Ренин (от лат. ren — почка ), ангиотензиногеназа — компонент ренин-ангиотензиновой системы , регулирующей кровяное давление . Ренин ( КФ ) — протеолитический фермент позвоночных животных и человека.

Структура

Первичная структура предшественника ренина включает 406 аминокислот . После отщепления двух фрагментов (пре- и пропептида) белок превращается в собственно ренин, состоящий из 340 аминокислот, с молекулярной массой 37 кДа.

Синтез и секреция

Ренин вырабатывается юкстагломерулярными клетками в стенках артериол почечных клубочков, откуда поступает в кровь и лимфу. Хотя по месту синтеза его можно отнести к гормонам , ренин не является истинным гормоном, так как не имеет клеточной мишени, а воздействует на другой белок крови. Секреция ренина в значительной мере контролируется традиционным эндокринным механизмом обратной связи.

Действие

Ренин обладает специфической эндопептидазной каталитической активностью и потенциально способен расщеплять пептидную связь - Лейцин -|-Х- (где Х — любая другая аминокислота ). В организме ренин действует на другой гликопротеин крови ангиотензиноген , специфически гидролизуя пептидную связь между лейцином и валином . При этом образуется неактивный декапептид ( ангиотензин I), который превращается ферментативно (под действием ангиотензинпревращающего фермента ) в активный гормон ангиотензин II (гипертензин, или ангиотонин), который сужает кровеносные сосуды и стимулирует секрецию альдостерона надпочечниками. Эти два эффекта приводят к росту артериального давления. Ферменты, подобные ренину, найдены в матке, плаценте, слюнных железах, в мозге и в стенках некоторых крупных артерий.

См. также

• Рениновый рецептор

Примечания

Ссылки