кинетический гистерезис
Митохондриальный НАД (Ф) + яблочный фермент / малатдегидрогеназа (оксалоацетат-декарбоксилирование) (НАДФ +) Homo sapiens Шифр КФ мономер, 2 димера, тетрамер Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, Мутации сдвигают равновесие олигомеров, Кинетический гистерезис,
Salmonella Typhimurium Шифр КФ & Шифр КФ 2 димера, декамер Конформационно различные олигомерные формы, Различные сборки имеют разную активность
Homo sapiens Шифр КФ тетрамер высокой активности, тетрамер низкой активности. Связывание / оборот субстрата влияет на мультимеризацию, конформационно отличные олигомерные формы
Escherichia coli, Zea mays Шифр КФ неактивный димер, активный тетрамер Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, характерное равновесие олигомеров, кинетический гистерезис, конформационно отличные олигомерные формы
Bacillus stearothermophilus, Thermus thermophilus Шифр КФ неактивный димер, активный тетрамер Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, Характеризуется равновесием олигомеров
Agaricus bisporus, Malus domestica, Lactuca sativa L. Шифр КФ мономер, тример, тетрамер, октамер, додекамер Множественные / совместные белковые функции, Связывание / оборот субстрата влияет на мультимеризацию, Различные сборки имеют разную активность, Кинетический гистерезис
Порфобилиногенсинтаза Drosophila melanogaster, Danio rerio Шифр КФ димер, гексамер, октамер PBGS - прототип морфеина.
Homo sapiens Шифр КФ активные и неактивные димеры, активный тетрамер, мономер, тример, пентамер Конформационно отличные олигомерные формы
Bos taurus Шифр КФ мономер, димер, тример, тетрамер, гексамер, пентамер высшего порядка Множественные / совместные функции белков, Различные сборки имеют разные активности, Конформационно различные олигомерные формы
Mus musculus Шифр КФ тетрамер, гексамер Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию.
Dictyostelium discoideum Шифр КФ тетрамер и др. Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию.
Биодегративная треониндегидратаза / треонинаммиак-лиаза Escherichia coli Шифр КФ 2 мономера, 2 тетрамера Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию., Характерное равновесие олигомеров, Различные сборки обладают разной активностью
β-триптаза Homo sapiens Шифр КФ активные и неактивные мономеры, активные и неактивные тетрамеры Удельная активность, зависящая от концентрации белка, характеризует равновесие олигомеров
Homo sapiens мономер, димер, тример Различные сборки обладают разной активностью
Escherichia coli Шифр КФ тример, пентамер Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, Связывание / оборот субстрата влияет на мультимеризацию, Различные сборки имеют разную активность

Примечания

  1. ↑ Jaffe, Eileen K. (2005). "Morpheeins – a new structural paradigm for allosteric regulation". Trends in Biochemical Sciences . 30 (9): 490—7. doi : . PMID .
  2. ↑ Breinig, Sabine (2003). "Control of tetrapyrrole biosynthesis by alternate quaternary forms of porphobilinogen synthase". Nature Structural Biology . 10 (9): 757—63. doi : . PMID .
  3. ↑ Lawrence, Sarah H. (2008). "Shape Shifting Leads to Small-Molecule Allosteric Drug Discovery". Chemistry & Biology . 15 (6): 586—96. doi : . PMID .
  4. ↑ Selwood, Trevor (2012). "Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function". Archives of Biochemistry and Biophysics . 519 (2): 131—43. doi : . PMID .
  5. ↑ Jaffe, Eileen K. (2007). . The American Journal of Human Genetics . 80 (2): 329—37. doi : . PMID .
  6. ↑ Jaffe, Eileen K. (2010). "Morpheeins – A New Pathway For Allosteric Drug Discovery". The Open Conference Proceedings Journal . 1 : 1—6. doi : . PMID .
  7. ↑ Tang, L. (2005). "Substrate-induced Interconversion of Protein Quaternary Structure Isoforms". Journal of Biological Chemistry . 280 (16): 15786—93. doi : . PMID .
  8. ↑ Jaffe, Eileen K. (2012). "Allostery and the dynamic oligomerization of porphobilinogen synthase". Archives of Biochemistry and Biophysics . 519 (2): 144—53. doi : . PMID .
  9. ↑ Lawrence, Sarah H. (2008). "Expanding the concepts in protein structure-function relationships and enzyme kinetics: Teaching using morpheeins". Biochemistry and Molecular Biology Education . 36 (4): 274—283. doi : . PMID .
  10. ↑ Monod, Jacques (1963). "Allosteric proteins and cellular control systems". Journal of Molecular Biology . 6 (4): 306—29. doi : . PMID .
  11. ↑ Monod, Jacque (1965). "On the nature of allosteric transitions: A plausible model". Journal of Molecular Biology . 12 : 88—118. doi : . PMID .
  12. D.E. Koshland. (англ.) // The Enzymes. — Elsevier, 1970. — Vol. 1 . — P. 341–396 . — ISBN 978-0-12-122701-2 . — doi : . 19 апреля 2022 года.
