Interested Article - ПЭТаза
- 2021-02-21
- 1
ПЭТазы представляют собой класс ферментов эстераз, которые катализируют гидролиз полиэтилентерефталатного (ПЭТ) пластика до мономерного (MHET).
Идеализированная химическая реакция (где n — количество мономеров в полимерной цепи):
- (этилентерефталат) n + H 2 O → (этилентерефталат) n-1 + MHET
Остаточный ПЭТ распадается на (BHET). ПЭТазы также могут разрушать ПЭФ-пластик ( ), который является биоразлагаемой заменой ПЭТ. ПЭТазы не могут катализировать гидролиз алифатических полиэфиров, таких как или полимолочная кислота .
Неферментативное естественное разложение ПЭТ займёт сотни лет, но ПЭТазы могут разложить мелкодисперсный ПЭТ-пластик за считанные дни .
История
Первая ПЭТаза была обнаружена в 2016 году в бактериях штамма 201-F6 Ideonella sakaiensis, обнаруженных в образцах осадка, собранных недалеко от японского предприятия по переработке ПЭТ-бутылок . До этого открытия были известны другие типы гидролаз , разлагающих ПЭТ . К ним относятся такие гидролазы, как липазы, эстеразы и кутиназы . Открытия ферментов, разлагающих полиэфир, датируются, по крайней мере, 1975 г. (α- ) и 1977 г. ( липаза ), например .
ПЭТ-пластик получил широкое распространение в 1970-х годах, и было высказано предположение, что ПЭТазы в бактериях появились только недавно . В прошлом у ПЭТазы могла быть ферментативная активность, связанная с разрушением воскового покрытия растений .
Структура
По состоянию на апрель 2019 года было известно 17 трёхмерных кристаллических структур ПЭТаз: от 23 августа 2021 на Wayback Machine , от 23 августа 2021 на Wayback Machine , от 23 августа 2021 на Wayback Machine , от 23 августа 2021 на Wayback Machine , от 23 августа 2021 на Wayback Machine , от 23 августа 2021 на Wayback Machine , от 23 августа 2021 на Wayback Machine , от 23 августа 2021 на Wayback Machine , от 23 августа 2021 на Wayback Machine , от 23 августа 2021 на Wayback Machine , от 23 августа 2021 на Wayback Machine , от 23 августа 2021 на Wayback Machine , от 23 августа 2021 на Wayback Machine , от 23 августа 2021 на Wayback Machine , от 23 августа 2021 на Wayback Machine , от 23 августа 2021 на Wayback Machine и от 23 августа 2021 на Wayback Machine .
ПЭТаза обладает общими качествами, как с липазами, так и с кутиназами в том, что она обладает складкой; тем не менее, расщелина активного центра, наблюдаемая в ПЭТазе, более открыта, чем в кутиназах . Согласно Pfam, ПЭТаза Ideonella sakaiensis похожа на диенелактонгидролазу. Согласно ESTHER, он относится к семейству полиэстераза-липаза-кутиназа.
Существует приблизительно 69 ферментов, подобных ПЭТазе, найденных у множества различных организмов, и существует две классификации этих ферментов, включая тип I и тип II. Предполагается, что 57 ферментов относятся к категории I типа, тогда как остальные относятся к группе II типа, включая фермент ПЭТазы, обнаруженного у Ideonella sakaiensis . Во всех 69 ферментах, подобных ПЭТазе, существуют одни и те же три остатка в активном центре , что позволяет предположить, что каталитический механизм одинаков для всех форм ферментов, подобных ПЭТазе .
-
Поверхность двойного мутанта петазы (R103G и S131A) с HEMT (1-(2-гидроксиэтил) 4-метилтерефталатом), связанного с его активным сайтом. HEMT является аналогом MHET и содержит дополнительный этерифицированный метанол. PDBID: 5XH3.
-
Ленточная диаграмма ПЭТазы с тремя остатками Ser160, Asp206 и His237. Каталитическая триада представлена палочками голубого цвета. Активный сайт показан оранжевым цветом, для представления стимуляции молекулой 2-HE(MHET)4 .
Мутации
В 2018 году учёные из Портсмутского университета в сотрудничестве с Национальной лабораторией возобновляемых источников энергии Министерства энергетики США разработали мутант ПЭТазы, который разлагает ПЭТ быстрее, чем тот, который находится в естественном состоянии. В этом исследовании также было показано, что ПЭТазы могут разрушать (ПЭФ) .
Биологический путь
У I. sakaiensis образующийся MHET дополнительно расщепляется под действием фермента на терефталевую кислоту и этиленгликоль . Лабораторные эксперименты показали, что химерные белки, которые искусственно связывают MHETазу и ПЭТазу, превосходят аналогичные смеси свободных ферментов .
См. также
- Galleria mellonella , гусеница, способная переваривать полиэтилен .
- Aspergillus tubingensis — гриб, способный переваривать полиуретан .
- Pestalotiopsis microspora , вид эндофитного гриба, способный расщеплять полиуретан.
- Кутиназа , фермент эстераза аналогичной геометрической формы
Примечания
-
↑
"A bacterium that degrades and assimilates poly(ethylene terephthalate)".
Science
.
351
(6278): 1196—9. March 2016.
doi
:
.
PMID
.
{{ cite journal }}
: Неизвестный параметр|laydate=
игнорируется ( справка ) - ↑ "Characterization and engineering of a plastic-degrading aromatic polyesterase". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 115 (19): E4350–E4357. May 2018. doi : . PMID .
- Dockrill, Peter. . ScienceAlert (англ.) . из оригинала 17 апреля 2018 . Дата обращения: 27 ноября 2018 .
- "Ideonella sakaiensis sp. nov., isolated from a microbial consortium that degrades poly(ethylene terephthalate)". International Journal of Systematic and Evolutionary Microbiology . 66 (8): 2813—8. August 2016. doi : . PMID .
- "Structural insight into catalytic mechanism of PET hydrolase". Nature Communications (англ.) . 8 (1): 2106. December 2017. doi : . PMID .
- Tabushi, Iwao (August 1975). "Polyester readily hydrolyzable by chymotrypsin". Journal of Polymer Science: Polymer Letters Edition . 13 (8): 447—450. doi : .
- "Hydrolysis of polyesters by lipases". Nature . 270 (5632): 76—8. November 1977. doi : . PMID .
- . Live Science . из оригинала 27 ноября 2018 . Дата обращения: 27 ноября 2018 .
- ↑ "Structural insight into molecular mechanism of poly(ethylene terephthalate) degradation". Nature Communications (англ.) . 9 (1): 382. January 2018. doi : . PMID .
- Carrington, Damian. . The Guardian (англ.) . из оригинала 12 октября 2020 . Дата обращения: 23 августа 2021 .
- Allison Chan. (2016). Дата обращения: 23 августа 2021. 27 ноября 2018 года.
- "Characterization and engineering of a two-enzyme system for plastics depolymerization". Proc Natl Acad Sci U S A . 117 (41): 25476—25485. Oct 2020. doi : . PMID .
- 2021-02-21
- 1