Interested Article - Бета-спираль

belle
  • 2020-12-10
  • 1

Мономерная, левозакрученная β-спираль белка-антифриза из почковидного червя ели ( PDB ).
Димерная, правозакрученная β-спираль белка-антифриза из жука Tenebrio molitor ( PDB ).

Бета-спираль — это тандемная структура повтора белка , образованная объединением параллельных бета-цепей в спиральном узоре с двумя или тремя гранями. Бета-спираль — это тип . Структура стабилизируется межцепочечными водородными связями , белок-белковыми взаимодействиями , а иногда и связанными ионами металлов . Идентифицированы как левозакрученная, так и правозакрученная бета-спирали. Двухцепочечные бета-спирали также являются очень частой особенностью белков и обычно синонимичны укладке «Желейного рулета»

Первая бета-спираль наблюдалась в ферменте , который содержит спираль из семи витков, длина которой достигает 34 Å (3,4 нм ). Белок шипа хвоста , компонент бактериофага P22, имеет 13 витков, а его размер в собранном гомотримере составляет 200 Å (20 нм) в длину. Его внутренняя часть плотно упакована без центральной поры и содержит как гидрофобные остатки, так и заряженные остатки, нейтрализованные .

И пектатлиаза, и белок шипа хвоста фага P22 содержат правозакрученные спирали; левозакрученные версии наблюдались в таких ферментах , как и . Другие белки, которые содержат бета-спирали включают белок- антифриз из жука Tenebrio molitor (правозакрученная) и из почковидного червя ели, (левозакрученная) , где регулярно расположенные треонины на β-спиралях связываются с поверхностью кристаллов льда и ингибируют их рост.

Бета-спирали могут эффективно связываться друг с другом, либо лицом к лицу (сопрягая грани своих треугольных призм), либо встык (образуя водородные связи). Следовательно, β-спирали можно использовать в качестве «меток» для побуждения других белков к ассоциации, подобно сегментам спиральной катушки.

Было показано, что члены семейства пентапептидных повторов обладают четырёхугольной бета-спиральной структурой.

См. также

Примечания

  1. .
  2. . 26 июля 2011 года.
  3. "A left-hand beta-helix revealed by the crystal structure of a carbonic anhydrase from the archaeon Methanosarcina thermophila". EMBO J . 15 (10): 2323—30. May 1996. doi : . PMID .
  4. "Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a beta-helix antifreeze protein". Nature . 406 (6793): 322—4. July 2000. Bibcode : . doi : . PMID .
  5. "Crystal structure of beta-helical antifreeze protein points to a general ice binding model". Structure . 10 (5): 619—27. May 2002. doi : . PMID .
  6. "Pentapeptide repeat proteins". Biochemistry . 45 (1): 1—10. January 2006. doi : . PMID .

Литература

  • Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY. pp 84-6.
  • Dicker IB and Seetharam S. (1992) «What is known about the structure and function of the Escherichia coli protein FirA?» Mol. Microbiol. , 6 , 817—823.
  • Raetz CRH and Roderick SL. (1995) «A Left-Handed Parallel β Helix in the Structure of UDP- N -Acetylglucosamine Acyltransferase», Science , 270 , 997—1000. (Left-handed)
  • Steinbacher S, Seckler R, Miller S, Steipe B, Huber R and Reinemer P. (1994) «Crystal structure of P22 tailspike protein: interdigitated subunits in a thermostable trimer», Science , 265 , 383—386. (Right-handed)
  • Vaara M. (1992) «Eight bacterial proteins, including UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase (LpxA) and three other transferases of Escherichia coli, consist of a six-residue periodicity theme», FEMS Microbiol. Lett , 97 , 249—254.
  • Yoder MD, Keen NT and Jurnak F. (1993) «New domain motif: the structure of pectate lyase C, a secreted plant virulence factor», Science , 260 , 1503—1507. (Right-handed)

Ссылки

Источник —

belle
  • 2020-12-10
  • 1
  • Tags:

Same as Бета-спираль

The title for the last searches