  13. Koshland, D. E. (1966). "Comparison of Experimental Binding Data and Theoretical Models in Proteins Containing Subunits". Biochemistry . 5 (1): 365—85. doi : . PMID .
  14. Gerstein, Mark (2004). "Exploring the range of protein flexibility, from a structural proteomics perspective". Current Opinion in Chemical Biology . 8 (1): 14—9. doi : . PMID .
  15. Carrell, Robin W (1997). "Conformational disease". The Lancet . 350 (9071): 134—8. doi : . PMID .
  16. Selwood, Trevor; Jaffe, Eileen K. (2012). . Archives of Biochemistry and Biophysics . 519 (2): 131—43. doi : . PMC . PMID .
  17. ↑ Boone, A.N.; Brownsey, R.W.; Elliott, J.E.; Kulpa, J.E.; Lee, W.M. (2006). "Regulation of acetyl-CoA carboxylase". Biochemical Society Transactions . 34 (2): 223—7. doi : . PMID .
  18. Shen, Yang; Volrath, Sandra L.; Weatherly, Stephanie C.; Elich, Tedd D.; Tong, Liang (2004). . Molecular Cell . 16 (6): 881—91. doi : . PMID .
  19. ↑ Weissmann, Bernard; Wang, Ching-Te (1971). "Association-dissociation and abnormal kinetics of bovine .alpha.-acetylgalactosaminidase". Biochemistry . 10 (6): 1067—72. doi : . PMID .
  20. ↑ Weissmann, Bernard; Hinrichsen, Dorotea F. (1969). "Mammalian α-acetylgalactosaminidase. Occurrence, partial purification, and action on linkages in submaxillary mucins". Biochemistry . 8 (5): 2034—43. doi : . PMID .
  21. De Zoysa Ariyananda, Lushanti; Colman, Roberta F. (2008). "Evaluation of Types of Interactions in Subunit Association in Bacillus subtilis Adenylosuccinate Lyase". Biochemistry . 47 (9): 2923—34. doi : . PMID .
  22. ↑ Palenchar, Jennifer Brosius; Colman, Roberta F. (2003). "Characterization of a Mutant Bacillus subtilis Adenylosuccinate Lyase Equivalent to a Mutant Enzyme Found in Human Adenylosuccinate Lyase Deficiency: Asparagine 276 Plays an Important Structural Role". Biochemistry . 42 (7): 1831—41. doi : . PMID .
  23. Hohn, Thomas M.; Plattner, Ronald D. (1989). "Purification and characterization of the sesquiterpene cyclase aristolochene synthase from Penicillium roqueforti". Archives of Biochemistry and Biophysics . 272 (1): 137—43. doi : . PMID .
  24. Caruthers, J. M.; Kang, I; Rynkiewicz, MJ; Cane, DE; Christianson, DW (2000). . Journal of Biological Chemistry . 275 (33): 25533—9. doi : . PMID .
  25. Jerebzoff-Quintin, Simonne; Jerebzoff, Stephan (1985). "L-Asparaginase activity in Leptosphaeria michotii. Isolation and properties of two forms of the enzyme". Physiologia Plantarum . 64 : 74—80. doi : .
  26. Yun, Mi-Kyung; Nourse, Amanda; White, Stephen W.; Rock, Charles O.; Heath, Richard J. (2007). . Journal of Molecular Biology . 369 (3): 794—811. doi : . PMC . PMID .
  27. Garel, J.-R. (1980). . Proceedings of the National Academy of Sciences . 77 (6): 3379—3383. Bibcode : . doi : . JSTOR . PMC . PMID .
  28. ↑ Kotaka, M.; Ren, J.; Lockyer, M.; Hawkins, A. R.; Stammers, D. K. (2006). . Journal of Biological Chemistry . 281 (42): 31544—52. doi : . PMID .
  29. Ogilvie, JW; Vickers, LP; Clark, RB; Jones, MM (1975). "Aspartokinase I-homoserine dehydrogenase I of Escherichia coli K12 (lambda). Activation by monovalent cations and an analysis of the effect of the adenosine triphosphate-magnesium ion complex on this activation process". The Journal of Biological Chemistry . 250 (4): 1242—50. PMID .
  30. ↑ Trompier, D.; Alibert, M; Davanture, S; Hamon, Y; Pierres, M; Chimini, G (2006). . Journal of Biological Chemistry . 281 (29): 20283—90. doi : . PMID .
  31. ↑ Eisenstein, Edward; Beckett, Dorothy (1999). "Dimerization of theEscherichiacoliBiotin Repressor: Corepressor Function in Protein Assembly". Biochemistry . 38 (40): 13077—84. doi : . PMID .
  32. Streaker, Emily D.; Beckett, Dorothy (1998). "Coupling of Site-Specific DNA Binding to Protein Dimerization in Assembly of the Biotin Repressor−Biotin Operator Complex". Biochemistry . 37 (9): 3210—9. doi : . PMID .
  33. Vamvaca, Katherina; Butz, Maren; Walter, Kai U.; Taylor, Sean V.; Hilvert, Donald (2005). . Protein Science . 14 (8): 2103—14. doi : . PMC . PMID .
