Interested Article - Полиаденилирование

ainsleigh
  • 2020-12-31
  • 1

Строение зрелой эукариотической мРНК

Полиаденили́рование — это процесс присоединения большого количества остатков аденозинмонофосфата (поли(А)-хвоста) к 3'-концу первичной мРНК (пре-мРНК). Иными словами, поли(А)-хвост — это фрагмент молекулы мРНК, азотистые основания которого представлены только аденином . У эукариот полиаденилирование является частью процессинга мРНК — процесса созревания первичного транскрипта в зрелую мРНК, готовую для трансляции . Процессинг, в свою очередь, является одним из этапов экспрессии генов .

Полиаденилирование начинается, когда завершается транскрипция гена , то есть образование первичного транскрипта. Перед началом полиаденилирования особый мультисубъединичный белковый комплекс отщепляет 3'-концевой участок первичного транскрипта. Место расщепления определяется положением универсальных сигнальных последовательностей в первичном транскрипте; в некоторых случаях расщепление может происходить в нескольких альтернативных сайтах. Таким образом, полиаденилирование даёт возможность для образования различных мРНК одного гена (альтернативное полиаденилирование), подобно тому, как это происходит при альтернативном сплайсинге . После формирования нового 3'-конца транскрипта компонент белкового комплекса поли(А)-полимераза осуществляет синтез поли(А)-хвоста, используя 3'-концевой нуклеотид как затравку .

Поли(А)-хвост играет важную роль в транспорте мРНК из ядра , её трансляции и стабильности. Со временем поли(А)-хвост укорачивается, и, когда его длина станет достаточно малой, мРНК разрушается под действием специальных ферментов . Однако в клетках некоторых типов мРНК с короткими поли(А)-хвостами запасаются в цитозоле для дальнейшей активации путём реполиаденилирования . У бактерий , напротив, полиаденилирование запускает разрушение транскрипта . Подобный эффект полиаденилирования отмечен и для некоторых эукариотических некодирующих РНК .

Ядерное полиаденилирование

Функции

При ядерном полиаденилировании поли(А)-хвост присоединяется к мРНК в конце транскрипции. Полиаденилирование защищает мРНК от ферментативного разрушения в цитоплазме , способствует терминации транскрипции, участвует в экспорте мРНК из ядра и трансляции . Практически все эукариотические мРНК полиаденилируются , исключением являются мРНК гистонов , образование которых зависит от циклов репликации исходной ДНК . Они являются единственными эукариотическими мРНК, у которых отсутствует поли(А)-хвост, вместо него на 3'-конце транскрипта располагается шпилька , за которой находится обогащённая пуринами последовательность (гистоновый нисходящий элемент ( англ. histone downstream element )), отмечающая место, где был произведён разрез исходного транскрипта .

Многие эукариотические некодирующие РНК также полиаденилируются в конце трансляции. Среди них есть малые РНК, у которых поли(А)-хвост имеется лишь на промежуточной стадии, но удаляется в ходе процессинга и отсутствует у зрелых молекул (таковы, например, микроРНК ) . Однако у многих длинных некодирующих РНК , по-видимому, являющихся обширной группой регуляторных РНК (например, у РНК Xist , задействованной в инактивации Х-хромосомы ), поли(А)-хвост является частью зрелой РНК .

Механизм

Задействованные белки:

: фактор специфичности разрезания и полиаденилирования РНК
: фактор стимуляции разрезания
: полиаденилатполимераза
: полиаденилат-связывающий белок 2
: фактор разрезания I
: фактор разрезания II

В ядре аппарат полиаденилирования работает с продуктами активности РНК-полимеразы II , например, . При этом мультибелковый комплекс (см. справа) отрезает наиболее близкую к 3'-концу часть транскрипта и полиаденилирует образовавшийся в результате разреза конец. Этот разрез катализируется ферментом и происходит на 10—30 нуклеотидов ниже его сайта связывания . Обычно сайтом связывания CPSF служит последовательность AAUAAA, однако возможны и другие последовательности, с которыми CPSF связывается более слабо . Специфичность связывания с РНК обеспечивается двумя другими белками: CstF и CFI. CstF связывается с G U -богатым участком РНК ниже сайта связывания CPSF . CFI связывается со специальным сайтом на РНК (у млекопитающих это набор последовательностей UGUAA ) и может обеспечить связывание CPSF с транскриптом даже в отсутствие сигнала AAUAAA . Сигнал полиаденилирования — особая последовательность, распознаваемая белковым комплексом, разрезающим РНК — варьирует у различных групп эукариот. У человека сигналом полиаденилирования в большинстве случаев служит последовательность AAUAAA , но у растений и грибов она является сигналом полиаденилирования реже .

