Interested Article - Протеородопсин

xandria
  • 2020-06-28
  • 2

Протеородопсин — фотоактивный ретиналь-содержащий белок, обнаруженный у морских планктонных бактерий, архей и динофлагеллят . Как и его гомолог — бактериородопсин , открытый у архей , это трансмембранный белок , ковалентно связанный с ретиналем. Он действует как светозависимый протонный насос . Некоторые члены этого семейства (более 800 белков), как полагают, выполняют сенсорные функции. Представители этого семейства различаются по спектрам поглощения .

История

Протеородопсин был обнаружен в 2000 году . Его нашли в геномах нескольких видов не культивируемых морских γ-протеобактерий , обитающих в восточной части Тихого океана , центральной северной части Тихого океана и в Южном океане у берегов Антарктиды . Впоследствии гены различных протеродопсинов были выявлены в пробах от Средиземного и Красного моря вплоть до Саргассова и Японского морей . Различные варианты протеородопсина распределены не случайным образом, а имеют разные распределения максимума поглощения в зависимости от глубины и расположения в той или иной локации . В 2011 году протеородопсин был обнаружен у морской динофлагелляты , в которой он экспрессируется в больших количествах и располагался в обособленных цитоплазматических органеллах, связанных с эндоплазматическим ретикулумом .

Активный сайт

Если сравнивать с его более известных архейным гомологом бактериородопсином, то большинство остатков активного центра, имеющих значение для работы бактериородопсина, присутствуют и у протеородопсина. Гомологи остатков активного центра аргинин- 82, аспарагин-85 (первичный акцептор протона ), аспарагин- 212 и лизин- 216 (сайт связывания ретиналя с образованием основания Шиффа ) бактериородопсина соответствуют аргинину-94, аспарагину-97, аспарагину-227 и лизину-231 протеородопсина. Однако в протеородопсине нет остатков карбоновой кислоты непосредственно гомологичных глутамату- 194 или глутамату-204 бактериородопсина, которые, как считается, участвуют в высвобождении протона на внеклеточной поверхности .

Функция

Протеродопсин распространён во всех океанах Земли и действует как работающий от энергии света протонный насос по механизму, аналогичному таковому у бактериородопсина. Как и у бактериородопсина, ретиналь протеородопсина ковалентно связан с апопротеином через протонированное основание Шиффа на лизине-231. В не облучённом светом белке хромофор находится преимущественно в транс -конфигурации и изменяет её на 13- цис при освещении светом. На основании инфракрасной спектроскопии с преобразованием Фурье и УФ- спектроскопии было предложено несколько моделей полного цикла работы протеородопсина; они напоминают аналогичные схемы работы бактериородопсина .

Генная инженерия

Если ген протеородопсина вставить в кишечную палочку и добавить в среду ретиналь, то они будут включать этот пигмента в свои клеточной мембраны и перекачивать протоны под воздействием света . Также было продемонстрировано, что протонный градиент, создаваемый протеородопсином может быть использован для синтеза АТФ .