  34. ↑ Tong, E. K.; Duckworth, Harry W. (1975). "Quaternary structure of citrate synthase from Escherichia coli K 12". Biochemistry . 14 (2): 235—41. doi : . PMID .
  35. Bewley, Carole A.; Gustafson, Kirk R.; Boyd, Michael R.; Covell, David G.; Bax, Ad; Clore, G. Marius; Gronenborn, Angela M. (1998). "Solution structure of cyanovirin-N, a potent HIV-inactivating protein". Nature Structural Biology . 5 (7): 571—8. doi : . PMID .
  36. Yang, Fan; Bewley, Carole A; Louis, John M; Gustafson, Kirk R; Boyd, Michael R; Gronenborn, Angela M; Clore, G.Marius; Wlodawer, Alexander (1999). . Journal of Molecular Biology . 288 (3): 403—12. doi : . PMID .
  37. ↑ Barrientos, LG; Gronenborn, AM (2005). "The highly specific carbohydrate-binding protein cyanovirin-N: Structure, anti-HIV/Ebola activity and possibilities for therapy". Mini Reviews in Medicinal Chemistry . 5 (1): 21—31. doi : . PMID .
  38. ↑ Barrientos, LG; Louis, JM; Botos, I; Mori, T; Han, Z; O'Keefe, BR; Boyd, MR; Wlodawer, A; et al. (2002). . Structure . 10 (5): 673—86. doi : . PMID .
  39. ↑ Rochet, Jean-Christophe; Brownie, Edward R.; Oikawa, Kim; Hicks, Leslie D.; Fraser, Marie E.; James, Michael N. G.; Kay, Cyril M.; Bridger, William A.; et al. (2000). "Pig Heart CoA Transferase Exists as Two Oligomeric Forms Separated by a Large Kinetic Barrier". Biochemistry . 39 (37): 11291—302. doi : . PMID .
  40. Frank, Nina; Kery, Vladimir; MacLean, Kenneth N.; Kraus, Jan P. (2006). "Solvent-Accessible Cysteines in Human Cystathionine β-Synthase: Crucial Role of Cysteine 431 inS-Adenosyl-l-methionine Binding". Biochemistry . 45 (36): 11021—9. doi : . PMID .
  41. ↑ Sen, Suvajit; Banerjee, Ruma (2007). . Biochemistry . 46 (13): 4110—6. doi : . PMC . PMID .
  42. Kery, Vladimir; Poneleit, Loelle; Kraus, Jan P. (1998). "Trypsin Cleavage of Human Cystathionine β-Synthase into an Evolutionarily Conserved Active Core: Structural and Functional Consequences". Archives of Biochemistry and Biophysics . 355 (2): 222—32. doi : . PMID .
  43. Shan, Xiaoyin; Kruger, Warren D. (1998). "Correction of disease-causing CBS mutations in yeast". Nature Genetics . 19 (1): 91—3. doi : . PMID .
  44. ↑ Antonini, E; Brunori, M; Bruzzesi, R; Chiancone, E; Massey, V (1966). "Association-dissociation phenomena of D-amino acid oxidase". The Journal of Biological Chemistry . 241 (10): 2358—66. PMID .
  45. ↑ Massey, V; Curti, B; Ganther, H (1966). "A temperature-dependent conformational change in D-amino acid oxidase and its effect on catalysis". The Journal of Biological Chemistry . 241 (10): 2347—57. PMID .
  46. ↑ Babady, N. E.; Pang, Y.-P.; Elpeleg, O.; Isaya, G. (2007). . Proceedings of the National Academy of Sciences . 104 (15): 6158—63. Bibcode : . doi : . PMC . PMID .
  47. Muiswinkel-Voetberg, H.; Visser, Jaap; Veeger, Cornelis (1973). . European Journal of Biochemistry . 33 (2): 265—70. doi : . PMID .
  48. Klyachko, N. L.; Shchedrina, VA; Efimov, AV; Kazakov, SV; Gazaryan, IG; Kristal, BS; Brown, AM (2005). . Journal of Biological Chemistry . 280 (16): 16106—14. doi : . PMID .
  49. Muiswinkel-Voetberg, H.; Veeger, Cornelis (1973). . European Journal of Biochemistry . 33 (2): 271—8. doi : . PMID .
  50. ↑ Saxena, Ashima; Hensley, Preston; Osborne, James C.; Fleming, Patrick J. (1985). . Journal of Biological Chemistry . 260 (6): 3386—92. PMID .
  51. ↑ Dhawan, S; Hensley, P; Osborne Jr, JC; Fleming, PJ (1986). "Adenosine 5'-diphosphate-dependent subunit dissociation of bovine dopamine beta-hydroxylase". The Journal of Biological Chemistry . 261 (17): 7680—4. PMID .
  52. ↑ Stewart, L C; Klinman, J P (1988). . Annual Review of Biochemistry . 57 : 551—92. doi : . PMID .
  53. Kuzuguchi, T.; Morita, Y; Sagami, I; Sagami, H; Ogura, K (1999). . Journal of Biological Chemistry . 274 (9): 5888—94. doi : . PMID .
  54. ↑ Kavanagh, K. L.; Dunford, JE; Bunkoczi, G; Russell, RG; Oppermann, U (2006). . Journal of Biological Chemistry . 281 (31): 22004—12. doi : . PMID .