Обычно разрезание РНК происходит до завершения транскрипции, поскольку CstF также связывается с РНК-полимеразой II . CstF служит сигналом к диссоциации от цепи для РНК-полимеразы II, однако механизм этого сигнала плохо понятен . В разрезании также принимает участие белок CFII, однако его роль ещё не ясна . Сайт разрезания связан с сигналом полиаденилирования, и его длина может составлять до 50 нуклеотидов .

После разрезания РНК начинается полиаденилирование, катализируемое ферментом (поли(А)-полимеразой). Поли(А)-полимераза осуществляет наращивание поли(А)-хвоста, добавляя к РНК АМФ , получаемый из АТФ с высвобождением пирофосфата . Другой белок — PAB2 — связывается с новым, ещё коротким поли(А)-хвостом и увеличивает сродство поли(А)-полимеразы к РНК. Когда длина поли(А)-хвоста достигает приблизительно 250 нуклеотидов, поли(А)-полимераза более не может быть связанной с CPSF и полиаденилирование останавливается, тем самым детерминируя длину поли(А)-хвоста . Поскольку CPSF также связан с РНК-полимеразой II, он посылает ей сигнал о прекращении транскрипции . Когда РНК-полимераза II достигает терминирующей последовательности (ТТАТТ на ДНК-матрице и AAUAAA на первичном транскрипте), происходит терминация транскрипции . Аппарат полиаденилирования также физически связан со сплайсосомой — комплексом, вырезающим интроны из РНК .

Последующие эффекты

Циркуляризация (замыкание в петлю) мРНК

Поли(А)-хвост выступает сайтом связывания для (PABP). PABP способствует экспорту РНК из ядра и трансляции, в то же время подавляя её деградацию . Связывание этого белка с поли(А)-хвостом происходит до экспорта РНК из ядра. У дрожжей PABP привлекает к транскрипту поли(А)- нуклеазу — фермент, укорачивающий поли(А)-хвост и тем самым делающий возможным транспорт РНК из ядра. Вместе с РНК в цитоплазму перемещается и РАВР. мРНК, не экспортированные в цитоплазму, разрушаются специальным комплексом — экзосомой . РАВР также способен связываться и привлекать к транскрипту ряд белков, оказывающих влияние на трансляцию , например, 4G, который, в свою очередь, участвует в привлечении к мРНК рибосомной субъединицы 40S . Кроме того, PABP за счёт связывания с факторами инициации трансляции, связанными с 5'-концом мРНК, обеспечивает образование замкнутой петли из линейной мРНК (циркуляризацию мРНК). По-видимому, циркуляризация мРНК обеспечивает эффективную «круговую» трансляцию, при которой за счёт сближенности 5'- и 3'-концов рибосома, подошедшая к 3'-концу мРНК, не диссоциирует от неё, а сразу переходит на 5'-конец и начинает новый раунд трансляции . Наконец, кроме общих механизмов воздействия PABP на трансляцию, они могут специфически влиять на трансляцию отдельных мРНК . Тем не менее, поли(А)-хвост не является необходимым для трансляции всех мРНК .

Деаденилирование

В соматических клетках эукариот поли(А)-хвост в цитоплазме укорачивается, и мРНК с укороченными поли(А)-хвостами меньше транслируются и быстрее деградируются . Однако до полной деградации мРНК может пройти несколько часов . Это деаденилирование и деградация мРНК могут ускоряться микроРНК, связывающимися с 3'-нетранслируемой областью (3'-UTR) транскрипта . В ооцитах мРНК с укороченными поли(А)-хвостами не разрушаются, а запасаются в неактивном виде без трансляции и впоследствии активируются путём цитоплазматического полиаденилирования, происходящего после оплодотворения в ходе . Это явление получило название « » .

У животных может связываться с кэпом и при этом удалять нуклеотиды с поли(А)-хвоста. Доступность связывания с кэпом и поли(А)-хвостом важна для регуляции того, как скоро мРНК будет разрушена. PARN имеет меньшую деаденилирующую активность, если с РНК связаны факторы инициации трансляции 4E в области кэпа и 4G на поли(А)-хвосте, поэтому трансляция сокращает деаденилирование. Скорость деаденилирования может также регулироваться . После удаления с транскрипта поли(А)-хвоста декэпирующий комплекс убирает кэп, что ведёт к деградации РНК. У дрожжей также было идентифицировано несколько других ферментов, задействованных в деаденилировании .

