Interested Article - Белок промиелоцитарного лейкоза

Возможный фактор транскрипции PML является супрессором опухоли белка , кодируемый у человека, геном PML .

Функция

Белок , кодируемый этим геном , член семьи трехстороннего мотива (TRIM). Мотив TRIM включает в себя три цинко-связывающих домена, RING, B-бокс типа 1, B-бокс типа 2 и суперспирализованную область. Этот фосфопротеин локализуется в ядерных тельцах, где он функционирует как фактор транскрипции и супрессор опухолевого роста. Его экспрессия приводит к связыванию клеточного цикла и регуляции реакции P53 на онкогенные сигналы. Ген часто бывает вовлечен в транслокацию с рецептором ретиноевой кислоты альфа, геном, связанным с острым промиелоцитарным лейкозом (APL). Обширный альтернативный сплайсинг этого гена приводит к нескольким вариациям в центральной и С-концевых областях белка; все варианты кодируют одно и то же N-окончание. Были идентифицированы альтернативные варианты транскриптов сплайсинга , кодирующие различные изоформы .

Взаимодействия

Белок промиелоцитарного лейкоза, как было выявлено, взаимодействует с:

,
CREBBP ,
,
DAXX ,
,
HDAC1 ,
HDAC3 ,
,
,
,
,
,
,
,
P53 ,
,
Белок ретинобластомы ,
,
SIN3A ,
,
STAT3 ,
SRF и
,
Sp1 ,
,
, и
ZBTB16 .