  55. Miyagi, Y.; Matsumura, Y.; Sagami, H. (2007). "Human Geranylgeranyl Diphosphate Synthase is an Octamer in Solution". Journal of Biochemistry . 142 (3): 377—81. doi : . PMID .
  56. Snook, Christopher F.; Tipton, Peter A.; Beamer, Lesa J. (2003). "Crystal Structure of GDP-Mannose Dehydrogenase: A Key Enzyme of Alginate Biosynthesis inP. Aeruginosa". Biochemistry . 42 (16): 4658—68. doi : . PMID .
  57. Roychoudhury, S; May, TB; Gill, JF; Singh, SK; Feingold, DS; Chakrabarty, AM (1989). "Purification and characterization of guanosine diphospho-D-mannose dehydrogenase. A key enzyme in the biosynthesis of alginate by Pseudomonas aeruginosa". The Journal of Biological Chemistry . 264 (16): 9380—5. PMID .
  58. ↑ Naught, Laura E.; Gilbert, Sunny; Imhoff, Rebecca; Snook, Christopher; Beamer, Lesa; Tipton, Peter (2002). "Allosterism and Cooperativity inPseudomonas aeruginosaGDP-Mannose Dehydrogenase". Biochemistry . 41 (30): 9637—45. doi : . PMID .
  59. ↑ Fisher, Harvey F. Glutamate Dehydrogenase—ligand Complexes and Their Relationship to the Mechanism of the Reaction // Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology. — 2006. — Vol. 39. — P. . — ISBN 978-0-470-12284-6 . — doi : .
  60. Huang, CY; Frieden, C (1972). "The mechanism of ligand-induced structural changes in glutamate dehydrogenase. Studies of the rate of depolymerization and isomerization effected by coenzymes and guanine nucleotides". The Journal of Biological Chemistry . 247 (11): 3638—46. PMID .
  61. ↑ Kim, Sang Suk; Choi, I.-G.; Kim, Sung-Hou; Yu, Y. G. (1999). "Molecular cloning, expression, and characterization of a thermostable glutamate racemase from a hyperthermophilic bacterium, Aquifex pyrophilus". Extremophiles . 3 (3): 175—83. doi : . PMID .
  62. ↑ Lundqvist, Tomas; Fisher, Stewart L.; Kern, Gunther; Folmer, Rutger H. A.; Xue, Yafeng; Newton, D. Trevor; Keating, Thomas A.; Alm, Richard A.; et al. (2007). "Exploitation of structural and regulatory diversity in glutamate racemases". Nature . 447 (7146): 817—22. Bibcode : . doi : . PMID .
  63. ↑ May, Melissa; Mehboob, Shahila; Mulhearn, Debbie C.; Wang, Zhiqiang; Yu, Huidong; Thatcher, Gregory R.J.; Santarsiero, Bernard D.; Johnson, Michael E.; et al. (2007). . Journal of Molecular Biology . 371 (5): 1219—37. doi : . PMC . PMID .
  64. ↑ Taal, Makie A.; Sedelnikova, Svetlana E.; Ruzheinikov, Sergey N.; Baker, Patrick J.; Rice, David W. (2004). . Acta Crystallographica Section D . 60 (11): 2031—4. doi : . PMID .
  65. ↑ Kim, Kook-Han; Bong, Young-Jong; Park, Joon Kyu; Shin, Key-Jung; Hwang, Kwang Yeon; Kim, Eunice Eunkyeong (2007). "Structural Basis for Glutamate Racemase Inhibition". Journal of Molecular Biology . 372 (2): 434—43. doi : . PMID .
  66. Ashiuchi, M.; Kuwana, E; Yamamoto, T; Komatsu, K; Soda, K; Misono, H (2002). . Journal of Biological Chemistry . 277 (42): 39070—3. doi : . PMID .
  67. Ashiuchi, M.; Tani, K.; Soda, K.; Misono, H. (1998). "Properties of Glutamate Racemase from Bacillus subtilis IFO 3336 Producing Poly- -Glutamate". Journal of Biochemistry . 123 (6): 1156—63. doi : . PMID .
  68. Sengupta, S.; Ghosh, S.; Nagaraja, V. (2008). . Microbiology . 154 (9): 2796—803. doi : . PMID .
  69. Sirover, Michael A (1999). "New insights into an old protein: The functional diversity of mammalian glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology . 1432 (2): 159—84. doi : . PMID .
  70. Constantinides, SM; Deal Jr, WC (1969). "Reversible dissociation of tetrameric rabbit muscle glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase into dimers or monomers by adenosine triphosphate". The Journal of Biological Chemistry . 244 (20): 5695—702. PMID .
  71. Kumagai, H; Sakai, H (1983). "A porcine brain protein (35 K protein) which bundles microtubules and its identification as glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase". Journal of Biochemistry . 93 (5): 1259—69. doi : . PMID .
  72. ↑ De Riel, Jon K.; Paulus, Henry (1978). "Subunit dissociation in the allosteric regulation of glycerol kinase from Escherichia coli. 2. Physical evidence". Biochemistry . 17 (24): 5141—6. doi : . PMID .