Альтернативное полиаденилирование

Результат использования различных сайтов полиаденилирования в транскриптах одного и того же гена

Многие белоккодирующие гены могут иметь более одного сайта полиаденилирования, поэтому с одного и того же гена можно получить несколько РНК, различающихся своими 3'-концами . Это явление получило название альтернативного полиаденилирования . Поскольку альтернативное полиаденилирование изменяет длину 3'-UTR, оно может повлиять на то, какие сайты связывания с микроРНК останутся на транскрипте . Обычно микроРНК подавляют трансляцию и запускают деградацию мРНК, с которыми они связаны, хотя известны примеры, когда микроРНК стабилизирует транскрипт . Альтернативное полиаденилирование может также изменить длину кодирующей области , из-за чего получающиеся мРНК будут кодировать различные белки , однако такое явление встречается реже, чем укорочение 3'-UTR .

Выбор сайта полиаденилирования может зависеть от внеклеточных стимулов и экспрессии определённых белков, участвующих в полиаденилировании . Например, экспрессия белка — субъединицы CstF — активирует макрофаги в ответ на липополисахариды (группа бактериальных соединений, вызывающих иммунный ответ ). Это приводит к выбору более слабого сайта полиаденилирования и образованию более коротких транскриптов с укороченной 3'-UTR у генов, белковые продукты которых участвуют в осуществлении защитной реакции (например, лизоцима и TNF-α ). В результате в этих транскриптах отсутствуют некоторые регуляторные элементы, локализующиеся в 3'-UTR, что увеличивает их срок жизни и даёт возможность для образования большего количества защитных белков . Роль в выборе сайта полиаденилирования могут играть и белки, не связанные непосредственно с аппаратом полиаденилирования , например, усиливающие метилирование ДНК рядом с сайтом полиаденилирования .

Цитоплазматическое полиаденилирование

В некоторых клетках животных, а именно клетках зародышевой линии в ходе раннего эмбриогенеза , а также постсинаптических участках нейронов происходит полиаденилирование в цитозоле. В ходе цитоплазматического полиаденилирования происходит удлинение поли(А)-хвоста у инактивированных мРНК с укороченным поли(А)-хвостом. В результате цитоплазматического полиаденилирования они активируются и транслируются . До этого длина поли(А)-хвоста таких мРНК составляет около 20 нуклеотидов, а в ходе цитоплазматического полиаденилирования он удлиняется до 80—150 нуклеотидов .

В раннем эмбрионе мыши цитоплазматическое полиаденилирование инактивированных материнских мРНК, содержавшихся в яйцеклетке до оплодотворения, позволяет клеткам выжить и расти, хотя транскрипция в самом зародыше начинается на двуклеточной (у человека — четырёхклеточной) стадии . В мозге цитоплазматическое полиаденилирование активируется в процессе обучения и может играть роль в долговременной потенциации .

В цитоплазматическом полиаденилировании задействованы РНК-связывающие белки CPSF и CPEB, кроме того, в нём могут и участвовать другие РНК-связывающие белки, например, . В зависимости от типа клеток цитоплазматическое полиаденилирование может осуществлять либо поли(А)-полимераза, идентичная той, что задействована в ядерном полиаденилировании, либо цитоплазматическая полимераза GLD-2 .

Роль в деградации РНК у эукариот

Для многих некодирующих РНК, в том числе тРНК , рРНК , малых ядерных РНК и малых ядрышковых РНК полиаденилирование является меткой для их деградации, по крайней мере, у дрожжей . Полиаденилирование таких РНК осуществляет комплекс TRAMP , присоединяющий около 4 нуклеотидов к их 3'-концу . Меченная таким образом РНК разрушается экзосомой . У человеческих рРНК также были выявлены поли(А)-хвосты, причём среди них были как гомополимерные (состоящие только из А), так и гетерополимерные (состоящие по большей части из А) хвосты .

Полиаденилирование у прокариот и органелл

У бактерий полиаденилирование помогает ферменту полинуклеотидфосфорилазе разрушить вторичную структуру РНК.

У многих бактерий полиаденилируются как мРНК, так и некодирующие РНК. Поли(А)-хвосты в этом случае стимулируют деградацию этих РНК специальным мультибелковым комплексом — деградосомой , который включает два РНК-разрушающих фермента: и . Полинуклеотидфосфорилаза связывается с 3'-концом РНК, а поли(А)-хвост за счёт дополнительного места для посадки фермента даёт возможность этому ферменту связаться с РНК, чья вторичная структура делала невозможной посадку на непосредственно 3'-конец. Последующие циклы полиаденилирования и деградации 3'-конца, осуществляемые полинуклеотидфосфорилазой, позволяют деградосоме преодолевать неудобную вторичную структуру транскрипта. Поли(А)-хвост может также привлекать РНКазы , разрезающие РНК на два фрагмента . Такие бактериальные поли(А)-хвосты имеют длину около 30 нуклеотидов .

