Interested Article - Аминокислоты

ashanti
  • 2021-11-18
  • 2

Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина ). Составные части молекулы аминокислоты — аминогруппа NH 2 , карбоксильная группа COOH, радикал (различается у всех α-аминокислот), α-атом углерода (в центре)

Аминокисло́ты , также аминокарбо́новые кисло́ты , АМК — органические соединения , в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 21 используется в генетическом коде). Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот , в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

История

Большинство из около 500 известных аминокислот были открыты после 1953 года, в том числе во время поиска новых антибиотиков в среде микроорганизмов, грибов, семян, растений, фруктов и жидкостях животных. Примерно 240 из них встречаются в природе в свободном виде, а остальные только как промежуточные элементы обмена веществ .

Открытие аминокислот в составе белков

Жирным шрифтом выделены незаменимые аминокислоты .

Аминокислота Аббревиатура Год Источник Впервые выделен
Глицин Gly, G 1820 Желатин А. Браконно
Лейцин Leu, L 1820 Мышечные волокна А. Браконно
Тирозин Tyr, Y 1848 Казеин Ю. фон Либих
Серин Ser, S 1865 Шёлк
Глутаминовая кислота Glu, E 1866 Растительные белки
Глутамин Gln, Q 1877 Пшеничная мука Э. Шулце
Аспарагиновая кислота Asp, D 1868 Конглутин, легумин (ростки спаржи )
Аспарагин Asn, N 1806 Сок спаржи Л.-Н. Воклен и П. Ж. Робике
Фенилаланин Phe, F 1881 Ростки люпина Э. Шульце , Й. Барбьери
Аланин Ala, A 1888 Фиброин шёлка А. Штреккер , Т. Вейль
Лизин Lys, K 1889 Казеин Э. Дрексель
Аргинин Arg, R 1895 Вещество рога С. Гедин
Гистидин His, H 1896 Стурин, гистоны А. Коссель , С. Гедин
Цистеин Cys, C 1899 Вещество рога К. Мёрнер
Валин Val, V 1901 Казеин Э. Фишер
Пролин Pro, P 1901 Казеин Э. Фишер
Гидроксипролин Hyp, hP 1902 Желатин Э. Фишер
Триптофан Trp, W 1902 Казеин Ф. Хопкинс , Д. Кол
Изолейцин Ile, I 1904 Фибрин Ф. Эрлих
Метионин Met, M 1922 Казеин Д. Мёллер
Треонин Thr, T 1925 Белки овса С. Шрайвер и другие
Гидроксилизин Hyl, hK 1925 Белки рыб С. Шрайвер и другие

Физические свойства

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований . Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях , имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной .

Общие химические свойства

Все аминокислоты — амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы — C O O H , так и основные свойства, обусловленные аминогруппой — N H 2 . Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами :

N H 2 — C H 2 — C O O H + H Cl → H Cl · N H 2 — C H 2 — C O O H ( Хлороводородная соль глицина )
N H 2 — C H 2 — C O O H + Na O H → H 2 O + N H 2 — C H 2 — C O O Na (натриевая соль глицина )

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов , то есть находятся в состоянии внутренних солей.

N H 2 — C H 2 C O O H N + H 3 — C H 2 C O O -

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов .

Этерификация :

N H 2 — C H 2 — C O O H + C H 3 O H → H 2 O + N H 2 — C H 2 — C O O C H 3 (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации , приводящей к образованию полиамидов , в том числе пептидов , белков , нейлона , капрона .

Реакция образования пептидов :

H O O C — C H 2 — N H — H + H O O C — C H 2 — N H 2 → H O O C — C H 2 — N H — C O — C H 2 — N H 2 + H 2 O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH , при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов .

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH 3 + , а карбоксигруппа — в виде -COO − . Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе .

Получение

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

C H 3 C O O H + Cl 2 + (катализатор) → C H 2 Cl C O O H + H Cl ; C H 2 Cl C O O H + 2 N H 3 → N H 2 — C H 2 C O O H + N H 4 Cl

Оптическая изомерия

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина , содержат асимметрический атом углерода ( треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и только они включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах .

