Interested Article - Серин

Сери́н ( англ. Serine ; α-амино-β-оксипропионовая кислота ; 2-амино-3-гидроксипропановая кислота) — гидроксиаминокислота, существует в виде двух оптических изомеров — L и D.

L-серин участвует в построении почти всех природных белков . Впервые серин был выделен из шёлка , в белках которого он обнаружен в наибольших количествах. Серин относится к группе заменимых аминокислот, в организме человека он может синтезироваться из промежуточного продукта гликолиза 3-фосфоглицерата .

Серин участвует в образовании активных центров ряда ферментов ( эстераз , пептидгидролаз ), обеспечивая их функцию. Протеолитические ферменты , активные центры которых содержат серин, играющий важную роль при выполнении каталитической функции, относят к отдельному классу сериновых пептидаз .

Действие некоторых фосфорорганических соединений основано на необратимом присоединении молекулы яда к OH- группам остатков серина, приводящему к полному ингибированию каталитической активности ферментов. Токсический эффект прежде всего связан с ингибированием ацетилхолинэстеразы .

Фосфорилирование остатков серина в составе белков имеет важное значение в механизмах межклеточной передачи сигналов .

Кроме того, серин участвует в биосинтезе ряда других аминокислот: глицина , цистеина , метионина , триптофана .

Глицин образуется из серина при действии в присутствии тетрагидрофолиевой кислоты . Кроме того, серин является исходным продуктом синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований, сфинголипидов , этаноламина , и других важных продуктов обмена веществ.

В процессе распада в организме серин подвергается прямому или непрямому дезаминированию с образованием пировиноградной кислоты , которая в дальнейшем включается в цикл Кребса .

D-серин образуется из L-серина при помощи фермента серин-рацемазы и является эндогенным лигандом глицинового сайта NMDA-рецептора . Деградация D-серина происходит под воздействием оксидазы D-аминокислот .

Источник —

Same as Серин