У трипаносом в митохондриях открыты примеры полиаденилирования, как стабилизирующие, так и дестабилизирующие РНК. Дестабилизирующие поли(А)-хвосты известны и для мРНК, и для некодирующих РНК. Средняя длина поли(А)-хвостов в митохондриях трипаносом составляет около 43 нуклеотидов. Стабилизирующие поли(А)-хвосты начинаются со стоп-кодона , и без поли(А)-хвоста в мРНК нет стоп-кодона UAA, потому что в мРНК без поли(А)-хвоста встречаются U и сочетание UA, но не UAA. Для митохондрий растений известно только дестабилизирующее полиаденилирование, а в митохондриях дрожжей полиаденилирования вообще нет .

Хотя у бактерий и митохондрий имеется поли(А)-полимераза, у них встречается и другой тип полиаденилирования, осуществляемый полинуклеотидфосфорилазой самой по себе. Этот фермент имеется у бактерий , митохондрий , пластид , а также входит в состав экзосом архей . Он способен синтезировать продолжение 3'-конца, и в этом продолжении подавляющее число азотистых оснований представлено аденином. Как и у бактерий, полиаденилирование, осуществляемое полинуклеотидфосфорилазой, стимулирует разрушение РНК у пластид и, возможно, архей .

Эволюция

Хотя полиаденилирование имеется у практически всех организмов, его механизмы не универсальны . Однако широкое распространение полиаденилирования и факт того, что оно имеется у организмов из всех трёх доменов жизни , даёт основания предполагать, что последний универсальный общий предок всех организмов в некотором виде имел систему полиаденилирования . Небольшое число организмов не полиаденилируют свои мРНК, что свидетельствует о том, что они утратили способность к полиаденилированию в ходе эволюции . Хотя примеры эукариот, лишённых полиаденилирования, неизвестны, у бактерии и галофильной археи эта модификация отсутствует .

Наиболее древним полиаденилирующим ферментом является полинуклеотидфосфорилаза. Этот фермент входит в состав бактериальных деградосом и экзосом архей — двух близкородственных комплексов, расщепляющих РНК на нуклеотиды. Этот фермент разрушает РНК, атакуя по фосфату связь между двумя самыми ближними к 3'-концу нуклеотидами, отрывая от РНК дифосфатный нуклеотид. Эта реакция обратима , поэтому этот фермент может и удлинить 3'-конец. Гетерополимерный хвост, добавляемый полинуклеотидфосфорилазой, чрезвычайно насыщен аденином. Выбор из всех азотистых оснований именно аденина для этих целей обусловлен, по-видимому, большей, по сравнению с другими нуклеотидами, концентрацией АДФ, потому что АДФ образуется при расщеплении АТФ для получения энергии; по-видимому, именно это и стало причиной образования поли(А)-хвоста у ранних форм жизни. Предполагается, что участие поли(А)-хвостов в деградации РНК послужило толчком для дальнейшей эволюции поли(А)-полимераз, которые обеспечивают присоединение поли(А)-хвоста, все азотистые основания которого представлены аденином .

Поли(А)-полимеразы не являются такими древними ферментами, как полинуклеотидфосфорилаза. У бактерий и эукариот они появились независимо от — фермента, осуществляющего созревание 3'-концов тРНК. Его каталитический домен не гомологичен таковому у других полимераз . Предполагается, что горизонтальный перенос бактериального САА-добавляющего фермента к эукариотам позволил архееподобному САА-добавляющему ферменту сменить функцию на поли(А)-полимеразную . У некоторых групп организмов, например, архей и цианобактерий , в ходе эволюции поли(А)-полимераза никогда не появлялась .

История изучения

Впервые полиаденилирование было идентифицировано в 1960-х как ферментативная активность в экстрактах клеточных ядер, полимеризовавшая АДФ, но не АТФ, в полиаденин . Хотя впоследствии такая ферментативная активность была обнаружена в клетках многих типов, её функции были неизвестны до 1971 года, когда поли(А)-последовательности были выявлены в мРНК . Первоначально единственной функцией этих последовательностей считали защиту мРНК от действия нуклеаз, в дальнейшем были установлены роли полиаденилирования в транспорте мРНК из ядра и трансляции. Полимеразы, осуществляющие полиаденилирование, были выделены и охарактеризованы в 1960-х и 1970-х, но большое число дополнительных белков, участвующих в этом процессе, было открыто лишь в начале 1990-х .