  73. ↑ De Riel, Jon K.; Paulus, Henry (1978). "Subunit dissociation in the allosteric regulation of glycerol kinase from Escherichia coli. 1. Kinetic evidence". Biochemistry . 17 (24): 5134—40. doi : . PMID .
  74. ↑ De Riel, Jon K.; Paulus, Henry (1978). "Subunit dissociation in the allosteric regulation of glycerol kinase from Escherichia coli. 3. Role in desensitization". Biochemistry . 17 (24): 5146—50. doi : . PMID .
  75. ↑ Feese, Michael D; Faber, H Rick; Bystrom, Cory E; Pettigrew, Donald W; Remington, S James (1998). . Structure . 6 (11): 1407—18. doi : . PMID .
  76. ↑ Bystrom, Cory E.; Pettigrew, Donald W.; Branchaud, Bruce P.; O'Brien, Patrick; Remington, S. James (1999). "Crystal Structures ofEscherichia coliGlycerol Kinase Variant S58→W in Complex with Nonhydrolyzable ATP Analogues Reveal a Putative Active Conformation of the Enzyme as a Result of Domain Motion". Biochemistry . 38 (12): 3508—18. doi : . PMID .
  77. ↑ Deprez, Eric; Tauc, Patrick; Leh, Hervé; Mouscadet, Jean-François; Auclair, Christian; Brochon, Jean-Claude (2000). "Oligomeric States of the HIV-1 Integrase As Measured by Time-Resolved Fluorescence Anisotropy". Biochemistry . 39 (31): 9275—84. doi : . PMID .
  78. ↑ Deprez, E.; Tauc, P.; Leh, H.; Mouscadet, J.-F.; Auclair, C.; Hawkins, M. E.; Brochon, J.-C. (2001). . Proceedings of the National Academy of Sciences . 98 (18): 10090—5. Bibcode : . doi : . PMC . PMID .
  79. ↑ Faure, A. l.; Calmels, C; Desjobert, C; Castroviejo, M; Caumont-Sarcos, A; Tarrago-Litvak, L; Litvak, S; Parissi, V (2005). . Nucleic Acids Research . 33 (3): 977—86. doi : . PMC . PMID .
  80. ↑ Guiot, E.; Carayon, K; Delelis, O; Simon, F; Tauc, P; Zubin, E; Gottikh, M; Mouscadet, JF; et al. (2006). . Journal of Biological Chemistry . 281 (32): 22707—19. doi : . PMID .
  81. Fieulaine, S.; Morera, S; Poncet, S; Monedero, V; Gueguen-Chaignon, V; Galinier, A; Janin, J; Deutscher, J; et al. (2001). . The EMBO Journal . 20 (15): 3917—27. doi : . PMC . PMID .
  82. Márquez, José Antonio; Hasenbein, Sonja; Koch, Brigitte; Fieulaine, Sonia; Nessler, Sylvie; Russell, Robert B.; Hengstenberg, Wolfgang; Scheffzek, Klaus (2002). . Proceedings of the National Academy of Sciences . 99 (6): 3458—63. Bibcode : . doi : . JSTOR . PMC . PMID .
  83. Allen, Gregory S.; Steinhauer, Katrin; Hillen, Wolfgang; Stülke, Jörg; Brennan, Richard G. (2003). "Crystal Structure of HPr Kinase/Phosphatase from Mycoplasma pneumoniae". Journal of Molecular Biology . 326 (4): 1203—17. doi : . PMID .
  84. Poncet, Sandrine; Mijakovic, Ivan; Nessler, Sylvie; Gueguen-Chaignon, Virginie; Chaptal, Vincent; Galinier, Anne; Boël, Grégory; Mazé, Alain; et al. (2004). "HPr kinase/phosphorylase, a Walker motif A-containing bifunctional sensor enzyme controlling catabolite repression in Gram-positive bacteria". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics . 1697 (1—2): 123—35. doi : . PMID .
  85. ↑ Ramstrom, H.; Sanglier, S; Leize-Wagner, E; Philippe, C; Van Dorsselaer, A; Haiech, J (2002). . Journal of Biological Chemistry . 278 (2): 1174—85. doi : . PMID .
  86. Jault, J.-M.; Fieulaine, S; Nessler, S; Gonzalo, P; Di Pietro, A; Deutscher, J; Galinier, A (2000). . Journal of Biological Chemistry . 275 (3): 1773—80. doi : . PMID .
  87. Clarke, Anthony R.; Waldman, Adam D.B.; Munro, Ian; Holbrook, J.John (1985). "Changes in the state of subunit association of lactate dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology . 828 (3): 375—9. doi : . PMID .
  88. ↑ Clarke, Anthony R.; Waldman, Adam D.B.; Hart, Keith W.; John Holbrook, J. (1985). "The rates of defined changes in protein structure during the catalytic cycle of lactate dehydrogenase". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology . 829 (3): 397—407. doi : . PMID .