D-Аминокислоты в живых организмах

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год , что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация аспартата также отмечена при старении коллагена ; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счёт образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты .

С развитием следового аминокислотного анализа были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий ( 1966 ), а затем и в тканях высших организмов . Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих .

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации . Например, D- метионин и D- аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (, и). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков .

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин , субтилин и эпидермин .

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида .

Протеиногенные аминокислоты

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом . Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными , или стандартными , в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты , возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O) . Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты .

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым . Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина , изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит , но для треонина , изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы , тРНК , а для гомосерина — нет.

Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот :

Классификация

Аминокислота 3-буквы 1-буква Генетический код Мнемоническое

правило

Полярность Класс по радикалу Mr V w

(Å 3 )

pI Гидрофобность Частота в белках (%)
Глицин Gly G GGU, GGC, GGA, GGG G lycine Неполярные Алифатические 75,067 48 6,06 −0,4 7,03
Аланин Ala A GCU, GCC, GCA, GCG A lanine Неполярные Алифатические 89,094 67 6,01 1,8 8,76
Валин Val V GUU, GUC, GUA, GUG V aline Неполярные Алифатические 117,148 105 6,00 4,2 6,73
Изолейцин Ile I AUU, AUC, AUA I soleucine Неполярные Алифатические 131,175 124 6,05 4,5 5,49
Лейцин Leu L UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG L eucine Неполярные Алифатические 131,175 124 6,01 3,8 9,68
Пролин Pro P CCU, CCC, CCA, CCG P roline Неполярные Гетероциклические 115.132 90 6,30 −1,6 5,02
Серин Ser S UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC S erine Полярные Оксимоноаминокарбоновые 105,093 73 5,68 −0,8 7,14
Треонин Thr T ACU, ACC, ACA, ACG T hreonine Полярные Оксимоноаминокарбоновые 119,119 93 5,60 −0,7 5,53
Цистеин Cys C UGU, UGC C ysteine Полярные Серосодержащие 121,154 86 5,05 2,5 1,38
Метионин Met M AUG M ethionine Неполярные Серосодержащие 149,208 124 5,74 1,9 2,32
Аспарагиновая

кислота

Asp D GAU, GAC aspar D ic acid Полярные заряженные отрицательно 133,104 91 2,85 −3,5 5,49
Аспарагин Asn N AAU, AAC asparagi N e Полярные Амиды 132,119 96 5,41 −3,5 3,93
Глутаминовая

кислота

Glu E GAA, GAG glu E tamic acid Полярные заряженные отрицательно 147,131 109 3,15 −3,5 6,32
Глутамин Gln Q CAA, CAG Q -tamine Полярные Амиды 146,146 114 5,65 −3,5 3,9
Лизин Lys K AAA, AAG before L Полярные заряженные положительно 146,189 135 9,60 −3,9 5,19
Аргинин Arg R CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG a R ginine Полярные заряженные положительно 174.203 148 10,76 −4,5 5,78
Гистидин His H CAU, CAC H istidine Полярные

заряженные

положительно

Гетероциклические 155,156 118 7,60 −3,2 2,26
Фенилаланин Phe F UUU, UUC F enylalanine Неполярные Ароматические 165,192 135 5,49 2,8 3,87
Тирозин Tyr Y UAU, UAC t Y rosine Полярные Ароматические 181,191 141 5,64 −1,3 2,91
Триптофан Trp W UGG t W o rings Неполярные Ароматические,

Гетероциклические

204,228 163 5,89 −0,9 6,73

По радикалу

По функциональным группам

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза . Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата , глутамата , серина , пирувата и пентоз . Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

Фенилаланин , тирозин , триптофан иногда выделяют в семейство шикимата .