Примечания

  1. ↑ Béjà O., Aravind L., Koonin E.V., Suzuki M.T., Hadd A., Nguyen L.P., Jovanovich S.B., Gates C.M., Feldman R.A., Spudich J.L., Spudich E.N., DeLong E.F. Bacterial rhodopsin: evidence for a new type of phototrophy in the sea (англ.) // Science : journal. — 2000. — September ( vol. 289 , no. 5486 ). — P. 1902—1906 . — doi : . — Bibcode : . — .
  2. Lin S., Zhang H., Zhuang Y., Tran B., Gill J. Spliced leader-based metatranscriptomic analyses lead to recognition of hidden genomic features in dinoflagellates (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2010. — November ( vol. 107 , no. 46 ). — P. 20033—20038 . — doi : . — Bibcode : . — .
  3. Slamovits C.H., Okamoto N., Burri L., James E.R., Keeling P.J. A bacterial proteorhodopsin proton pump in marine eukaryotes (англ.) // Nature Communications : journal. — Nature Publishing Group , 2011. — Vol. 2 , no. 2 . — P. 183 . — doi : . — Bibcode : . — .
  4. Frigaard N.U., Martinez A., Mincer T.J., DeLong E.F. Proteorhodopsin lateral gene transfer between marine planktonic Bacteria and Archaea (англ.) // Nature : journal. — 2006. — February ( vol. 439 , no. 7078 ). — P. 847—850 . — doi : . — Bibcode : . — .
  5. ↑ Béjà O., Spudich E.N., Spudich J.L., Leclerc M., DeLong E.F. Proteorhodopsin phototrophy in the ocean (англ.) // Nature. — 2001. — June ( vol. 411 , no. 6839 ). — P. 786—789 . — doi : . — .
  6. Man D., Wang W., Sabehi G., Aravind L., Post A.F., Massana R., Spudich E.N., Spudich J.L., Béjà O. Diversification and spectral tuning in marine proteorhodopsins (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2003. — April ( vol. 22 , no. 8 ). — P. 1725—1731 . — doi : . — . — PMC .
  7. Kelemen B.R., Du M., Jensen R.B. Proteorhodopsin in living color: diversity of spectral properties within living bacterial cells (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2003. — December ( vol. 1618 , no. 1 ). — P. 25—32 . — doi : . — .
  8. ↑ Sabehi G., Kirkup B.C., Rozenberg M., Stambler N., Polz M.F., Béjà O. Adaptation and spectral tuning in divergent marine proteorhodopsins from the eastern Mediterranean and the Sargasso Seas (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2007. — May ( vol. 1 , no. 1 ). — P. 48—55 . — doi : . — .
  9. Venter J.C., Remington K., Heidelberg J.F., Halpern A.L., Rusch D., Eisen J.A., Wu D., Paulsen I., Nelson K.E., Nelson W., Fouts D.E., Levy S., Knap A.H., Lomas M.W., Nealson K., White O., Peterson J., Hoffman J., Parsons R., Baden-Tillson H., Pfannkoch C., Rogers Y.H., Smith H.O. Environmental genome shotgun sequencing of the Sargasso Sea (англ.) // Science : journal. — 2004. — April ( vol. 304 , no. 5667 ). — P. 66—74 . — doi : . — Bibcode : . — .
  10. Slamovits Claudio H. , Okamoto Noriko , Burri Lena , James Erick R. , Keeling Patrick J. // Nature Communications. — 2011. — Февраль ( т. 2 ). — С. 183 . — ISSN . — doi : . [ ]
  11. ↑ Dioumaev A.K., Brown L.S., Shih J., Spudich E.N., Spudich J.L., Lanyi J.K. Proton transfers in the photochemical reaction cycle of proteorhodopsin (англ.) // Biochemistry : journal. — 2002. — April ( vol. 41 , no. 17 ). — P. 5348—5358 . — doi : . — .
  12. Partha R., Krebs R., Caterino T.L., Braiman M.S. Weakened coupling of conserved arginine to the proteorhodopsin chromophore and its counterion implies structural differences from bacteriorhodopsin (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2005. — June ( vol. 1708 , no. 1 ). — P. 6—12 . — doi : . — .
  13. Dioumaev A.K., Wang J.M., Bálint Z., Váró G., Lanyi J.K. Proton transport by proteorhodopsin requires that the retinal Schiff base counterion Asp-97 be anionic (англ.) // Biochemistry : journal. — 2003. — June ( vol. 42 , no. 21 ). — P. 6582—6587 . — doi : . — .
  14. Krebs R.A., Alexiev U., Partha R., DeVita A.M., Braiman M.S. Detection of fast light-activated H+ release and M intermediate formation from proteorhodopsin (англ.) // BMC Physiology : journal. — 2002. — April ( vol. 2 ). — P. 5 . — doi : . — . — PMC .
  15. Xiao Y., Partha R., Krebs R., Braiman M. Time-resolved FTIR spectroscopy of the photointermediates involved in fast transient H+ release by proteorhodopsin (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2005. — January ( vol. 109 , no. 1 ). — P. 634—641 . — doi : . — .
  16. Martinez A., Bradley A.S., Waldbauer J.R., Summons R.E., DeLong E.F. Proteorhodopsin photosystem gene expression enables photophosphorylation in a heterologous host (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2007. — Vol. 104 , no. 13 . — P. 5590—5595 . — doi : . — Bibcode : . — . — PMC .
Источник —

xandria
  • 2020-06-28
  • 2
  • Tags:

Same as Протеородопсин

The title for the last searches