Примечания

  1. Proudfoot N. J. , Furger A. , Dye M. J. (англ.) // Cell. — 2002. — Vol. 108, no. 4 . — P. 501—512. — . [ ]
  2. ↑ Guhaniyogi J. , Brewer G. (англ.) // Gene. — 2001. — Vol. 265, no. 1-2 . — P. 11—23. — . [ ]
  3. ↑ Richter J. D. (англ.) // Microbiology and molecular biology reviews : MMBR. — 1999. — Vol. 63, no. 2 . — P. 446—456. — . [ ]
  4. Steege D. A. (англ.) // RNA (New York, N.Y.). — 2000. — Vol. 6, no. 8 . — P. 1079—1090. — . [ ]
  5. Anderson J. T. (англ.) // Current biology : CB. — 2005. — Vol. 15, no. 16 . — P. 635—638. — doi : . — . [ ]
  6. ↑ Hunt A. G. , Xu R. , Addepalli B. , Rao S. , Forbes K. P. , Meeks L. R. , Xing D. , Mo M. , Zhao H. , Bandyopadhyay A. , Dampanaboina L. , Marion A. , Von Lanken C. , Li Q. Q. (англ.) // BMC genomics. — 2008. — Vol. 9. — P. 220. — doi : . — . [ ]
  7. ↑ Dávila L. M. , Samuelsson T. (англ.) // RNA (New York, N.Y.). — 2008. — Vol. 14, no. 1 . — P. 1—10. — doi : . — . [ ]
  8. Marzluff W. F. , Gongidi P. , Woods K. R. , Jin J. , Maltais L. J. (англ.) // Genomics. — 2002. — Vol. 80, no. 5 . — P. 487—498. — . [ ]
  9. Saini H. K. , Griffiths-Jones S. , Enright A. J. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2007. — Vol. 104, no. 45 . — P. 17719—17724. — doi : . — . [ ]
  10. Yoshikawa M. , Peragine A. , Park M. Y. , Poethig R. S. (англ.) // Genes & development. — 2005. — Vol. 19, no. 18 . — P. 2164—2175. — doi : . — . [ ]
  11. Amaral P. P. , Mattick J. S. (англ.) // Mammalian genome : official journal of the International Mammalian Genome Society. — 2008. — Vol. 19, no. 7-8 . — P. 454—492. — doi : . — . [ ]
  12. ↑ Liu D. , Brockman J. M. , Dass B. , Hutchins L. N. , Singh P. , McCarrey J. R. , MacDonald C. C. , Graber J. H. (англ.) // Nucleic acids research. — 2007. — Vol. 35, no. 1 . — P. 234—246. — doi : . — . [ ]
  13. Lutz C. S. (англ.) // ACS chemical biology. — 2008. — Vol. 3, no. 10 . — P. 609—617. — doi : . — . [ ]
  14. ↑ Beaudoing E. , Freier S. , Wyatt J. R. , Claverie J. M. , Gautheret D. (англ.) // Genome research. — 2000. — Vol. 10, no. 7 . — P. 1001—1010. — . [ ]
  15. Brown K. M. , Gilmartin G. M. (англ.) // Molecular cell. — 2003. — Vol. 12, no. 6 . — P. 1467—1476. — . [ ]
  16. Yang Q. , Gilmartin G. M. , Doublié S. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2010. — Vol. 107, no. 22 . — P. 10062—10067. — doi : . — . [ ]
  17. Yang Q. , Coseno M. , Gilmartin G. M. , Doublié S. (англ.) // Structure (London, England : 1993). — 2011. — Vol. 19, no. 3 . — P. 368—377. — doi : . — . [ ]
  18. Venkataraman K. , Brown K. M. , Gilmartin G. M. (англ.) // Genes & development. — 2005. — Vol. 19, no. 11 . — P. 1315—1327. — doi : . — . [ ]
  19. ↑ Millevoi S. , Loulergue C. , Dettwiler S. , Karaa S. Z. , Keller W. , Antoniou M. , Vagner S. (англ.) // The EMBO journal. — 2006. — Vol. 25, no. 20 . — P. 4854—4864. — doi : . — . [ ]
  20. ↑ Shen Y. , Ji G. , Haas B. J. , Wu X. , Zheng J. , Reese G. J. , Li Q. Q. (англ.) // Nucleic acids research. — 2008. — Vol. 36, no. 9 . — P. 3150—3161. — doi : . — . [ ]
  21. Glover-Cutter K. , Kim S. , Espinosa J. , Bentley D. L. (англ.) // Nature structural & molecular biology. — 2008. — Vol. 15, no. 1 . — P. 71—78. — doi : . — . [ ]
  22. Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al. Chapter 6: "From DNA to RNA" // Molecular Biology of the Cell. — 4th edition. — New York: Garland Science, 2002.