  89. Clarke, Anthony R.; Wigley, Dale B.; Barstow, David A.; Chia, William N.; Atkinson, Tony; Holbrook, J.John (1987). "A single amino acid substitution deregulates a bacterial lactate dehydrogenase and stabilizes its tetrameric structure". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology . 913 (1): 72—80. doi : . PMID .
  90. Cameron, Alexander D.; Roper, David I.; Moreton, Kathleen M.; Muirhead, Hilary; Holbrook, J.John; Wigley, Dale B. (1994). "Allosteric Activation in Bacillus stearothermophilus Lactate Dehydrogenase Investigated by an X-ray Crystallographic Analysis of a Mutant Designed to Prevent Tetramerization of the Enzyme". Journal of Molecular Biology . 238 (4): 615—25. doi : . PMID .
  91. ↑ Roudiak, Stanislav G.; Shrader, Thomas E. (1998). "Functional Role of the N-Terminal Region of the Lon Protease fromMycobacterium smegmatis". Biochemistry . 37 (32): 11255—63. doi : . PMID .
  92. ↑ Rudyak, Stanislav G.; Brenowitz, Michael; Shrader, Thomas E. (2001). "Mg2+-Linked Oligomerization Modulates the Catalytic Activity of the Lon (La) Protease from Mycobacterium smegmatis". Biochemistry . 40 (31): 9317—23. doi : . PMID .
  93. ↑ Vineyard, Diana; Patterson-Ward, Jessica; Lee, Irene (2006). . Biochemistry . 45 (14): 4602—10. doi : . PMC . PMID .
  94. ↑ Yang, Zhiru; Lanks, Charles W.; Tong, Liang (2002). . Structure . 10 (7): 951—60. doi : . PMID .
  95. ↑ Gerald e, Edwards; Carlos s, Andreo (1992). . Phytochemistry . 31 (6): 1845—57. doi : . PMID .
  96. Hsieh, J.-Y.; Chen, S.-H.; Hung, H.-C. (2009). . Journal of Biological Chemistry . 284 (27): 18096—105. doi : . PMC . PMID .
  97. Poole, Leslie B. (2005). "Bacterial defenses against oxidants: Mechanistic features of cysteine-based peroxidases and their flavoprotein reductases". Archives of Biochemistry and Biophysics . 433 (1): 240—54. doi : . PMID .
  98. Aran, Martin; Ferrero, Diego S.; Pagano, Eduardo; Wolosiuk, Ricardo A. (2009). "Typical 2-Cys peroxiredoxins - modulation by covalent transformations and noncovalent interactions". FEBS Journal . 276 (9): 2478—93. doi : . PMID .
  99. Bjørgo, Elisa; De Carvalho, Raquel Margarida Negrão; Flatmark, Torgeir (2001). "A comparison of kinetic and regulatory properties of the tetrameric and dimeric forms of wild-type and Thr427→Pro mutant human phenylalanine hydroxylase". European Journal of Biochemistry . 268 (4): 997—1005. doi : . PMID .
  100. Martinez, Aurora; Knappskog, Per M.; Olafsdottir, Sigridur; Døskeland, Anne P.; Eiken, Hans Geir; Svebak, Randi Myrseth; Bozzini, MeriLisa; Apold, Jaran; et al. (1995). . The Biochemical Journal . 306 (2): 589—97. doi : . PMC . PMID .
  101. Knappskog, Per M.; Flatmark, Torgeir; Aarden, Johanna M.; Haavik, Jan; Martinez, Aurora (1996). "Structure/Function Relationships in Human Phenylalanine Hydroxylase. Effect of Terminal Deletions on the Oligomerization, Activation and Cooperativity of Substrate Binding to the Enzyme". European Journal of Biochemistry . 242 (3): 813—21. doi : . PMID .
  102. Phillips, Robert S.; Parniak, Michael A.; Kaufman, Seymour (1984). "Spectroscopic investigation of ligand interaction with hepatic phenylalanine hydroxylase: Evidence for a conformational change associated with activation". Biochemistry . 23 (17): 3836—42. doi : . PMID .
  103. Fusetti, F.; Erlandsen, H; Flatmark, T; Stevens, RC (1998). . Journal of Biological Chemistry . 273 (27): 16962—7. doi : . PMID .
  104. ↑ Wohl, RC; Markus, G (1972). "Phosphoenolpyruvate carboxylase of Escherichia coli. Purification and some properties". The Journal of Biological Chemistry . 247 (18): 5785—92. PMID .
  105. Kai, Yasushi; Matsumura, Hiroyoshi; Izui, Katsura (2003). "Phosphoenolpyruvate carboxylase: Three-dimensional structure and molecular mechanisms". Archives of Biochemistry and Biophysics . 414 (2): 170—9. doi : . PMID .
  106. ↑ Xu, Jing; Oshima, Tairo; Yoshida, Masasuke (1990). "Tetramer-dimer conversion of phosphofructokinase from Thermus thermophilus induced by its allosteric effectors". Journal of Molecular Biology . 215 (4): 597—606. doi : . PMID .
  107. Jolley Jr, RL; Mason, HS (1965). "The Multiple Forms of Mushroom Tyrosinase. Interconversion". The Journal of Biological Chemistry . 240 : PC1489—91. PMID .
