Матриксная металлопротеиназа 15 ( англ. matrix metallopeptidase 15, MMP15 ) — мембранная эндопептидаза подсемейства матриксных металлопротеиназ , кодируется геном человека MMP15 .

Функция

MMP15 расщепляет различные компоненты внеклеточного матрикса, активирует прожелатиназу A .

Структура

Синтезированный белок состоит из 669 аминокислот. После отщепления сигнального пептида и пропептида эндопептидазой фурином зрелый белок включает 538 аминокислот. Состоит из N-концевого внеклеточного участка (494 аминокислоты), единственного трансмембранного фрагмента и короткого (23 аминокислоты) цитозольного участка. Внеклеточный участок включает 4 гемопексин-подобных доменов, цистеиновый переключатель, 4 участка связывания цинка и каталитический центр.

Тканевая специфичность

MMP15 экспрессируется преимущественно в печени, плаценте, яичках, толстом кишечнике и тонком кишечнике. Кроме этого, существенный уровень MMP15 наблюдается в поджелудочной железе, почках, лёгких, сердце и скелетных мышцах.

См. также

• Матриксная металлопротеиназа

Примечания

Библиография

• Terp G.E., Christensen I.T., Jørgensen F.S. Structural differences of matrix metalloproteinases. Homology modeling and energy minimization of enzyme-substrate complexes (англ.) // J. Biomol. Struct. Dyn. : journal. — 2000. — June ( vol. 17 , no. 6 ). — P. 933—946 . — .
• Morrison C.J., Overall C.M. TIMP independence of matrix metalloproteinase (MMP)-2 activation by membrane type 2 (MT2)-MMP is determined by contributions of both the MT2-MMP catalytic and hemopexin C domains. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 2006. — Vol. 281 , no. 36 . — P. 26528—26539 . — doi : . — .
• Takino T., Sato H., Shinagawa A., Seiki M. Identification of the second membrane-type matrix metalloproteinase (MT-MMP-2) gene from a human placenta cDNA library. MT-MMPs form a unique membrane-type subclass in the MMP family. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1995. — Vol. 270 , no. 39 . — P. 23013—23020 . — doi : . — .
• Will H., Hinzmann B. cDNA sequence and mRNA tissue distribution of a novel human matrix metalloproteinase with a potential transmembrane segment. (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1995. — Vol. 231 , no. 3 . — P. 602—608 . — doi : . — .
• Lu Y.G., Zhou H.Y., Ding L.C., et al. [Analysis of differential expression genes related to different metastasis potential of adenoid cystic carcinoma using restriction fragments differential display PCR] (англ.) // Zhonghua Yi Xue Yi Chuan Xue Za Zhi : journal. — 2006. — Vol. 23 , no. 5 . — P. 505—510 . — .
• Rozanov D.V., Hahn-Dantona E., Strickland D.K., Strongin A.Y. The low density lipoprotein receptor-related protein LRP is regulated by membrane type-1 matrix metalloproteinase (MT1-MMP) proteolysis in malignant cells. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 2004. — Vol. 279 , no. 6 . — P. 4260—4268 . — doi : . — .
• Gerhard D.S., Wagner L., Feingold E.A., et al. The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2004. — Vol. 14 , no. 10B . — P. 2121—2127 . — doi : . — . — PMC .