  23. Stumpf G. , Domdey H. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 1996. — Vol. 274, no. 5292 . — P. 1517—1520. — . [ ]
  24. Iseli C. , Stevenson B. J. , de Souza S. J. , Samaia H. B. , Camargo A. A. , Buetow K. H. , Strausberg R. L. , Simpson A. J. , Bucher P. , Jongeneel C. V. (англ.) // Genome research. — 2002. — Vol. 12, no. 7 . — P. 1068—1074. — doi : . — . [ ]
  25. Balbo P. B. , Bohm A. (англ.) // Structure (London, England : 1993). — 2007. — Vol. 15, no. 9 . — P. 1117—1131. — doi : . — . [ ]
  26. Viphakone N. , Voisinet-Hakil F. , Minvielle-Sebastia L. (англ.) // Nucleic acids research. — 2008. — Vol. 36, no. 7 . — P. 2418—2433. — doi : . — . [ ]
  27. Wahle E. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1995. — Vol. 270, no. 6 . — P. 2800—2808. — . [ ]
  28. Dichtl B. , Blank D. , Sadowski M. , Hübner W. , Weiser S. , Keller W. (англ.) // The EMBO journal. — 2002. — Vol. 21, no. 15 . — P. 4125—4135. — . [ ]
  29. Nag A. , Narsinh K. , Martinson H. G. (англ.) // Nature structural & molecular biology. — 2007. — Vol. 14, no. 7 . — P. 662—669. — doi : . — . [ ]
  30. Tefferi A. , Wieben E. D. , Dewald G. W. , Whiteman D. A. , Bernard M. E. , Spelsberg T. C. (англ.) // Mayo Clinic proceedings. — 2002. — Vol. 77, no. 8 . — P. 785—808. — doi : . — . [ ]
  31. Coller J. M. , Gray N. K. , Wickens M. P. (англ.) // Genes & development. — 1998. — Vol. 12, no. 20 . — P. 3226—3235. — . [ ]
  32. ↑ Siddiqui N. , Mangus D. A. , Chang T. C. , Palermino J. M. , Shyu A. B. , Gehring K. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2007. — Vol. 282, no. 34 . — P. 25067—25075. — doi : . — . [ ]
  33. Vinciguerra P. , Stutz F. (англ.) // Current opinion in cell biology. — 2004. — Vol. 16, no. 3 . — P. 285—292. — doi : . — . [ ]
  34. Gray N. K. , Coller J. M. , Dickson K. S. , Wickens M. (англ.) // The EMBO journal. — 2000. — Vol. 19, no. 17 . — P. 4723—4733. — doi : . — . [ ]
  35. , с. 352—353.
  36. , p. 29—30.
  37. Meaux S. , Van Hoof A. (англ.) // RNA (New York, N.Y.). — 2006. — Vol. 12, no. 7 . — P. 1323—1337. — doi : . — . [ ]
  38. ↑ Meijer H. A. , Bushell M. , Hill K. , Gant T. W. , Willis A. E. , Jones P. , de Moor C. H. (англ.) // Nucleic acids research. — 2007. — Vol. 35, no. 19 . — P. e132. — doi : . — . [ ]
  39. Lehner B. , Sanderson C. M. (англ.) // Genome research. — 2004. — Vol. 14, no. 7 . — P. 1315—1323. — doi : . — . [ ]
  40. Wu L. , Fan J. , Belasco J. G. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2006. — Vol. 103, no. 11 . — P. 4034—4039. — doi : . — . [ ]
  41. Cui J. , Sackton K. L. , Horner V. L. , Kumar K. E. , Wolfner M. F. (англ.) // Genetics. — 2008. — Vol. 178, no. 4 . — P. 2017—2029. — doi : . — . [ ]
  42. , с. 416.
  43. Wilusz C. J. , Wormington M. , Peltz S. W. (англ.) // Nature reviews. Molecular cell biology. — 2001. — Vol. 2, no. 4 . — P. 237—246. — doi : . — . [ ]
  44. Tian B. , Hu J. , Zhang H. , Lutz C. S. (англ.) // Nucleic acids research. — 2005. — Vol. 33, no. 1 . — P. 201—212. — doi : . — . [ ]
  45. Danckwardt S. , Hentze M. W. , Kulozik A. E. (англ.) // The EMBO journal. — 2008. — Vol. 27, no. 3 . — P. 482—498. — doi : . — . [ ]
  46. Sandberg R. , Neilson J. R. , Sarma A. , Sharp P. A. , Burge C. B. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2008. — Vol. 320, no. 5883 . — P. 1643—1647. — doi : . — . [ ]
  47. Tili E. , Michaille J. J. , Calin G. A. (англ.) // International journal of medical sciences. — 2008. — Vol. 5, no. 2 . — P. 73—79. — . [ ]