По способности организма синтезировать из предшественников

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

Аминокислоты:

«Миллеровские» аминокислоты

Основная статья: Эксперимент Миллера — Юри

«Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года . Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин , аланин, валин , изолейцин , лейцин , пролин , серин , треонин , аспартат , глутамат

Родственные соединения

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также называют аминокислотами: [ источник не указан 803 дня ]

Применение

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации , приводящей к образованию полиамидов , в том числе пептидов , белков , нейлона , капрона , энанта .

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма . Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок , например, натриевая соль глутаминовой кислоты .

Примечания

  1. ↑ Wagner I., Musso H. New Naturally Occurring Amino Acids (нем.) // Angewandte Chemie International Edition in English : magazin. — 1983. — November (Bd. 22 , Nr. 11). — S. 816—828 . — doi : .
  2. S. Hansen. . — 2015. 15 июня 2016 года.
  3. Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия» М:Просвещение, 1987. — 815 с., стр. 25.
  4. ↑ (англ.) // Wikipedia. — 2019-02-14.
  5. Карпов В. Л. (рус.) // Природа . — Наука , 2005. — № 3 . — С. 34—43 . 10 февраля 2018 года.
  6. Helfman, P M; J L Bada. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1975. — Vol. 72 , no. 8 . — P. 2891—2894 . 4 сентября 2017 года.
  7. CLOOS P; FLEDELIUS C.: (неопр.) (1 февраля 2000). Дата обращения: 5 сентября 2011. 2 февраля 2012 года.
  8. J. van Heijenoort. // Glycobiology. — 2001-3. — Т. 11 , вып. 3 . — С. 25R—36R . — ISSN . 20 августа 2018 года.
  9. Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn. // The FEBS journal. — 2008-7. — Т. 275 , вып. 14 . — С. 3514—3526 . — ISSN . — doi : . 15 сентября 2018 года.
  10. H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz. // Molecular Microbiology. — 1998-10. — Т. 30 , вып. 2 . — С. 317—327 . — ISSN . 20 августа 2018 года.
  11. Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias S.J. Arnér. // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. — 2005-10. — Т. 1726 , вып. 1 . — С. 1—13 . — ISSN . — doi : . 5 июля 2018 года.
  12. Joseph A. Krzycki. // Current Opinion in Microbiology. — 2005-12. — Т. 8 , вып. 6 . — С. 706—712 . — ISSN . — doi : . 20 августа 2018 года.
  13. Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll. // Nature Chemical Biology. — 2007-1. — Т. 3 , вып. 1 . — С. 29—35 . — ISSN . — doi : . 20 августа 2018 года.
  14. Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin. // Biology Direct. — 2011-02-22. — Т. 6 . — С. 14 . — ISSN . — doi : . 15 июня 2018 года.
  15. ↑ Cooper, Geoffrey M. . — 3rd ed. — Washington, D.C.: ASM Press, 2004. — xx, 713 pages с. — ISBN 0878932143 , 9780878932146, 0878930760, 9780878930760.
  16. Р. Б. Соловьев, учитель биологии. от 18 апреля 2018 на Wayback Machine
  17. ↑ Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Классификация аминокислот // Биологическая химия. — 3-е изд., перераб. и доп.. — М. : Медицина, 1998. — 704 с. — ISBN 5-225-02709-1 .
  18. J. Kyte, R. F. Doolittle. // Journal of Molecular Biology. — 1982-05-05. — Т. 157 , вып. 1 . — С. 105—132 . — ISSN . 6 июля 2018 года.
  19. Lukasz P. Kozlowski. // Nucleic Acids Research. — 2017-01-04. — Т. 45 , вып. D1 . — С. D1112—D1116 . — ISSN . — doi : . 2 июля 2018 года.
  20. Fumio Sanda, Takeshi Endo. (англ.) // Macromolecular Chemistry and Physics. — Vol. 200 , iss. 12 . — ISSN . — doi : .
  21. Садовникова М. С., Беликов В. М. Пути применения аминокислот в промышленности. // Успехи химии . 1978. Т. 47. Вып. 2. С. 357―383.

Литература

Ссылки

ashanti
  • 2021-11-18
  • 2

Same as Аминокислоты

The title for the last searches