Примечания

↑ - Ensembl , May 2017
↑ - Ensembl , May 2017
(неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
(неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
(неопр.) . 8 марта 2010 года.
Kojic S., Medeot E., Guccione E., Krmac H., Zara I., Martinelli V., Valle G., Faulkner G. The Ankrd2 protein, a link between the sarcomere and the nucleus in skeletal muscle (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2004. — May ( vol. 339 , no. 2 ). — P. 313—325 . — doi : . — .
↑ Zhong S., Delva L., Rachez C., Cenciarelli C., Gandini D., Zhang H., Kalantry S., Freedman L.P., Pandolfi P.P. A RA-dependent, tumour-growth suppressive transcription complex is the target of the PML-RARalpha and T18 oncoproteins (англ.) // Nat. Genet. : journal. — 1999. — November ( vol. 23 , no. 3 ). — P. 287—295 . — doi : . — .
↑ Matsuzaki K., Minami T., Tojo M., Honda Y., Saitoh N., Nagahiro S., Saya H., Nakao M. PML-nuclear bodies are involved in cellular serum response (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2003. — March ( vol. 8 , no. 3 ). — P. 275—286 . — doi : . — .
Doucas V., Tini M., Egan D.A., Evans R.M. Modulation of CREB binding protein function by the promyelocytic (PML) oncoprotein suggests a role for nuclear bodies in hormone signaling (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1999. — March ( vol. 96 , no. 6 ). — P. 2627—2632 . — doi : . — . — PMC .
Marcello A., Ferrari A., Pellegrini V., Pegoraro G., Lusic M., Beltram F., Giacca M. Recruitment of human cyclin T1 to nuclear bodies through direct interaction with the PML protein (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2003. — May ( vol. 22 , no. 9 ). — P. 2156—2166 . — doi : . — . — PMC .
Ishov A.M., Sotnikov A.G., Negorev D., Vladimirova O.V., Neff N., Kamitani T., Yeh E.T., Strauss J.F., Maul G.G. PML is critical for ND10 formation and recruits the PML-interacting protein daxx to this nuclear structure when modified by SUMO-1 (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1999. — October ( vol. 147 , no. 2 ). — P. 221—234 . — doi : . — . — PMC .
Li H., Leo C., Zhu J., Wu X., O'Neil J., Park E.J., Chen J.D. Sequestration and inhibition of Daxx-mediated transcriptional repression by PML (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2000. — March ( vol. 20 , no. 5 ). — P. 1784—1796 . — doi : . — . — PMC .
Lehembre F., Müller S., Pandolfi P.P., Dejean A. Regulation of Pax3 transcriptional activity by SUMO-1-modified PML (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2001. — January ( vol. 20 , no. 1 ). — P. 1—9 . — doi : . — .
Zhong S., Salomoni P., Ronchetti S., Guo A., Ruggero D., Pandolfi P.P. Promyelocytic leukemia protein (PML) and Daxx participate in a novel nuclear pathway for apoptosis (англ.) // (англ.) ( : journal. — (англ.) ( , 2000. — February ( vol. 191 , no. 4 ). — P. 631—640 . — doi : . — . — PMC .
Tsuzuki S., Towatari M., Saito H., Enver T. Potentiation of GATA-2 activity through interactions with the promyelocytic leukemia protein (PML) and the t(15;17)-generated PML-retinoic acid receptor alpha oncoprotein (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2000. — September ( vol. 20 , no. 17 ). — P. 6276—6286 . — doi : . — . — PMC .
↑ Khan M.M., Nomura T., Kim H., Kaul S.C., Wadhwa R., Shinagawa T., Ichikawa-Iwata E., Zhong S., Pandolfi P.P., Ishii S. Role of PML and PML-RARalpha in Mad-mediated transcriptional repression (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2001. — June ( vol. 7 , no. 6 ). — P. 1233—1243 . — doi : . — .
↑ Wu W.S., Vallian S., Seto E., Yang W.M., Edmondson D., Roth S., Chang K.S. The growth suppressor PML represses transcription by functionally and physically interacting with histone deacetylases (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2001. — April ( vol. 21 , no. 7 ). — P. 2259—2268 . — doi : . — . — PMC .
Topcu Z., Mack D.L., Hromas R.A., Borden K.L. The promyelocytic leukemia protein PML interacts with the proline-rich homeodomain protein PRH: a RING may link hematopoiesis and growth control (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1999. — November ( vol. 18 , no. 50 ). — P. 7091—7100 . — doi : . — .
Shin J., Park B., Cho S., Lee S., Kim Y., Lee S.O., Cho K., Lee S., Jin B.S., Ahn J.H., Choi E.J., Ahn K. Promyelocytic leukemia is a direct inhibitor of SAPK2/p38 mitogen-activated protein kinase (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2004. — September ( vol. 279 , no. 39 ). — P. 40994—41003 . — doi : . — .
Dahle Ø, Bakke O., Gabrielsen O.S. c-Myb associates with PML in nuclear bodies in hematopoietic cells (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2004. — July ( vol. 297 , no. 1 ). — P. 118—126 . — doi : . — .
↑ Kurki S., Latonen L., Laiho M. Cellular stress and DNA damage invoke temporally distinct Mdm2, p53 and PML complexes and damage-specific nuclear relocalization (англ.) // (англ.) ( : journal. — (англ.) ( , 2003. — October ( vol. 116 , no. Pt 19 ). — P. 3917—3925 . — doi : . — .
↑ Bernardi R., Scaglioni P.P., Bergmann S., Horn H.F., Vousden K.H. , Pandolfi P.P. PML regulates p53 stability by sequestering Mdm2 to the nucleolus (англ.) // Nat. Cell Biol. : journal. — 2004. — July ( vol. 6 , no. 7 ). — P. 665—672 . — doi : . — .
Zhu H., Wu L., Maki C.G. MDM2 and promyelocytic leukemia antagonize each other through their direct interaction with p53 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — December ( vol. 278 , no. 49 ). — P. 49286—49292 . — doi : . — .
Wei X., Yu Z.K., Ramalingam A., Grossman S.R., Yu J.H., Bloch D.B., Maki C.G. Physical and functional interactions between PML and MDM2 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — August ( vol. 278 , no. 31 ). — P. 29288—29297 . — doi : . — .
Wu W.S., Xu Z.X., Ran R., Meng F., Chang K.S. Promyelocytic leukemia protein PML inhibits Nur77-mediated transcription through specific functional interactions (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2002. — May ( vol. 21 , no. 24 ). — P. 3925—3933 . — doi : . — .
Hong S.H., Yang Z., Privalsky M.L. Arsenic trioxide is a potent inhibitor of the interaction of SMRT corepressor with Its transcription factor partners, including the PML-retinoic acid receptor alpha oncoprotein found in human acute promyelocytic leukemia (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2001. — November ( vol. 21 , no. 21 ). — P. 7172—7182 . — doi : . — . — PMC .
Fogal V., Gostissa M., Sandy P., Zacchi P., Sternsdorf T., Jensen K., Pandolfi P.P., Will H., Schneider C., Del Sal G. Regulation of p53 activity in nuclear bodies by a specific PML isoform (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2000. — November ( vol. 19 , no. 22 ). — P. 6185—6195 . — doi : . — . — PMC .
Guo A., Salomoni P., Luo J., Shih A., Zhong S., Gu W., Pandolfi P.P. The function of PML in p53-dependent apoptosis // Nat. Cell Biol. . — 2000. — Октябрь ( т. 2 , № 10 ). — С. 730—736 . — doi : . — .
Alcalay M., Tomassoni L., Colombo E., Stoldt S., Grignani F., Fagioli M., Szekely L., Helin K., Pelicci P.G. The promyelocytic leukemia gene product (PML) forms stable complexes with the retinoblastoma protein (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1998. — February ( vol. 18 , no. 2 ). — P. 1084—1093 . — . — PMC .
Kawasaki A., Matsumura I., Kataoka Y., Takigawa E., Nakajima K., Kanakura Y. Opposing effects of PML and PML/RAR alpha on STAT3 activity (англ.) // (англ.) ( : journal. — (англ.) ( , 2003. — May ( vol. 101 , no. 9 ). — P. 3668—3673 . — doi : . — .
Lin D.Y., Shih H.M. Essential role of the 58-kDa microspherule protein in the modulation of Daxx-dependent transcriptional repression as revealed by nucleolar sequestration (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — July ( vol. 277 , no. 28 ). — P. 25446—25456 . — doi : . — .
Kamitani T., Nguyen H.P., Kito K., Fukuda-Kamitani T., Yeh E.T. Covalent modification of PML by the sentrin family of ubiquitin-like proteins (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1998. — February ( vol. 273 , no. 6 ). — P. 3117—3120 . — doi : . — .
Vallian S., Chin K.V., Chang K.S. The promyelocytic leukemia protein interacts with Sp1 and inhibits its transactivation of the epidermal growth factor receptor promoter (англ.) // (англ.) ( : journal. — 1998. — December ( vol. 18 , no. 12 ). — P. 7147—7156 . — . — PMC .
Xu Z.X., Timanova-Atanasova A., Zhao R.X., Chang K.S. PML colocalizes with and stabilizes the DNA damage response protein TopBP1 (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2003. — June ( vol. 23 , no. 12 ). — P. 4247—4256 . — doi : . — . — PMC .
Takahashi H., Hatakeyama S., Saitoh H., Nakayama K.I. Noncovalent SUMO-1 binding activity of thymine DNA glycosylase (TDG) is required for its SUMO-1 modification and colocalization with the promyelocytic leukemia protein (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2005. — February ( vol. 280 , no. 7 ). — P. 5611—5621 . — doi : . — .
Koken M.H., Reid A., Quignon F., Chelbi-Alix M.K., Davies J.M., Kabarowski J.H., Zhu J., Dong S., Chen S., Chen Z., Tan C.C., Licht J., Waxman S., de Thé H., Zelent A. Leukemia-associated retinoic acid receptor alpha fusion partners, PML and PLZF, heterodimerize and colocalize to nuclear bodies (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1997. — September ( vol. 94 , no. 19 ). — P. 10255—10260 . — doi : . — . — PMC .