  108. Jolley Jr, RL; Robb, DA; Mason, HS (1969). "The multiple forms of mushroom tyrosinase. Association-dissociation phenomena". The Journal of Biological Chemistry . 244 (6): 1593—9. PMID .
  109. Mallette, MF; Dawson, CR (1949). "On the nature of highly purified mushroom tyrosinase preparations". Archives of Biochemistry . 23 (1): 29—44. PMID .
  110. ↑ Chazarra, Soledad; García-Carmona, Francisco; Cabanes, Juana (2001). "Hysteresis and Positive Cooperativity of Iceberg Lettuce Polyphenol Oxidase". Biochemical and Biophysical Research Communications . 289 (3): 769—75. doi : . PMID .
  111. Harel, E.; Mayer, A.M. (1968). "Interconversion of sub-units of catechol oxidase from apple chloroplasts". Phytochemistry . 7 (2): 199—204. doi : .
  112. ↑ Jaffe EK, Lawrence SH (March 2012). . Arch. Biochem. Biophys . 519 (2): 144—53. doi : . PMC . PMID .
  113. Breinig S, Kervinen J, Stith L, Wasson AS, Fairman R, Wlodawer A, Zdanov A, Jaffe EK (September 2003). "Control of tetrapyrrole biosynthesis by alternate quaternary forms of porphobilinogen synthase". Nat. Struct. Biol . 10 (9): 757—63. doi : . PMID .
  114. ↑ Schulz, Ju¨Rgen; Sparmann, Gisela; Hofmann, Eberhard (1975). . FEBS Letters . 50 (3): 346—50. doi : . PMID .
  115. ↑ Ibsen, KH; Schiller, KW; Haas, TA (1971). "Interconvertible kinetic and physical forms of human erythrocyte pyruvate kinase". The Journal of Biological Chemistry . 246 (5): 1233—40. PMID .
  116. Liu, Yanshun; Gotte, Giovanni; Libonati, Massimo; Eisenberg, David (2009). . Protein Science . 11 (2): 371—80. doi : . PMC . PMID .
  117. ↑ Gotte, Giovanni; Bertoldi, Mariarita; Libonati, Massimo (1999). . European Journal of Biochemistry . 265 (2): 680—7. doi : . PMID .
  118. Gotte, Giovanni; Laurents, Douglas V.; Libonati, Massimo (2006). "Three-dimensional domain-swapped oligomers of ribonuclease A: Identification of a fifth tetramer, pentamers and hexamers, and detection of trace heptameric, octameric and nonameric species". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics . 1764 (1): 44—54. doi : . PMID .
  119. ↑ Gotte, Giovanni; Libonati, Massimo (1998). "Two different forms of aggregated dimers of ribonuclease A". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology . 1386 (1): 106—112. doi : . PMID .
  120. ↑ Libonati, Massimo; Gotte, Giovanni (2004). . Biochemical Journal . 380 (2): 311—27. doi : . PMC . PMID .
  121. ↑ Libonati, M. (2004). "Biological actions of the oligomers of ribonuclease A". Cellular and Molecular Life Sciences . 61 (19—20): 2431—6. doi : . PMID .
  122. ↑ Libonati, M; Bertoldi, M; Sorrentino, S (1996). . The Biochemical Journal . 318 (1): 287—90. doi : . PMC . PMID .
  123. ↑ Libonati, M.; Gotte, G.; Vottariello, F. (2008). "A Novel Biological Actions Acquired by Ribonuclease Through Oligomerization". Current Pharmaceutical Biotechnology . 9 (3): 200—9. doi : . PMID .
  124. Kashlan, Ossama B.; Cooperman, Barry S. (2003). "Comprehensive Model for Allosteric Regulation of Mammalian Ribonucleotide Reductase: Refinements and Consequences†". Biochemistry . 42 (6): 1696—706. doi : . PMID .
  125. Kashlan, Ossama B.; Scott, Charles P.; Lear, James D.; Cooperman, Barry S. (2002). "A Comprehensive Model for the Allosteric Regulation of Mammalian Ribonucleotide Reductase. Functional Consequences of ATP- and dATP-Induced Oligomerization of the Large Subunit†". Biochemistry . 41 (2): 462—74. doi : . PMID .
  126. Eriksson, Mathias; Uhlin, Ulla; Ramaswamy, S; Ekberg, Monica; Regnström, Karin; Sjöberg, Britt-Marie; Eklund, Hans (1997). . Structure . 5 (8): 1077—92. doi : . PMID .
  127. ↑ Fairman, James Wesley; Wijerathna, Sanath Ranjan; Ahmad, Md Faiz; Xu, Hai; Nakano, Ryo; Jha, Shalini; Prendergast, Jay; Welin, R Martin; et al. (2011). . Nature Structural & Molecular Biology . 18 (3): 316—22. doi : . PMC . PMID .
  128. ↑ Hohman, R.J.; Guitton, M.C.; Véron, M. (1984). "Purification of S-adenosyl-l-homocysteine hydrolase from Dictyostelium discoideum: Reversible inactivation by cAMP and 2′-deoxyadenosine". Archives of Biochemistry and Biophysics . 233 (2): 785—95. doi : . PMID .