  48. Ghosh T. , Soni K. , Scaria V. , Halimani M. , Bhattacharjee C. , Pillai B. (англ.) // Nucleic acids research. — 2008. — Vol. 36, no. 19 . — P. 6318—6332. — doi : . — . [ ]
  49. Alt F. W. , Bothwell A. L. , Knapp M. , Siden E. , Mather E. , Koshland M. , Baltimore D. (англ.) // Cell. — 1980. — Vol. 20, no. 2 . — P. 293—301. — . [ ]
  50. Tian B. , Pan Z. , Lee J. Y. (англ.) // Genome research. — 2007. — Vol. 17, no. 2 . — P. 156—165. — doi : . — . [ ]
  51. ↑ Shell S. A. , Hesse C. , Morris S. M. Jr. , Milcarek C. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2005. — Vol. 280, no. 48 . — P. 39950—39961. — doi : . — . [ ]
  52. ↑ Danckwardt S. , Gantzert A. S. , Macher-Goeppinger S. , Probst H. C. , Gentzel M. , Wilm M. , Gröne H. J. , Schirmacher P. , Hentze M. W. , Kulozik A. E. (англ.) // Molecular cell. — 2011. — Vol. 41, no. 3 . — P. 298—310. — doi : . — . [ ]
  53. Licatalosi D. D. , Mele A. , Fak J. J. , Ule J. , Kayikci M. , Chi S. W. , Clark T. A. , Schweitzer A. C. , Blume J. E. , Wang X. , Darnell J. C. , Darnell R. B. (англ.) // Nature. — 2008. — Vol. 456, no. 7221 . — P. 464—469. — doi : . — . [ ]
  54. Hall-Pogar T. , Liang S. , Hague L. K. , Lutz C. S. (англ.) // RNA (New York, N.Y.). — 2007. — Vol. 13, no. 7 . — P. 1103—1115. — doi : . — . [ ]
  55. Danckwardt S. , Kaufmann I. , Gentzel M. , Foerstner K. U. , Gantzert A. S. , Gehring N. H. , Neu-Yilik G. , Bork P. , Keller W. , Wilm M. , Hentze M. W. , Kulozik A. E. (англ.) // The EMBO journal. — 2007. — Vol. 26, no. 11 . — P. 2658—2669. — doi : . — . [ ]
  56. Wood A. J. , Schulz R. , Woodfine K. , Koltowska K. , Beechey C. V. , Peters J. , Bourc'his D. , Oakey R. J. (англ.) // Genes & development. — 2008. — Vol. 22, no. 9 . — P. 1141—1146. — doi : . — . [ ]
  57. Jung M. Y. , Lorenz L. , Richter J. D. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 2006. — Vol. 26, no. 11 . — P. 4277—4287. — doi : . — . [ ]
  58. Sakurai T. , Sato M. , Kimura M. (англ.) // Biochemical and biophysical research communications. — 2005. — Vol. 336, no. 4 . — P. 1181—1189. — doi : . — . [ ]
  59. Taft R. A. (англ.) // Theriogenology. — 2008. — Vol. 69, no. 1 . — P. 10—16. — doi : . — . [ ]
  60. Richter J. D. (англ.) // Trends in biochemical sciences. — 2007. — Vol. 32, no. 6 . — P. 279—285. — doi : . — . [ ]
  61. Piqué M. , López J. M. , Foissac S. , Guigó R. , Méndez R. (англ.) // Cell. — 2008. — Vol. 132, no. 3 . — P. 434—448. — doi : . — . [ ]
  62. Benoit P. , Papin C. , Kwak J. E. , Wickens M. , Simonelig M. (англ.) // Development (Cambridge, England). — 2008. — Vol. 135, no. 11 . — P. 1969—1979. — doi : . — . [ ]
  63. Reinisch K. M. , Wolin S. L. (англ.) // Current opinion in structural biology. — 2007. — Vol. 17, no. 2 . — P. 209—214. — doi : . — . [ ]
  64. Jia H. , Wang X. , Liu F. , Guenther U. P. , Srinivasan S. , Anderson J. T. , Jankowsky E. (англ.) // Cell. — 2011. — Vol. 145, no. 6 . — P. 890—901. — doi : . — . [ ]
  65. ↑ Martin G. , Keller W. (англ.) // RNA (New York, N.Y.). — 2007. — Vol. 13, no. 11 . — P. 1834—1849. — doi : . — . [ ]
  66. Slomovic S. , Laufer D. , Geiger D. , Schuster G. (англ.) // Nucleic acids research. — 2006. — Vol. 34, no. 10 . — P. 2966—2975. — doi : . — . [ ]
  67. Régnier P. , Arraiano C. M. (англ.) // BioEssays : news and reviews in molecular, cellular and developmental biology. — 2000. — Vol. 22, no. 3 . — P. 235—244. — doi : . — . [ ]