Литература

Zhong S., Salomoni P., Pandolfi P.P. The transcriptional role of PML and the nuclear body (англ.) // Nat. Cell Biol. : journal. — 2000. — Vol. 2 , no. 5 . — P. E85—90 . — doi : . — .
Jensen K., Shiels C., Freemont P.S. PML protein isoforms and the RBCC/TRIM motif (англ.) // (англ.) ( . — 2001. — Vol. 20 , no. 49 . — P. 7223—7233 . — doi : . — .
Pearson M., Pelicci P.G. PML interaction with p53 and its role in apoptosis and replicative senescence (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2001. — Vol. 20 , no. 49 . — P. 7250—7256 . — doi : . — .
Salomoni P., Pandolfi P.P. The role of PML in tumor suppression (англ.) // Cell . — Cell Press , 2002. — Vol. 108 , no. 2 . — P. 165—170 . — doi : . — .
Combes R., Balls M., Bansil L., Barratt M., Bell D., Botham P., Broadhead C., Clothier R., George E., Fentem J., Jackson M., Indans I., Loizu G., Navaratnam V., Pentreath V., Phillips B., Stemplewski H., Stewart J. An assessment of progress in the use of alternatives in toxicity testing since the publication of the report of the second FRAME Toxicity Committee (1991) (англ.) // Alternatives to laboratory animals : ATLA : journal. — 2002. — Vol. 30 , no. 4 . — P. 365—406 . — .
Bernardi R., Pandolfi P.P. Role of PML and the PML-nuclear body in the control of programmed cell death (англ.) // (англ.) ( : journal. — 2004. — Vol. 22 , no. 56 . — P. 9048—9057 . — doi : . — .
Beez S., Demmer P., Puccetti E. Targeting the Acute Promyelocytic Leukemia-Associated Fusion Proteins PML/RARα and PLZF/RARα with Interfering Peptides (англ.) // PLOS One : journal. — 2012. — Vol. 7 , no. 11 . — P. e48636 . — doi : . — . — PMC .