  129. Guranowski, Andrzej; Pawelkiewicz, Jerzy (1977). "Adenosylhomocysteinase from Yellow Lupin Seeds. Purification and Properties". European Journal of Biochemistry . 80 (2): 517—23. doi : . PMID .
  130. Kajander, EO; Raina, AM (1981). . The Biochemical Journal . 193 (2): 503—12. doi : . PMC . PMID .
  131. ↑ Saeki, Y; Ito, S; Shizuta, Y; Hayaishi, O; Kagamiyama, H; Wada, H (1977). "Subunit structure of biodegradative threonine deaminase". The Journal of Biological Chemistry . 252 (7): 2206—8. PMID .
  132. ↑ Phillips, A.T.; Wood, W.A. (1964). "Basis for AMP activation of "Biodegradative" threonine dehydrase from". Biochemical and Biophysical Research Communications . 15 (6): 530—535. doi : .
  133. ↑ Gerlt, JA; Rabinowitz, KW; Dunne, CP; Wood, WA (1973). "The mechanism of action of 5'-adenylic acid-activated threonine dehydrase. V. Relation between ligand-induced allosteric activation and the protomeroligomer interconversion". The Journal of Biological Chemistry . 248 (23): 8200—6. PMID .
  134. Addington, Adele K.; Johnson, David A. (1996). "Inactivation of Human Lung Tryptase: Evidence for a Re-Activatable Tetrameric Intermediate and Active Monomers". Biochemistry . 35 (42): 13511—8. doi : . PMID .
  135. Fajardo, Ignacio; Pejler, Gunnar (2003). . Biochemical Journal . 369 (3): 603—10. doi : . PMC . PMID .
  136. Fukuoka, Yoshihiro; Schwartz, Lawrence B. (2004). "Human β-Tryptase: Detection and Characterization of the Active Monomer and Prevention of Tetramer Reconstitution by Protease Inhibitors". Biochemistry . 43 (33): 10757—64. doi : . PMID .
  137. Fukuoka, Y; Schwartz, LB (2006). . Journal of Immunology . 176 (5): 3165—72. doi : . PMC . PMID .
  138. Fukuoka, Yoshihiro; Schwartz, Lawrence B. (2007). . International Immunopharmacology . 7 (14): 1900—8. doi : . PMC . PMID .
  139. Hallgren, J.; Spillmann, D; Pejler, G (2001). . Journal of Biological Chemistry . 276 (46): 42774—81. doi : . PMID .
  140. Schechter, Norman M.; Choi, Eun-Jung; Selwood, Trevor; McCaslin, Darrell R. (2007). "Characterization of Three Distinct Catalytic Forms of Human Tryptase-β: Their Interrelationships and Relevance". Biochemistry . 46 (33): 9615—29. doi : . PMID .
  141. Schechter, Norman M.; Eng, Grace Y.; Selwood, Trevor; McCaslin, Darrell R. (1995). "Structural Changes Associated with the Spontaneous Inactivation of the Serine Proteinase Human Tryptase". Biochemistry . 34 (33): 10628—38. doi : . PMID .
  142. Schwartz, Lawrence B. [6] Tryptase: A mast cell serine protease // . — 1994. — Vol. 244. — P. . — ISBN 978-0-12-182145-6 . — doi : .
  143. Strik, Merel C. M.; Wolbink, Angela; Wouters, Dorine; Bladergroen, Bellinda A.; Verlaan, Angelique R.; van Houdt, Inge S.; Hijlkema, Sanne; Hack, C. Erik; et al. (2004). . Blood . 103 (7): 2710—7. doi : . PMID .
  144. ↑ Kozik, Andrzej; Potempa, Jan; Travis, James (1998). "Spontaneous inactivation of human lung tryptase as probed by size-exclusion chromatography and chemical cross-linking: Dissociation of active tetrameric enzyme into inactive monomers is the primary event of the entire process". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology . 1385 (1): 139—48. doi : . PMID .
  145. Alzani, R.; Cozzi, E.; Corti, A.; Temponi, M.; Trizio, D.; Gigli, M.; Rizzo, V. (1995). "Mechanism of suramin-induced deoligomerization of tumor necrosis factor .alpha". Biochemistry . 34 (19): 6344—50. doi : . PMID .
  146. Corti, A; Fassina, G; Marcucci, F; Barbanti, E; Cassani, G (1992). . The Biochemical Journal . 284 (3): 905—10. doi : . PMC . PMID .
  147. Hlodan, Roman; Pain, Roger H. (1995). "The Folding and Assembly Pathway of Tumour Necrosis Factor TNFalpha, a Globular Trimeric Protein". European Journal of Biochemistry . 231 (2): 381—7. doi : . PMID .
  148. ↑ Jensen, Kaj Frank; Mygind, Bente (1996). "Different Oligomeric States are Involved in the Allosteric Behavior of Uracil Phosphoribosyltransferase from Escherichia Coli". European Journal of Biochemistry . 240 (3): 637—45. doi : . PMID .
Источник —

breeze
  • 2021-03-30
  • 1
  • Tags:

Same as Морфеин

The title for the last searches