  68. ↑ Anantharaman V. , Koonin E. V. , Aravind L. (англ.) // Nucleic acids research. — 2002. — Vol. 30, no. 7 . — P. 1427—1464. — . [ ]
  69. ↑ Shimyn Slomovic, Victoria Portnoy, Varda Liveanu & Gadi Schuster. RNA Polyadenylation in Prokaryotes and Organelles; Different Tails Tell Different Tales (англ.) // Critical Reviews in Plant Sciences. — 2006. — Т. 25 , № 1 . — С. 65—77 . — doi : .
  70. Chang S. A. , Cozad M. , Mackie G. A. , Jones G. H. (англ.) // Journal of bacteriology. — 2008. — Vol. 190, no. 1 . — P. 98—106. — doi : . — . [ ]
  71. Nagaike T. , Suzuki T. , Ueda T. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2008. — Vol. 1779, no. 4 . — P. 266—269. — doi : . — . [ ]
  72. Walter M. , Kilian J. , Kudla J. (англ.) // The EMBO journal. — 2002. — Vol. 21, no. 24 . — P. 6905—6914. — . [ ]
  73. Portnoy V. , Schuster G. (англ.) // Nucleic acids research. — 2006. — Vol. 34, no. 20 . — P. 5923—5931. — doi : . — . [ ]
  74. Yehudai-Resheff S. , Portnoy V. , Yogev S. , Adir N. , Schuster G. (англ.) // The Plant cell. — 2003. — Vol. 15, no. 9 . — P. 2003—2019. — . [ ]
  75. Sarkar N. (англ.) // Annual review of biochemistry. — 1997. — Vol. 66. — P. 173—197. — doi : . — . [ ]
  76. Slomovic S. , Portnoy V. , Schuster G. (англ.) // Methods in enzymology. — 2008. — Vol. 447. — P. 501—520. — doi : . — . [ ]
  77. Portnoy V. , Evguenieva-Hackenberg E. , Klein F. , Walter P. , Lorentzen E. , Klug G. , Schuster G. (англ.) // EMBO reports. — 2005. — Vol. 6, no. 12 . — P. 1188—1193. — doi : . — . [ ]
  78. Portnoy V. , Schuster G. (англ.) // FEMS microbiology letters. — 2008. — Vol. 283, no. 1 . — P. 97—103. — doi : . — . [ ]
  79. Evguenieva-Hackenberg E. , Roppelt V. , Finsterseifer P. , Klug G. (англ.) // Biochemistry. — 2008. — Vol. 47, no. 50 . — P. 13158—13168. — doi : . — . [ ]
  80. ↑ Shimyn Slomovic, Victoria Portnoy, Shlomit Yehudai-Resheff, Ela Bronshtein, Gadi Schuster. Polynucleotide phosphorylase and the archaeal exosome as poly(A)-polymerases. (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Gene Regulatory Mechanisms. — 2008. — Т. 1179 , № 4 . — С. 247—55 . — doi : .
  81. EDMONDS M. , ABRAMS R. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1960. — Vol. 235. — P. 1142—1149. — . [ ]
  82. Colgan D. F. , Manley J. L. (англ.) // Genes & development. — 1997. — Vol. 11, no. 21 . — P. 2755—2766. — . [ ]
  83. ↑ Mary Edmonds. A history of poly A sequences: from formation to factors to function. (англ.) // Progress in Nucleic Acid Research and Molecular Biology. — 2002. — Т. 71 . — С. 285—389 . — doi : .
  84. Mary Edmonds, Maurice H. Vaughan, Jr., Hiroshi Nakazato. (англ.) // Proc Natl Acad Sci U S A.. — 1971. — Т. 68 , № 6 . — С. 1336—1340 . 24 сентября 2015 года.

Литература

  • Спирин А. С. Молекулярная биология. Рибосомы и биосинтез белка. — М. : Издательский центр «Академия», 2011. — 496 с. — ISBN 978-5-7695-6668-4 .
  • Lucy W. Barrett, Sue Fletcher, Steve D. Wilton. . — SpringerBriefs in Biochemistry and Molecular Biology, 2013. — 57 p. — ISBN 978-3-0348-0679-4 .
  • Elkon R. , Ugalde A. P. , Agami R. (англ.) // Nature reviews. Genetics. — 2013. — Vol. 14, no. 7 . — P. 496—506. — doi : . — . [ ]

Ссылки

  • Старокадомский, Пётр. . // Сайт Biomolecula.ru (30 июня 2009). Дата обращения: 26 марта 2018. 18 марта 2018 года.
Источник —

ainsleigh
  • 2020-12-31
  • 1
  • Tags:

Same as Полиаденилирование

The title for the last searches